Aminosyrer, proteiner og peptider er eksempler på forbindelserne beskrevet nedenfor. Mange biologisk aktive molekyler omfatter flere kemisk forskellige funktionelle grupper, der kan interagere med hinanden og med hinandens funktionelle grupper.

Aminosyrer.

Aminosyrer - organiske bifunktionelle forbindelser, som indbefatter carboxylgruppen - COOH og aminogruppen - NH₂.

Adskilte a og β-aminosyrer:

I naturen findes hovedsageligt a-syrer. Sammensætningen af ​​proteiner består af 19 aminosyrer og en ode-iminosyre (C₅H₉NO₂):

Den simpleste aminosyre er glycin. De resterende aminosyrer kan opdeles i følgende hovedgrupper:

1) glycinhomologer - alanin, valin, leucin, isoleucin.

2) svovlholdige aminosyrer - cystein, methionin.

3) aromatiske aminosyrer - phenylalanin, tyrosin, tryptophan.

4) aminosyrer med et syreradikal - asparaginsyre og glutaminsyre.

5) aminosyrer med en alifatisk hydroxygruppe - serin, threonin.

6) aminosyrer med amidgruppe - asparagin, glutamin.

7) aminosyrer med hovedradikalet - histidin, lysin, arginin.

Isomeri af aminosyrer.

I alle aminosyrer (undtagen glycin) er carbonatomet bundet til 4 forskellige substituenter, derfor kan alle aminosyrer eksistere som 2 isomerer (enantiomerer). Hvis L og D er enantiomerer.

Fysiske egenskaber af aminosyrer.

Aminosyrer er krystallinske faste stoffer, velopløselige i vand og dårligt opløselige i ikke-polære opløsningsmidler.

Få aminosyrer.

1. Substitution af et halogenatom for en aminogruppe i halogen-substituerede syrer:

Kemiske egenskaber af aminosyrer.

Aminosyrer er amfotere forbindelser, da indeholder 2 modsatte funktionelle grupper - aminogruppe og hydroxylgruppe. Derfor reagerer de med både syrer og alkalier:

Syre-basisk transformation kan repræsenteres som:

Reagerer med salpetersyre:

Reagerer med alkoholer i nærværelse af gasformigt HCI:

Kvalitative reaktioner af aminosyrer.

Oxidering med ninhydrin til dannelse af blåfarvede farvede produkter. Iminoacidprolinen giver gul farve med ninhydrin.

2. Ved opvarmning med koncentreret salpetersyre fortsætter nitrering af benzenringen, og der dannes gule forbindelser.

http://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.html

Aminosyrer indeholdende fosfor

Jeg hørte, at proteiner normalt indeholder seks grundlæggende elementer - kulstof, brint, nitrogen, ilt, fosfor og svovl.

Jeg ved, at proteiner er lavet af aminosyrer. Aminosyrer består af en aminogruppe, en carboxylgruppe, et enkelt hydrogenatom og en sidekæde, der varierer mellem aminosyrer. Af de 20 basale aminosyrer har ingen af ​​dem en sidekæde, der indeholder fosfor. Kun cystein og methionin indeholder svovl.

Så er svovl- og fosforatomer virkelig karakteristiske for proteinstruktur?

Svar

canadianer

Af de 22 proteinogene aminosyrer indeholder alle hydrogen, kulstof, nitrogen og oxygen. Nogle (methionin og cystein) indeholder svovl, mens en (selenocystein) indeholder selen. Det er kendt, at ingen af ​​dem indeholder fosfor, men dette element kan medtages:

Post-translationel phosphorylering af forskellige rester (STYHRK). Dette tillader ofte / forhindrer binding af andre proteiner og / eller forårsager en konformationsændring i målproteinet. Det er også nødvendigt for korrekt foldning af visse proteiner (eksempel). Svovl kan også medtages på lignende måde (sulfatering).

Inddragelse af fosforholdige protetiske grupper. Dette kan forekomme kovalent og er nødvendigt for funktionen af ​​visse proteiner. Svovl kan også indgå i protese grupper.

Du kan også overveje mange andre elementer, der er nødvendige for strukturen / funktionen af ​​mange proteiner: jod i thyroglobulin, jern i hæmoglobin osv.

http://askentire.net/q/%D0%94%D0%B5%D0%B9%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB % D1% D0% B5% D0% BB% D0% BA% D0% B8% D1% 81% D0% D0% D0% D0% D0% D0% D0% D0% D0% BB% D0% B8- BE% D0% B4% D0% B5% D1% 80% D0% B6% D0% B0% D1% 82% D1% 84% D0% BE% D1% 81% D1% 84% D0% BE% D1% 80 -% D0% B8-% D1% 81% D0% B5% D1% 80% D1% 83-35057331622

Liste over aminosyrer og deres egenskaber

Aminosyrer er strukturelle kemiske enheder eller "byggesten", der udgør proteiner. Aminosyrer er 16% nitrogen, dette er deres vigtigste kemiske forskel fra de to andre vigtigste næringsstoffer - kulhydrater og fedtstoffer. Betydningen af ​​aminosyrer til kroppen bestemmes af den enorme rolle, som proteiner spiller i alle livsprocesser.

Enhver levende organisme fra de største dyr til små mikrober består af proteiner. Forskellige former for proteiner deltager i alle processer, der forekommer i levende organismer. I menneskekroppen er muskler, ledbånd, sener, alle organer og kirtler, hår og negle dannet af proteiner. Proteiner er en del af væsker og knogler. Enzymer og hormoner, der katalyserer og regulerer alle processer i kroppen, er også proteiner. Manglende disse næringsstoffer i kroppen kan føre til forstyrrelse af vandbalancen, som forårsager hævelse.

Hvert protein i kroppen er unikt og findes til specielle formål. Proteiner er ikke udskiftelige. De syntetiseres i kroppen fra aminosyrer, som dannes som følge af nedbrydning af proteiner, der findes i fødevarer. Således er det aminosyrer, og ikke proteinerne selv, der er de mest værdifulde næringsstoffer. Bortset fra at aminosyrer danner proteiner, der udgør væv og organer i menneskekroppen, fungerer nogle af dem som neurotransmittere (neurotransmittere) eller er deres forstadier.

Neurotransmittere er kemikalier, som overfører en nerveimpuls fra en nervecelle til en anden. Således er nogle aminosyrer nødvendige for normal funktion af hjernen. Aminosyrer bidrager til, at vitaminer og mineraler udfører deres funktioner på en tilstrækkelig måde. Nogle aminosyrer stimulerer direkte muskelvæv.

I menneskekroppen syntetiseres mange aminosyrer i leveren. Men nogle af dem kan ikke syntetiseres i kroppen, så en person skal modtage dem med mad. Det er de essentielle aminosyrer - histidin, isoleucin, leucin, lysin, methionin, phenylalanin, threonin, tryptophan og valin. Aminosyrer, der er syntetiseret i leveren: alanin, arginin, asparagin, asparaginsyre, citrullin, cystein, y-aminosmørsyre, glutamin og glutaminsyre, glycin, ornithin, prolin, serin, taurin, tyrosin.

Processen af ​​proteinsyntese er konstant i kroppen. I det tilfælde, hvor mindst en essentiel aminosyre er fraværende, suspenderes dannelsen af ​​proteiner. Dette kan føre til en række alvorlige problemer - fra fordøjelsesforstyrrelser til depression og vækstretardering.

Hvordan opstår denne situation? Nemmere end du kan forestille dig. Mange faktorer fører til dette, selvom din kost er afbalanceret, og du spiser nok protein. Forstyrrelser i mave-tarmkanalen, infektion, traume, stress, tage visse lægemidler, aldringsprocessen og en ubalance af andre næringsstoffer i kroppen kan alle føre til mangel på essentielle aminosyrer.

Det skal huske på, at det ovenstående ikke betyder, at forbruget af et stort antal proteiner vil hjælpe med at løse eventuelle problemer. Faktisk bidrager det ikke til bevarelsen af ​​sundheden.

Overskydende protein skaber ekstra stress for nyrerne og leveren, som skal behandle produkterne af proteinmetabolisme, hvis vigtigste er ammoniak. Det er meget giftigt for kroppen, så leveren omdanner det omgående til urinstof, som derefter kommer ind i blodet i nyrerne, hvor det filtreres og udskilles.

Så længe mængden af ​​protein ikke er for stor, og leveren fungerer godt, neutraliseres ammoniak straks og giver ingen skade. Men hvis det er for meget, og leveren ikke klare sin neutralisering (som følge af underernæring, fordøjelsessygdomme og / eller leversygdomme), skabes der giftige niveauer af ammoniak i blodet. Dette kan medføre mange alvorlige helbredsproblemer, herunder hepatisk encefalopati og koma.

Urea koncentrationer, der er for høje, forårsager også nyreskade og rygsmerter. Derfor er det ikke den mængde, der er vigtig, men kvaliteten af ​​proteinerne forbruges med mad. Nu er det muligt at modtage uerstattelige og udskiftelige aminosyrer i form af biologisk aktive fødevaretilsætningsstoffer.

Dette er især vigtigt i forskellige sygdomme og i anvendelsen af ​​reduktionsdietter. Vegetarere har brug for kosttilskud, der indeholder essentielle aminosyrer, for at kroppen får alt, hvad der er nødvendigt for normal proteinsyntese.

Der findes forskellige typer tilsætningsstoffer, der indeholder aminosyrer. Aminosyrer er en del af nogle multivitaminer, proteinblandinger. Der er kommercielt tilgængelige formler indeholdende aminosyre komplekser eller indeholdende en eller to aminosyrer. De præsenteres i forskellige former: i kapsler, tabletter, væsker og pulvere.

De fleste aminosyrer findes i to former, den kemiske struktur af den ene er et spejlbillede af den anden. De kaldes D- og L-former, for eksempel D-cystin og L-cystin.

D betyder dextra (højre på latin) og L - levo (henholdsvis venstre). Disse udtryk angiver spiralens rotationsretning, hvilket er den kemiske struktur af et givet molekyle. Proteiner af dyr og planteorganismer skabes hovedsageligt af L-former for aminosyrer (med undtagelse af phenylalanin, som er repræsenteret af D, L-former).

Kosttilskud indeholdende L-aminosyrer betragtes som mere egnede til de biokemiske processer i menneskekroppen.
Fri eller ubundet aminosyrer er den mest rene form. Når man vælger et additiv, der indeholder aminosyrer, bør der derfor gives fortrinsret til produkter, der indeholder L-krystallinske aminosyrer, standardiseret ifølge American Pharmacopoeia (USP). De behøver ikke fordøjelse og absorberes direkte i blodbanen. Efter indtagelse absorberes meget hurtigt og som regel ikke forårsage allergiske reaktioner.

Adskilte aminosyrer tages på tom mave, helst om morgenen eller mellem måltider med en lille mængde vitaminer B6 og C. Hvis du tager et kompleks af aminosyrer, herunder alle essentielle, er det bedre at gøre 30 minutter efter eller 30 minutter før et måltid. Det er bedst at tage og adskille de nødvendige aminosyrer og et kompleks af aminosyrer, men på forskellige tidspunkter. Separat bør aminosyrer ikke tages i lang tid, især i høje doser. Anbefal modtagelse inden for 2 måneder med en 2-måneders pause.

alanin

Alanin bidrager til normaliseringen af ​​glukosemetabolismen. En sammenhæng mellem overskydende alanin- og Epstein-Barr-virusinfektion samt kronisk træthedssyndrom er blevet fastslået. En form for alanin, beta-alanin, er en del af pantothensyre og coenzym A, en af ​​de vigtigste katalysatorer i kroppen.

arginin

Arginin forsinker væksten af ​​tumorer, herunder kræft, ved at stimulere kroppens immunsystem. Det øger aktiviteten og øger størrelsen af ​​thymus kirtel, som producerer T-lymfocytter. I denne henseende er arginin nyttigt for mennesker, der lider af hiv-infektion og maligne neoplasmer.

Det bruges også i leversygdomme (cirrose og fedtdegeneration), det bidrager til afgiftningsprocesser i leveren (primært neutralisering af ammoniak). Seminalvæske indeholder arginin, så det bruges nogle gange i den komplekse behandling af infertilitet hos mænd. En stor mængde arginin findes også i bindevævet og i huden, så dets anvendelse er effektiv til forskellige skader. Arginin er en vigtig bestanddel af muskelmetabolisme. Det hjælper med at opretholde optimal kvælstofbalance i kroppen, da den deltager i transport og bortskaffelse af overskydende kvælstof i kroppen.

Arginin hjælper med at reducere vægten, da det medfører et fald i kroppens fedtreserver.

Arginin findes i mange enzymer og hormoner. Det har en stimulerende virkning på insulinproduktionen i bugspytkirtlen som en komponent af vasopressin (hypofysehormonet) og hjælper syntesen af ​​væksthormon. Skønt arginin syntetiseres i kroppen, kan dets dannelse reduceres hos nyfødte. Kilder af arginin er chokolade, kokosnødder, mejeriprodukter, gelatine, kød, havre, jordnødder, sojabønner, valnødder, hvedemel, hvede og hvedekim.

Personer med virale infektioner, herunder Herpes simplex, bør ikke tage arginin i form af tilsætningsstoffer til fødevarer og bør undgå at forbruge fødevarer, der er rige på arginin. Gravide og ammende mødre bør ikke spise arginintilskud. Brug af små doser arginin anbefales til sygdomme i led og bindevæv, for nedsat glukosetolerance, leversygdomme og skader. Lang modtagelse anbefales ikke.

asparagin

Asparagine er nødvendig for at opretholde balancen i de processer, der forekommer i centralnervesystemet: det forhindrer både overdreven ophidselse og overdreven inhibering. Han er involveret i syntesen af ​​aminosyrer i leveren.

Da denne aminosyre øger vitaliteten, anvendes additivet baseret på det til træthed. Det spiller også en vigtig rolle i metaboliske processer. Asparaginsyre ordineres ofte for sygdomme i nervesystemet. Det er nyttigt for sportsfolk såvel som for krænkelser af leveren. Derudover stimulerer det immunsystemet ved at øge produktionen af ​​immunglobuliner og antistoffer.

Aspartinsyre findes i store mængder i proteiner af vegetabilsk oprindelse, der stammer fra germinerede frø og i kødprodukter.

carnitin

Karnitin er strengt taget ikke en aminosyre, men dens kemiske struktur svarer til strukturen af ​​aminosyrer, og derfor betragtes de som regel sammen. Carnitin er ikke involveret i syntese af proteiner og er ikke en neurotransmitter. Dens hovedfunktion i kroppen er transporten af ​​langkædede fedtsyrer i processen med oxidation, hvoraf energi frigives. Dette er en af ​​de vigtigste energikilder til muskelvæv. Karnitin øger således omdannelsen af ​​fedt til energi og forhindrer aflejring af fedt i kroppen, især i hjertet, leveren, skeletmusklerne.

Carnitin reducerer sandsynligheden for komplikationer af diabetes mellitus forbundet med nedsat fedtstofskifte, nedsætter leverens fede degenerering i kronisk alkoholisme og risikoen for hjertesygdom. Det har evnen til at reducere niveauet af triglycerider i blodet, fremmer vægttab og øger muskelstyrken hos patienter med neuromuskulære sygdomme og forbedrer antioxidantvirkningen af ​​vitaminerne C og E.

Nogle varianter af muskeldystrofi menes at være forbundet med carnitinmangel. Med sådanne sygdomme skal folk have en større mængde af dette stof end det, der kræves af normerne.

Det kan syntetiseres i kroppen i nærværelse af jern, thiamin, pyridoxin og aminosyrerne lysin og methionin. Carnitinsyntese udføres også i nærvær af en tilstrækkelig mængde vitamin C. En utilstrækkelig mængde af disse næringsstoffer i kroppen fører til carnitinmangel. Carnitin indtages med mad, primært med kød og andre animalske produkter.

De fleste tilfælde af carnitinmangel er forbundet med en genetisk bestemt defekt i sin synteseproces. Mulige manifestationer af carnitinmangel omfatter nedsat bevidsthed, smerte i hjertet, muskel svaghed, fedme.

På grund af den større muskelmasse har mænd brug for mere carnitin end kvinder. Vegetarere er mere tilbøjelige til at have en mangel på dette næringsstof end ikke-vegetarer, på grund af det faktum, at carnitin ikke findes i proteiner af vegetabilsk oprindelse.

Desuden findes ikke methionin og lysin (de nødvendige aminosyrer til carnitinsyntese) i planteprodukter i tilstrækkelige mængder.

Vegetarere skal tage kosttilskud eller spise lysinrikede fødevarer, såsom majsflager, for at få den krævede mængde carnitin.

Carnitin er præsenteret i kosttilskud i forskellige former: som D, L-carnitin, D-carnitin, L-carnitin, acetyl-L-carnitin.
Det foretrækkes at tage L-carnitin.

citrullin

Citrullin er overvejende i leveren. Det øger energiforsyningen, stimulerer immunsystemet, i processen med metabolisme bliver til L-arginin. Det neutraliserer ammoniak skadelige leverceller.

Cystein og cystin

Disse to aminosyrer er nært beslægtede med hinanden, hvert cystinmolekyle består af to cysteinmolekyler forbundet sammen. Cystein er meget ustabil og omdannes let til L-cystin, og dermed passerer en aminosyre let ind i en anden, hvis det er nødvendigt.

Begge aminosyrer er svovlholdige og spiller en vigtig rolle i dannelsen af ​​hudvæv og er vigtige for afgiftningsprocesser. Cystein er en del af alfa keratin - hovedproteinet af negle, hud og hår. Det fremmer dannelsen af ​​kollagen og forbedrer hudens elastik og struktur. Cystein er en del af andre proteiner i kroppen, herunder nogle fordøjelsesenzymer.

Cystein hjælper med at neutralisere nogle giftige stoffer og beskytter kroppen mod de skadelige virkninger af stråling. Det er en af ​​de mest kraftfulde antioxidanter, mens dens antioxidant effekt er forbedret, mens den tages med C-vitamin og selen.

Cystein er en forløber for glutathion, et stof, der har en beskyttende virkning på cellerne i leveren og hjernen mod alkoholskader, nogle stoffer og giftige stoffer indeholdt i cigaretrøg. Cystein opløses bedre end cystin, og anvendes hurtigere i kroppen, så det bruges ofte i kompleks behandling af forskellige sygdomme. Denne aminosyre dannes i kroppen fra L-methionin, med den obligatoriske tilstedeværelse af vitamin B6.

Cysteintilskud er nødvendig for reumatoid arthritis, arteriel sygdom og kræft. Det fremskynder genopretning efter operationer, forbrændinger, binder tungmetaller og opløseligt jern. Denne aminosyre accelererer også fedtforbrænding og dannelsen af ​​muskelvæv.

L-cystein har evnen til at ødelægge slim i luftvejene, takket være, at det ofte bruges til bronkitis og emfysem. Det fremskynder genopretningsprocesser i sygdomme i respiratoriske organer og spiller en vigtig rolle i aktiveringen af ​​leukocytter og lymfocytter.

Da dette stof øger mængden af ​​glutathion i lungerne, nyrerne, leveren og det røde knoglemarv, sænker det aldringsprocessen, for eksempel reducerer antallet af aldersrelaterede pigmentpletter. N-acetylcystein øger mere effektivt glutathionniveauet i kroppen end cystin eller endog selve glutathion.

Personer med diabetes bør være forsigtige, når de tager cysteintilskud, da det har evnen til at inaktivere insulin. I cystinuri, en sjælden genetisk tilstand, der fører til dannelsen af ​​cystin sten, er det umuligt at tage cystein.

dimethylglycin

Dimethylglycin er et derivat af glycin, den simpleste aminosyre. Det er en integreret del af mange vigtige stoffer, såsom aminosyrerne methionin og cholin, visse hormoner, neurotransmittere og DNA.

I små mængder findes dimethylglycin i kødprodukter, frø og korn. Selvom der ikke er symptomer forbundet med dimethylglycinmangel, har kosttilskud med dimethylglycin en række positive virkninger, herunder forbedret energi og mental aktivitet.

Dimethylglycin stimulerer også immunsystemet, reducerer kolesterol og triglycerider i blodet, hjælper med at normalisere blodtryk og glukoseniveauer, og hjælper også med at normalisere funktionen af ​​mange organer. Det bruges også i epileptiske anfald.

Gamma Aminosmørsyre

Gamma-aminosmørsyre (GABA) udfører i kroppen funktionen af ​​en neurotransmitter i centralnervesystemet og er uundværlig for metabolisme i hjernen. Den er dannet af en anden aminosyre - glutamin. Det reducerer neuronernes aktivitet og forhindrer over-excitation af nerveceller.

Gamma-aminosmørsyre lindrer opblussen og har en beroligende virkning, den kan også tages som beroligende midler, men uden risiko for afhængighed. Denne aminosyre anvendes i den komplekse behandling af epilepsi og arteriel hypertension. Da den har en afslappende virkning, bruges den til behandling af sygdomme i seksuelle funktioner. Derudover er GABA ordineret for opmærksomhedsforstyrrelser. Overskydende gamma-aminosmørsyre kan imidlertid øge angst, forårsager åndenød, skælv i ekstremiteterne.

Glutaminsyre

Glutaminsyre er en neurotransmitter, der transmitterer impulser i centralnervesystemet. Denne aminosyre spiller en vigtig rolle i kulhydratmetabolisme og fremmer calciumindtrængning gennem blod-hjernebarrieren.

Denne aminosyre kan anvendes af hjerneceller som en energikilde. Det neutraliserer også ammoniak, idet nitrogenatomer fjernes under dannelsen af ​​en anden aminosyre, glutamin. Denne proces er den eneste måde at neutralisere ammoniak i hjernen.

Glutaminsyre anvendes til korrigering af adfærdsmæssige lidelser hos børn samt behandling af epilepsi, muskeldystrofi, sår, hypoglykæmiske tilstande, komplikationer af insulinbehandling af diabetes og psykiske udviklingsforstyrrelser.

glutamin

Glutamin er en aminosyre, der oftest findes i muskler i sin frie form. Det trænger meget let ind i blodhjernebarrieren, og i hjernens celler går glutaminsyre og tilbage, foruden det øger mængden af ​​gamma-aminosmørsyre, som er nødvendig for at opretholde normal hjernefunktion.

Denne aminosyre opretholder også en normal syre-base balance i kroppen og en sund tilstand af mave-tarmkanalen, der er nødvendig for syntese af DNA og RNA.

Glutamin er en aktiv deltager i kvælstofmetabolisme. Dets molekyle indeholder to nitrogenatomer og er dannet ud fra glutaminsyre ved tilsætning af et nitrogenatom. Således hjælper syntesen af ​​glutamin med at fjerne overskydende ammoniak fra væv, primært fra hjernen, og bære kvælstof inde i kroppen.

Glutamin findes i store mængder i musklerne og bruges til at syntetisere proteiner af skeletmuskelceller. Derfor er kosttilskud med glutamin brugt af bodybuildere og til forskellige diæter, såvel som til forebyggelse af muskeltab i sygdomme som ondartede neoplasmer og aids, efter operationen og ved længerevarende sengeluft.

Derudover anvendes glutamin også til behandling af arthritis, autoimmune sygdomme, fibrose, sygdomme i mave-tarmkanalen, mavesår, sygdomme i bindevævet.

Denne aminosyre forbedrer hjerneaktiviteten og bruges derfor til epilepsi, kronisk træthedssyndrom, impotens, skizofreni og senil demens. L-glutamin reducerer patologisk efterspørgsel efter alkohol og anvendes derfor til behandling af kronisk alkoholisme.

Glutamin findes i mange produkter af både vegetabilsk og animalsk oprindelse, men det ødelægges let ved opvarmning. Spinat og persille er gode kilder til glutamin, men på betingelse af at de forbruges rå.

Kosttilskud indeholdende glutamin bør kun opbevares på et tørt sted, ellers omdannes glutamin til ammoniak og pyroglutaminsyre. Tag ikke glutamin i levercirrhose, nyresygdom, Reye's syndrom.

glutathion

Glutathion, som carnitin, er ikke en aminosyre. Ifølge den kemiske struktur er det et tripeptid opnået i kroppen fra cystein, glutaminsyre og glycin.

Glutathion er en antioxidant. Det meste af glutathion er i leveren (noget af det frigives direkte ind i blodbanen), såvel som i lungerne og mave-tarmkanalen.

Det er nødvendigt for kulhydratmetabolisme og forsinker også aldring på grund af effekten på lipidmetabolisme og forhindrer forekomsten af ​​aterosklerose. Glutathionmangel påvirker primært nervesystemet, hvilket forårsager nedsat koordinering, tankeprocesser, tremor.

Mængden af ​​glutathion i kroppen falder med alderen. I den henseende bør ældre også modtage det. Det foretrækkes dog at anvende fødevaretilsætningsstoffer indeholdende cystein, glutaminsyre og glycin - det vil sige stoffer, der syntetiserer glutathion. Det mest effektive er modtagelsen af ​​N-acetylcystein.

glycin

Glycin nedsætter degenerationen af ​​muskelvæv, da det er en kilde til kreatin - et stof indeholdt i muskelvæv og anvendes i syntese af DNA og RNA. Glycin er nødvendigt til syntese af nukleinsyrer, galdesyrer og essentielle aminosyrer i kroppen.

Det er en del af mange antacida stoffer, der anvendes i sygdomme i maven, er nyttig til reparation af beskadiget væv, da det findes i store mængder i hud og bindevæv.

Denne aminosyre er afgørende for den normale funktion af centralnervesystemet og opretholdelsen af ​​en god prostatakirtel tilstand. Det virker som en hæmmende neurotransmitter og kan således forhindre epileptiske anfald.

Glycin anvendes til behandling af manisk-depressiv psykose, den kan også være effektiv til hyperaktivitet. Overskydende glycin i kroppen giver en følelse af træthed, men en tilstrækkelig mængde giver kroppen energi. Om nødvendigt kan glycin i kroppen blive til serin.

histidin

Histidin er en essentiel aminosyre, der fremmer vækst og reparation af væv, som er en del af myelinkapperne, som beskytter nerveceller, og er også nødvendige for dannelsen af ​​røde og hvide blodlegemer. Histidin beskytter kroppen mod de skadelige virkninger af stråling, fremmer fjernelsen af ​​tungmetaller fra kroppen og hjælper med aids.

For højt indhold af histidin kan føre til stress og endda psykiske lidelser (ophidselse og psykose).

Utilstrækkeligt indhold af histidin i kroppen forværrer tilstanden i leddegigt og døvhed i forbindelse med beskadigelse af den auditive nerve. Methionin hjælper med at reducere niveauet af histidin i kroppen.

Histamin, en meget vigtig bestanddel af mange immunologiske reaktioner, syntetiseres fra histidin. Det bidrager også til seksuel ophidselse. I den henseende kan samtidig anvendelse af kosttilskud indeholdende histidin, niacin og pyridoxin (nødvendigt til syntese af histamin) være effektiv i seksuelle forstyrrelser.

Da histamin stimulerer udskillelsen af ​​mavesaft hjælper brugen af ​​histidin med fordøjelsessygdomme forbundet med lav surt indhold af mavesaft.

Folk, der lider af manisk-depressiv psykose, bør ikke tage histidin, undtagen når manglen på denne aminosyre er veletableret. Histidin findes i ris, hvede og rug.

isoleucin

Isoleucin er en af ​​BCAA-aminosyrerne og de essentielle aminosyrer, der er nødvendige for syntesen af ​​hæmoglobin. Det stabiliserer og regulerer også blodsukkerniveauerne og energiforsyningsprocesserne. Isoleucin metabolisme forekommer i muskelvæv.

Fælles indtagelse med isoleucin og valin (BCAA) øger udholdenhed og fremmer muskelgendannelse, hvilket er særlig vigtigt for atleter.

Isoleucin er nødvendig for mange psykiske sygdomme. En mangel på denne aminosyre fører til symptomer svarende til hypoglykæmi.

Fødevarekilder til isoleucin omfatter mandler, cashewnødder, kylling, kikærter, æg, fisk, linser, lever, kød, rug, de fleste frø og sojaproteiner.

Der er biologisk aktive fødevaretilsætningsstoffer indeholdende isoleucin. Det er nødvendigt at observere den rette balance mellem isoleucin og to andre forgrenede BCAA-aminosyrer - leucin og valin.

leucin

Leucin er en essentiel aminosyre sammen med isoleucin og valin relateret til de tre forgrenede BCAA aminosyrer. Tilsammen beskytter de muskelvæv og er energikilder, samt bidrager til genoprettelsen af ​​knogler, hud, muskler, så deres brug anbefales ofte i genoprettelsesperioden efter skader og operationer.

Leucin nedsætter også blodsukkerniveauet lidt og stimulerer frigivelsen af ​​væksthormon. Levnedsmiddelkilder omfatter brun ris, bønner, kød, nødder, soja og hvedemel.

Kosttilskud indeholdende leucin anvendes i kombination med valin og isoleucin. De bør tages med forsigtighed for ikke at forårsage hypoglykæmi. Overdreven leucin kan øge mængden af ​​ammoniak i kroppen.

lysin

Lysin - en essentiel aminosyre, der er en del af næsten ethvert protein. Det er nødvendigt for den normale dannelse af knogler og væksten af ​​børn, fremmer absorptionen af ​​calcium og opretholdelsen af ​​normal nitrogenmetabolisme hos voksne.

Denne aminosyre er involveret i syntesen af ​​antistoffer, hormoner, enzymer, kollagendannelse og vævsreparation. Lysin anvendes i nyttiggørelsesperioden efter operation og sportsskader. Det sænker også serum triglycerider.

Lysin har en antiviral effekt, især for virus, der forårsager herpes og akutte luftvejsinfektioner. Tager kosttilskud indeholdende lysin i kombination med C-vitamin og bioflavonoider anbefales til virussygdomme.

Mangel på denne essentielle aminosyre kan føre til anæmi, blødninger i øjet, enzymatiske lidelser, irritabilitet, træthed og svaghed, dårlig appetit, vækstretardation og vægttab samt forstyrrelser i forplantningssystemet.

Fødevarekilder til lysin er ost, æg, fisk, mælk, kartofler, rødt kød, soja og gærprodukter.

methionin

Methionin er en essentiel aminosyre, der hjælper behandling af fedtstoffer, forhindrer deres deponering i leveren og på arteriernes vægge. Syntese af taurin og cystein afhænger af mængden af ​​methionin i kroppen. Denne aminosyre fremmer fordøjelsen, giver afgiftningsprocesser (primært neutralisering af giftige metaller), reducerer muskel svaghed, beskytter mod stråling, er nyttig til osteoporose og kemiske allergier.

Denne aminosyre anvendes til behandling af rheumatoid arthritis og graviditetsgiftose. Methionin har en udtalt antioxidant virkning, da det er en god kilde til svovl, som inaktiverer frie radikaler. Det bruges i Gilbert syndrom, unormal leverfunktion. Methionin er også påkrævet til syntese af nukleinsyrer, kollagen og mange andre proteiner. Det er nyttigt for kvinder, der får orale hormonelle svangerskabsforebyggende midler. Methionin sænker niveauet af histamin i kroppen, hvilket kan være nyttigt ved skizofreni, når mængden af ​​histamin er forøget.

Methionin i kroppen går ind i cystein, som er en forløber for glutathion. Dette er meget vigtigt i tilfælde af forgiftning, når en stor mængde glutathion er nødvendig for at neutralisere toksiner og beskytte leveren.

Fødevarekilder til methionin: bælgfrugter, æg, hvidløg, linser, kød, løg, sojabønner, frø og yoghurt.

ornithin

Ornithine hjælper med at frigive væksthormon, som hjælper med at brænde fedt i kroppen. Denne effekt forstærkes ved anvendelse af ornithin i kombination med arginin og carnitin. Ornithin er også afgørende for immunsystemet og leverfunktionen, der deltager i afgiftningsprocesser og genopretning af leverceller.

Ornithin i kroppen syntetiseres fra arginin og tjener som en forløber for citrullin, prolin, glutaminsyre. Høje koncentrationer af ornithin findes i hud og bindevæv, så denne aminosyre hjælper med at genoprette beskadigede væv.

Giv ikke biologisk aktive kosttilskud, der indeholder ornithin, børn, gravide og ammende mødre, samt personer med en historie med skizofreni.

phenylalanin

Phenylalanin er en essentiel aminosyre. I kroppen kan det omdannes til en anden aminosyre - tyrosin, som igen anvendes til syntese af to hovednototransmittere: dopamin og norepinephrin. Derfor påvirker denne aminosyre humør, reducerer smerte, forbedrer hukommelse og læringsevne, undertrykker appetit. Det bruges til behandling af arthritis, depression, smerter under menstruation, migræne, fedme, Parkinsons sygdom og skizofreni.

Phenylalanin findes i tre former: L-phenylalanin (den naturlige form og den er en del af flertallet af humane kropsproteiner), D-phenylalanin (en syntetisk spejlform, har en analgetisk virkning), DL-phenylalanin (kombinerer de anvendelige egenskaber af de to tidligere former, er det normalt anvendes i præmenstruelt syndrom.

Kosttilskud indeholdende phenylalanin giver ikke gravide kvinder, personer med angstangreb, diabetes, højt blodtryk, phenylketonuri, pigmentmelanom.

prolin

Proline forbedrer hudtilstanden ved at øge kollagenproduktionen og reducere tabet med alderen. Hjælper med at genoprette leddets bruskoverflader, styrker ledbånd og hjertemuskel. For at styrke bindevævet, anvendes prolin bedst i kombination med vitamin C.

Proline kommer hovedsageligt fra kødprodukter.

serin

Serin er nødvendig for den normale metabolisme af fedtstoffer og fedtsyrer, vækst af muskelvæv og opretholdelse af en normal tilstand af immunsystemet.

Serine syntetiseres i kroppen fra glycin. Som fugtighedsbevarende middel er en del af mange kosmetiske produkter og dermatologiske præparater.

taurin

Taurin er stærkt koncentreret i hjertemusklen, hvide blodlegemer, skeletmuskler og centralnervesystemet. Den deltager i syntesen af ​​mange andre aminosyrer og udgør også en del af gællekomponenten, som er nødvendig til fordøjelsen af ​​fedtstoffer, absorption af fedtopløselige vitaminer og for at opretholde normale kolesterolniveauer i blodet.

Derfor er taurin nyttigt i atherosklerose, ødem, hjertesygdom, arteriel hypertension og hypoglykæmi. Taurin er nødvendig for den normale metabolisme af natrium, kalium, calcium og magnesium. Det forhindrer udskillelse af kalium fra hjertemusklen og bidrager derfor til forebyggelse af visse hjerterytmeforstyrrelser. Taurin har en beskyttende virkning på hjernen, især under dehydrering. Det bruges til behandling af angst og ophidselse, epilepsi, hyperaktivitet, anfald.

Biologisk aktive kosttilskud med taurin giver børn med Downs syndrom og muskeldystrofi. I nogle klinikker er denne aminosyre inkluderet i den komplekse behandling for brystkræft. Overdreven udskillelse af taurin fra kroppen forekommer i forskellige tilstande og stofskifteforstyrrelser.

Arrytmier, forstyrrelser i blodpladedannelse, candidiasis, fysisk eller følelsesmæssig stress, tarmsygdom, zinkmangel og alkoholmisbrug fører til mangel på taurin i kroppen. Alkoholmisbrug forstyrrer også kroppens evne til at absorbere taurin.

Med diabetes øges kroppens behov for taurin, og omvendt reducerer brug af kosttilskud, der indeholder taurin og cystin, behovet for insulin. Taurin findes i æg, fisk, kød, mælk, men findes ikke i vegetabilske proteiner.

Det syntetiseres i leveren fra cystein og fra methionin i andre organer og væv i kroppen, forudsat at der er en tilstrækkelig mængde vitamin B6. Med genetiske eller metaboliske sygdomme, der forstyrrer syntesen af ​​taurin, er supplering med denne aminosyre nødvendig.

threonin

Threonin er en essentiel aminosyre, der hjælper med at opretholde normal proteinmetabolisme i kroppen. Det er vigtigt for syntesen af ​​kollagen og elastin, hjælper leveren og deltager i metabolismen af ​​fedtstoffer i kombination med asparaginsyre og methionin.

Threonin findes i hjertet, det centrale nervesystem, skeletmuskler og hæmmer deponerede fedtstoffer i leveren. Denne aminosyre stimulerer immunsystemet, da det fremmer dannelsen af ​​antistoffer. Threonin er meget lille i korn, så vegetarer er mere tilbøjelige til at have en mangel på denne aminosyre.

tryptophan

Tryptophan er en essentiel aminosyre, der er nødvendig til produktion af niacin. Det bruges til at syntetisere serotonin i hjernen, en af ​​de vigtigste neurotransmittere. Tryptophan bruges til søvnløshed, depression og for at stabilisere humør.

Det hjælper med hyperaktivitetssyndrom hos børn, bruges til hjertesygdomme, til at kontrollere vægten, reducere appetitten og forøge væksten af ​​væksthormon. Hjælper med migræneanfald, hjælper med at reducere nikotins skadelige virkninger. En mangel på tryptophan og magnesium kan øge spasmer i koronararterierne.

De rigeste fødekilder til tryptofan omfatter brun ris, landost, kød, jordnødder og sojaprotein.

tyrosin

Tyrosin er forløberen for neurotransmitterne norepinephrin og dopamin. Denne aminosyre er involveret i regulering af humør; mangel på tyrosin fører til mangel på norepinephrin, som igen fører til depression. Tyrosin undertrykker appetit, hjælper med at reducere fedtindskud, fremmer produktionen af ​​melatonin og forbedrer binyrernes funktion, skjoldbruskkirtlen og hypofysen.

Tyrosin er også involveret i udvekslingen af ​​phenylalanin. Skjoldbruskkahormoner dannes, når iodatomer er bundet til tyrosin. Det er derfor ikke overraskende, at lavt plasma tyrosinniveau er forbundet med hypothyroidisme.

Symptomer på tyrosinmangel er også lavt blodtryk, lav kropstemperatur og rastløse bens syndrom.

Biologisk aktive kosttilskud med tyrosin bruges til at lindre stress, de antages at hjælpe med kronisk træthedssyndrom og narkolepsi. De bruges til angst, depression, allergi og hovedpine samt for at være ubruge fra stoffer. Tyrosin kan være nyttig i Parkinsons sygdom. Naturlige kilder til tyrosin er mandler, avokadoer, bananer, mejeriprodukter, græskarfrø og sesam.

Tyrosin kan syntetiseres fra phenylalanin i menneskekroppen. Kosttilskud med phenylalanin tages bedst ved sengetid eller med mad indeholdende store mængder kulhydrater.

Under behandling med monoaminoxidasehæmmere (normalt ordineret til depression), bør produkter, der indeholder tyrosin, næsten efterlades fuldstændigt, og tilskuddet med tyrosin bør ikke tages, da dette kan føre til en uventet og kraftig stigning i blodtrykket.

valin

Valine er en essentiel aminosyre, der har en stimulerende effekt, en af ​​BCAA-aminosyrerne, så den kan bruges af muskler som en energikilde. Valine er påkrævet for muskelmetabolisme, reparation af beskadiget væv og opretholdelse af normal kvælstofmetabolisme i kroppen.

Valine bruges ofte til at korrigere udtalte mangler af aminosyrer som følge af stofmisbrug. Dens overordentligt høje niveau i kroppen kan føre til symptomer som paræstesier (gåsebud), endda hallucinationer.
Valine findes i følgende fødevarer: korn, kød, svampe, mejeriprodukter, jordnødder, sojaprotein.

Valint indtag i form af kosttilskud skal afbalanceres med indtagelse af andre forgrenede BCAA-aminosyrer - L-leucin og L-isoleucin.

http://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/amino_spisok.html

Aminoklassificering

I. Fysisk-kemisk - baseret på forskelle i aminosyrernes fysisk-kemiske egenskaber.

1) Hydrofobe aminosyrer (ikke-polære). Radikalkomponenterne indeholder sædvanligvis carbonhydridgrupper og aromatiske ringe. Hydrofobe aminosyrer indbefatter ala, val, leu, silt, fen, tre, mødte.

2) Hydrofile (polære) uladede aminosyrer. Radikalerne af sådanne aminosyrer indeholder polære grupper (-OH, -SH, -NH2). Disse grupper interagerer med dipolvandsmolekyler, der orienterer sig omkring dem. Den uladede polære omfatter gly, ser, thr, thyr, cis, gln, asn.

3) Polære negativt ladede aminosyrer. Disse omfatter asparaginsyre og glutaminsyre. I et neutralt miljø opnår asp og glu en negativ ladning.

4) Polar positivt ladede aminosyrer: arginin, lysin og histidin. Har en yderligere aminogruppe (eller imidazolring, som histidin) i radikalet. I et neutralt miljø erhverver lys, arg og gαis en positiv ladning.

II. Biologisk klassificering.

1) Essentielle aminosyrer kan ikke syntetiseres i den menneskelige krop og skal nødvendigvis komme fra mad (aksel, silt, ley, lys, meth, thr, tre, hårtørrer) og 2 flere aminosyrer er delvis uundværlige (arg, gis).

2) Udskiftelige aminosyrer kan syntetiseres i den menneskelige krop (glutaminsyre, glutamin, prolin, alanin, asparaginsyre, asparagin, tyrosin, cystein, serin og glycin).

Strukturen af ​​aminosyrer. Alle aminosyrer er a-aminosyrer. Aminogruppen i den fælles del af alle aminosyrer er bundet til a-carbonatomet. Aminosyrer indeholder en carboxylgruppe -COOH og en aminogruppe -NH2. I protein er ionogene grupper af den fælles del af aminosyrer involveret i dannelsen af ​​en peptidbinding, og alle egenskaber af proteinet bestemmes kun af egenskaberne af aminosyre radikaler. Aminosyre amfotere forbindelser. Et isoelektrisk punkt for en aminosyre er pH-værdien, ved hvilken den maksimale andel af aminosyremolekyler har nulladning.

Fysisk-kemiske egenskaber af proteiner.

Isolering og oprensning: elektroforetisk separation, gelfiltrering osv. Molekylmasse af proteiner, amfotericitet, opløselighed (hydratisering, saltning). Denaturering af proteiner, dens reversibilitet.

Molekylvægt. Proteiner er organiske nitrogenholdige polymerer med høj molekylvægt bygget fra aminosyrer. Den molekylære masse af proteiner afhænger af mængden af ​​aminosyrer i hver underenhed.

Buffer egenskaber. Proteiner er amfotere polyelektrolytter, dvs. De kombinerer sure og basale egenskaber. Afhængigt af dette kan proteiner være sure og basale.

Faktorer af proteinstabilisering i opløsning. HYDRATE SHELL er et lag af vandmolekyler, som bestemt er orienteret på overfladen af ​​proteinmolekylet. Overfladen af ​​de fleste proteinmolekyler er negativt ladet, og dipoler vandmolekyler tiltrækkes af deres positivt ladede poler.

Faktorer, der reducerer opløseligheden af ​​proteiner. PH-værdien, hvormed proteinet bliver elektrisk neutralt, kaldes proteinets isoelektriske punkt (IEP). For de vigtigste proteiner er IEP i et alkalisk medium, for surt - i et surt medium. Denaturering er en sekventiel krænkelse af de kvaternære, tertiære, sekundære proteinstrukturer, ledsaget af tab af biologiske egenskaber. Denatureret protein præcipiterer. Det er muligt at præcipitere et protein ved at ændre mediumets pH (IEP) enten ved at salte det ud eller ved at virke i en vis denatureringsfaktor. Fysiske faktorer: 1. Høje temperaturer.

En del af proteinerne gennemgår denaturering allerede ved 40-50. 2. Ultraviolet stråling 3. Røntgen- og radioaktiv stråling 4. Ultralyd 5. Mekanisk virkning (for eksempel vibrationer). Kemiske faktorer: 1. Koncentreret syrer og alkalier. 2. Salte af tungmetaller (for eksempel CuSO4). 3. Organiske opløsningsmidler (ethylalkohol, acetone) 4. Neutrale salte af alkali- og jordalkalimetaller (NaCl, (NH4) 2SO4)

Strukturel organisering af proteinmolekyler.

Primær, sekundær, tertiær struktur. Relationer involveret i stabilisering af strukturer. Afhængigheden af ​​proteinernes biologiske egenskaber på den sekundære og tertiære struktur. Kvaternær proteinstruktur. Afhængigheden af ​​proteins biologiske aktivitet på den kvaternære struktur (ændring i konformation af protomerer).

Der er fire niveauer af rumlig organisering af proteinet: den primære, sekundære, tertiære og kvaternære struktur af proteinmolekyler. Den primære struktur af proteinet er aminosyresekvensen i polypeptidkæden (PPC). Peptidbindingen dannes kun af alfa-aminogruppen og alfa-carboxylgruppen af ​​aminosyrer. Den sekundære struktur er den rumlige organisation af kernen af ​​en polypeptidkæde i form af en a-helix eller p-foldet struktur. I a-helix i 10 omgange er der 36 aminosyrerester. A-helixen er fastgjort ved hjælp af hydrogenbindinger mellem NH-grupper af en spiralspole og C = O-grupper i nabospolen.

Den β-foldede struktur bevares også af hydrogenbindinger mellem C = O og NH-grupper. Tertiær struktur - en særlig fælles indretning i rummet af spiralformede og foldede sektioner af polypeptidkæden. Sterke disulfidbindinger og alle svage typer af bindinger (ioniske, hydrogen-, hydrofobe, van der Waals-interaktioner) er involveret i dannelsen af ​​den tertiære struktur. Kvaternær struktur - tredimensionel organisation i rummet af adskillige polypeptidkæder. Hver kæde hedder en underenhed (eller protomer). Derfor kaldes proteiner med en kvaternær struktur oligomeriske proteiner.

4. Enkle og komplekse proteiner, deres klassificering.

Naturen af ​​forbindelserne af protese grupper med protein. Biologiske funktioner af proteiner. Kapacitet til specifikke interaktioner med ligand.

Enkle proteiner er bygget fra aminosyrerester, og når de hydrolyseres, opdeles de henholdsvis kun til fri aminosyrer. Komplekse proteiner er tokomponentproteiner, der består af nogle enkle proteiner og en ikke-proteinkomponent, kaldet protesegruppen. Ved hydrolyse af komplekse proteiner frigives ikke-proteintelen eller dets nedbrydningsprodukter ud over fri aminosyrer. Enkle proteiner er igen fordelt på nogle konventionelt valgte kriterier i en række undergrupper: protaminer, histoner, albumin, globuliner, prolaminer, gluteliner mv.

Klassificering af komplekse proteiner:

- phosphoproteiner (indeholder phosphorsyre), chromoproteiner (pigmenter er en del af dem),

- nukleoproteiner (indeholder nukleinsyrer), glycoproteiner (indeholder kulhydrater),

- lipoproteiner (indeholder lipider) og metalloproteiner (indeholder metaller).

Det aktive centrum af proteinmolekylet. Når proteiner fungerer, kan deres binding til ligander - stoffer med lav molekylvægt forekomme. Liganden forbinder et specifikt sted i et proteinmolekyle - det aktive center. Det aktive center dannes ved de tertiære og kvaternære niveauer af proteinmolekylets organisation og dannes på grund af tiltrækningen af ​​sidradikalerne af visse aminosyrer (hydrogenbindingsform mellem -OH-grupper, hydrogenaromatiske bindinger er bundet ved hydrofobe interaktioner, -COOH og -NH2-ioniske bindinger).

Kulhydratholdige proteiner: glycoproteiner, proteoglycaner.

De vigtigste kulhydrater i den menneskelige krop: monosaccharider, disaccharider, glycogen, heteropolysaccharider, deres struktur og funktion.

Kulhydratholdige proteiner (glycoproteiner og proteoglycaner). Prostetisk gruppe af glycoproteiner kan repræsenteres ved monosaccharider (glucose, galactose, mannose, fructose, 6-dezoksigalaktozoy) af aminer og acetylerede derivater af aminosukkere (atsetilglyukoza, atsetilgalaktoza. Stav carbohydratmolekyler af glycoproteiner have op til 35%. Glycoproteiner overvejende kugleformede proteiner. Carbohydratkomponenten proteoglycaner kan repræsenteres af flere kæder af heteropolysaccharider.

Glykoproteins biologiske funktioner:

1. transport (blodproteiner globuliner transporterer ioner af jern, kobber, steroidhormoner);

2. Beskyttelse: fibrinogen udfører blodkoagulation b. immunoglobuliner tilvejebringer immunbeskyttelse;

3. receptor (receptorer er placeret på overfladen af ​​cellemembranen, som giver specifik interaktion).

4. enzymatisk (cholinesterase, ribonuklease);

5. hormonale (hormoner i den forreste hypofyse - gonadotropin, thyrotropin).

Proteoglycanernes biologiske funktioner: hyaluroniske og chondroitinsvovlsyrer, keratinsulfater udfører strukturelle, bindende, overflademekaniske funktioner.

Lipoproteiner af humane væv. Klassificering af lipider.

Primærrepræsentanter: triacylglyceroler, phospholipider, glycolipider, cholesterider. Deres struktur og funktioner. Essentielle fedtsyrer og deres derivater. Sammensætning, struktur og funktion af blodlipoproteiner.

Nukleoprotein.

Egenskaber af proteindelen. Historie om opdagelse og undersøgelse af nukleinsyrer. Struktur og funktion af nukleinsyrer. Primær og sekundær struktur af DNA og RNA. Typer af RNA. Strukturen af ​​kromosomer.

Nukleoproteiner er komplekse proteiner, der indeholder et protein (protamin eller histon), nonproteindelen repræsenteres af nukleinsyrer (NC): deoxyribonukleinsyre (DNA) og ribonukleinsyre (RNA). Protaminer og histoner er proteiner med udtalt basale egenskaber, da de indeholder mere end 30% arg og liz.

Nukleinsyrer (NK) er lange polymerkæder bestående af mange tusindvis af monomere enheder, der er forbundet med 3 ', 5'-phosphodit-etherbindinger. Monomeren af ​​NK er et mononukleotid, som består af en nitrogenholdig base, pentose og en phosphorsyrerest. Kvælstofbaser er purin (A og G) og pyrimidin (C, U, T). B-D-ribose eller β-D-deoxyribose virker som en pentose. Den nitrogenholdige base forbindes til pentosen med N-glycosidbindingen. Pentose og phosphat forbindes sammen med en esterbinding mellem -OH-gruppen placeret ved C5'-atom af pentose og phosphat.

Typer af nukleinsyrer:

1. DNA indeholder A, G, T og C, deoxyribose og phosphorsyre. DNA er placeret i kernen i cellen og danner grundlaget for det komplekse chromatinprotein.

2. RNA indeholder A, G, Y og C, ribose og phosphorsyre.

Der er 3 typer af RNA:

a) m-RNA (information eller matrix) - en kopi af DNA-segmentet indeholder information om proteinets struktur

b) rRNA danner ribosoms skelet i cytoplasma, spiller en vigtig rolle i samlingen af ​​proteinet på ribosomet under oversættelsesprocessen;

c) t-RNA er involveret i aktiveringen og transporten af ​​AK til ribosomet lokaliseret i cytoplasmaet. NK'er har primære, sekundære og tertiære strukturer.

Den primære struktur af NK er den samme for alle typer - en lineær polynukleotidkæde, hvori mononukleotider er bundet af 3 ', 5'-phosphodiesterbindinger. Hver polynukleotidkæde har 3 'og 5', disse ender er negativt ladede.

Den sekundære struktur af DNA er en dobbelt helix. DNA består af 2 kæder snoet i en spiral til højre omkring aksen. Spolebånd = 10 nukleotider, som er 3,4 nm i længden. Begge helixer er antiparallelle.

Den tertiære struktur af DNA er resultatet af yderligere vridning af DNA-molekylet i rummet. Dette sker, når DNA interagerer med protein. Når man interagerer med histon-oktameret, vikles dobbelthelixen på oktameren, dvs. bliver til en superhelix.

Den sekundære struktur af RNA er et polynukleotidtråd buet i rummet. Denne krumning skyldes dannelsen af ​​hydrogenbindinger mellem de komplementære nitrogenholdige baser. I t-RNA er den sekundære struktur repræsenteret af "kløverbladet", hvor jeg skelner mellem komplementære og ikke-komplementære regioner. Den sekundære struktur af p-RNA er helixen af ​​et enkelt buet RNA, og det tertiære - skelettet af en ribosom. Ankommer fra kernen til CZ, danner m-RNA komplekser med specifikke proteiner, informeromerer (den tertiære struktur af m-RNA) og kaldes inforsomes.

Chromoproteiner, deres klassificering. Flavoproteiner, deres struktur og funktion.

Hemoproteiner, struktur, repræsentanter: hæmoglobin, myoglobin, catalase, peroxidase, cytochrom. Funktioner af hæmoproteiner.

Phosphoproteiner som en protesgruppe indeholder en phosphorsyrerest. Eksempler: casein og caseinogen af ​​mælk, cottage cheese, mejeriprodukter, hvid æggeblomme, æggeblomme ovalbumin, fisk æg ichtullin. Fosfoproteinrige celler i CNS.

Phosphoproteiner har forskellige funktioner:

1. Ernæringsmæssig funktion. Fosforproteiner af mejeriprodukter fordøjes let, absorberes og er en kilde til essentielle aminosyrer og fosfor til syntese af proteiner i babyvæv.

2. Fosforsyre er nødvendig til fuld dannelse af barnets nervesystem og knoglevæv.

3. Fosforsyre er involveret i syntesen af ​​phospholipider, phosphoproteiner, nukleotider, nukleinsyrer.

4. Fosforsyre regulerer enzymaktiviteten ved phosphorylering med deltagelse af proteinkinase enzymer. Fosfat forbindes med -OH-gruppen af ​​serin eller threonin med esterbindinger: Chromoproteiner er komplekse proteiner med en ikke-proteinholdig del malet. Disse omfatter flavoproteiner (gul) og hæmoproteiner (rød). Flavoproteiner som en protesgruppe indeholder derivater af vitamin B2-flaviner: flavin adenin-dinukleotid (FAD) eller flavinmononukleotid (FMN). De er en ikke-protein del af dehydrogenase enzymer, der katalyserer redox reaktioner.

Hemoproteiner som en ikke-proteinkoncern indeholder heme-jernporfyrinkompleks.

Hemoproteiner er opdelt i to klasser:

1. enzymer: catalase, peroxidase, cytochrom;

2. Ikke-enzymer: hæmoglobin og myoglobin.

Enzymer katalase og peroxidase ødelægger hydrogenperoxid, cytokromer er bærere af elektroner i kæden af ​​elektrontransport. Nefermenty. Hemoglobin transporterer ilt (fra lungerne til væv) og kuldioxid (fra væv til lungerne); myoglobin - ilt depot i arbejdsmusklen. Hemoglobin er en tetramer, fordi består af 4 subunits: globin i denne tetramer er repræsenteret af 4 polypeptidkæder med 2 sorter: 2 α og 2 β kæder. Hver underenhed er forbundet med et hæm. Fysiologiske typer af hæmoglobin: 1. HbP - primitivt hæmoglobin dannes i embryoet. 2. HbF - føtal hæmoglobin - føtal hæmoglobin. Udskiftning af HbP med HbF indtræder i en alder af 3 måneder.

Enzymer, historie med opdagelse og undersøgelse af enzymer, især enzymatisk katalyse.

Specificiteten af ​​enzymer. Afhængigheden af ​​hastigheden af ​​enzymatiske reaktioner på temperatur, pH, koncentration af enzymet og substratet.

Enzymer er biologiske katalysatorer af protein natur, dannet af en levende celle, der virker med høj aktivitet og specificitet.

Ligheden af ​​enzymer med ikke-biologiske katalysatorer er at:

• enzymer katalyserer energiske reaktioner muligt;
• energien i det kemiske system forbliver konstant;
• under katalyse ændrer retningen af ​​reaktionen ikke;
• enzymer forbruges ikke under reaktionen.

Forskellene af enzymer fra ikke-biologiske katalysatorer er som følger:

• hastigheden af ​​enzymatiske reaktioner er højere end reaktionerne katalyseret af ikke-proteinkatalysatorer;
• enzymer har høj specificitet
• den enzymatiske reaktion finder sted i cellen, dvs. ved 37 ° C, konstant atmosfærisk tryk og fysiologisk pH;
• hastigheden af ​​den enzymatiske reaktion kan indstilles.

Den moderne klassificering af enzymer er baseret på karakteren af ​​de kemiske transformationer, som de katalyserer. Klassificeringen er baseret på typen af ​​reaktion katalyseret af enzymet.

Enzymer er opdelt i 6 klasser:

1. Oxidoreduktaser katalyserer redox reaktioner

4. LiAZ - ikke-hydrolytisk substrat nedbrydning

6. Ligase (syntetase) - syntese ved anvendelse af energi (ATP)

Enzyme Nomenklatur.

1. Det trivielle navn (pepsin, trypsin).

2. Enzymernes navn kan dannes ud fra substratets navn med tilsætning af enden "ase"

(arginase hydrolyserer aminosyre arginin).

3. Tilsætning af "aza" -enden til navnet på den katalyserede reaktion (hydrolase katalyserer

hydrolyse, dehydrogenase-dehydrogenering af et organisk molekyle, dvs. fjernelse af protoner og elektroner fra substratet).

4. Rationelt navn - Substraternes navn og karakteren af ​​de katalyserede reaktioner (ATP + hexosehexose-6-phosphat + ADP. Enzym: ATP: D-hexose-6-phosphotransferase).

5. Enzymindeksering (hvert indeks er tildelt 4 indekser eller sekvensnumre): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDG.

Afhængigheden af ​​hastigheden af ​​den enzymatiske reaktion på mediumets pH. For hvert enzym er der en pH-værdi, hvor dets maksimale aktivitet observeres. Afvigelse fra den optimale pH-værdi fører til et fald i enzymaktiviteten. PH-indflydelsen på enzymernes aktivitet er forbundet med ioniseringen af ​​de funktionelle grupper af aminosyreresterne i dette protein, som sikrer den optimale konformation af enzymets aktive center. Når pH ændres fra de optimale værdier, ændrer ioniseringen af ​​funktionelle grupper af proteinmolekylet.

Fx under syrning af mediet protoneres fri aminogrupper (NH₃ + ), og ved alkalisering spaltes proton fra carboxylgrupper (СОО-). Dette fører til en ændring i konformationen af ​​enzymmolekylet og konformationen af ​​det aktive center; Derfor er fastgørelsen af ​​substratet, cofaktorer og coenzymer til det aktive center svækket. Enzymer, der arbejder i sure miljøforhold (for eksempel pepsin i mave eller lysosomale enzymer), erhverver evolutionært en konformation, der sikrer enzymets arbejde ved sure pH-værdier. Imidlertid har de fleste af de humane enzymer en optimal pH tæt på neutral, hvilket falder sammen med den fysiologiske pH-værdi.

Afhængigheden af ​​hastigheden af ​​den enzymatiske reaktion på mediumtemperaturen. Forøgelse af temperaturen til visse grænser påvirker hastigheden af ​​den enzymatiske reaktion, ligesom temperaturens virkning på enhver kemisk reaktion. Ved stigende temperatur accelereres molekylernes bevægelse, hvilket fører til en øget sandsynlighed for interaktion mellem reaktanter. Derudover kan temperaturen øge energien af ​​de reagerende molekyler, hvilket også fører til en acceleration af reaktionen.

Imidlertid har hastigheden af ​​kemisk reaktion katalyseret af enzymer sin temperaturoptimale, hvis overskud ledsages af et fald i enzymatisk aktivitet som følge af den termiske denaturering af proteinmolekylet. For de fleste humane enzymer er den optimale temperatur 37-38 ° C. Specificitet - En meget høj selektivitet af enzymer i forhold til substratet. Specificiteten af ​​enzymet er forklaret af tilfældigheden af ​​substratets og substratets rumlige konfiguration (sterisk sammenfald). For enzymets specificitet er ansvarlig som enzymets aktive center og dets hele proteinmolekyle. Det aktive middel af enzymet bestemmer den type reaktion, som dette enzym kan udføre. Der er tre typer specificitet:

Absolut specificitet. Enzymer, der virker på kun ét substrat, har denne specificitet. Sukrose hydrolyserer for eksempel kun saccharose, lactase - lactose, maltase - maltose, urease - urinstof, arginase - arginin osv. Relativ specificitet er et enzyms evne til at virke på en gruppe af substrater med en generel bindingstype, dvs. relativ specificitet manifesteres kun i forhold til en bestemt type binding i en gruppe af substrater. Eksempel: lipase nedbryder en esterbinding i animalske og vegetabilske fedtstoffer. Amylase hydrolyserer a-glycosidbindingen i stivelse, dextriner og glycogen. Alkohol dehydrogenase oxiderer alkoholer (methanol, ethanol, etc.).

Stereokemisk specificitet er et enzyms evne til at virke på kun en stereoisomer.

For eksempel: 1) α, β-isomerisme: α-amylase af spyt og pancreasjuice splitter kun a-glucosidbindinger i stivelse og spalter ikke cellulose-β-glucosidbindinger. Den internationale enhed (IU) for enzymaktivitet er mængden af ​​enzym, der er i stand til at dreje 1 μmol substrat i reaktionsprodukter i 1 min ved 25 ° C og ved optimal pH. Catal svarer til mængden af ​​katalysator, der er i stand til at omdanne 1 mol af substratet til produktet i 1 sek ved 25 ° C og den optimale pH. Den specifikke aktivitet af enzymet er antallet af enzymaktivitetsenheder af enzymet pr. 1 mg protein. Molær aktivitet er forholdet mellem antallet af enheder af enzymatisk aktivitet af catals eller IE til antallet af mol af enzymet.

Strukturen af ​​enzymer. Det aktive centrums struktur og funktion.

Virkningsmekanismen af ​​enzymer. Enzymkofaktorer: metalioner og coenzymer, deres deltagelse i enzymer. Enzymaktivatorer: virkningsmekanisme. Inhibitorer af enzymatiske reaktioner: konkurrencedygtige, ikke-konkurrencedygtige, irreversible. Narkotika - enzymhæmmere (eksempler).

Ifølge strukturen af ​​enzymerne kan være:

1. En-komponent (simple proteiner),

2. to-komponent (komplekse proteiner).

Enzymer - enkle proteiner - omfatter fordøjelsesenzymer (pepsin, trypsin). Enzymer - komplekse proteiner - omfatter enzymer, der katalyserer redox reaktioner. Til den katalytiske aktivitet af tokomponent enzymer er der brug for en yderligere kemisk komponent kaldet en kofaktor, de kan spilles som uorganiske stoffer (jern, magnesium, zink, kobber osv.) Og organiske stoffer - coenzymer (for eksempel aktive former for vitaminer).

Både et coenzym og metalioner (cofaktor) er nødvendige for driften af ​​en række enzymer. Coenzymer - organisk stof med lav molekylvægt af ikke-protein-natur, der er midlertidigt og svagt forbundet med enzymets proteindel. I det tilfælde, hvor den ikke-proteiniske del af enzymet (coenzym) er bundet til proteinet en fast og permanent, så kaldes denne ikke-protein-del protesegruppen. Proteindelen af ​​et komplekst proteinenzym hedder apoenzymet. Sammen udgør apoenzymet og cofactoren et holoenzym.

I processen med enzymatisk katalyse er ikke alt proteinmolekylet involveret, men kun et bestemt område - enzymets aktive center. Det aktive middel af enzymer er den del af det enzymmolekyle, hvortil substratet er bundet, og hvorpå enzymets molekylers katalytiske egenskaber afhænger. I enzymets aktive center er et "kontakt" område isoleret - området tiltrækker og holder substratet på enzymet på grund af dets funktionelle grupper og det "katalytiske" område, hvor de funktionelle grupper direkte deltager i den katalytiske reaktion. Nogle enzymer udover det aktive center har et andet "andet" center - allosterisk.

Forskellige stoffer (effektorer) interagerer med det allosteriske centrum, oftest forskellige metabolitter. Kombinationen af ​​disse stoffer med et allosterisk center fører til en ændring i enzymets konformation (af en tertiær og kvaternær struktur). Det aktive center i enzymmolekylet er enten skabt eller forstyrret. I det første tilfælde accelereres reaktionen, i det andet tilfælde hæmmes det. Derfor kaldes det allosteriske center enzymets reguleringscenter. Enzymer, der har et allosterisk center i deres struktur kaldes regulatoriske eller allosteriske. Teorien om virkningsmekanismen af ​​enzymer er baseret på dannelsen af ​​et enzym-substratkompleks.

Virkningsmekanismen af ​​enzymet:

1. dannelsen af ​​enzym-substratkomplekset, substratet er bundet til enzymets aktive center.

2. I den anden fase af den enzymatiske proces, som går langsomt, finder elektroniske omlejringer sted i enzym-substratkomplekset.

Enzym (En) og substrat (S) begynder at konvergere for at opnå maksimal kontakt og danne et enkelt enzym-substratkompleks. Varigheden af ​​anden fase afhænger af aktiveringsenergien af ​​substratet eller energibarrieren for en given kemisk reaktion. Aktiveringsenergien er den energi, der kræves for at overføre alle molekyler med 1 mol S til den aktiverede tilstand ved en given temperatur. For hver kemiske reaktion har sin egen energibarriere. På grund af dannelsen af ​​enzym-substratkomplekset nedsættes substratets aktiveringsenergi, reaktionen begynder at fortsætte på et lavere energiniveau. Derfor begrænser den anden fase af processen hastigheden af ​​total katalyse.

3. I det tredje trin foregår selve kemiske reaktionen med dannelsen af ​​reaktionsprodukter. Den tredje fase af processen er kort. Som et resultat af reaktionen omdannes substratet til et reaktionsprodukt; enzym-substratkomplekset brydes ned, og enzymet efterlader uændret fra den enzymatiske reaktion. Således gør enzymet det muligt på grund af dannelsen af ​​enzym-substratkomplekset at gennemgå en kemisk reaktions-bypass på et lavere energiniveau.

Cofactor er et ikke-proteinstof, som skal være til stede i kroppen i små mængder for at de tilsvarende enzymer kan udføre deres funktioner. Kofaktoren indeholder coenzymer og metalioner (for eksempel natrium- og kaliumioner).

Alle enzymer er kugleformede proteiner, hvor hvert enzym udfører en specifik funktion forbundet med dets iboende kugleformede struktur. Imidlertid afhænger aktiviteten af ​​mange enzymer af ikke-proteinforbindelser kaldet cofactors. Molekylkomplekset af proteindelen (apoenzymet) og cofaktoren hedder holoenzymet.

Rollen af ​​en cofactor kan afspilles af metalioner (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) eller komplekse organiske forbindelser. Organiske cofaktorer kaldes sædvanligvis coenzymer, hvoraf nogle er afledt af vitaminer. Typen af ​​binding mellem enzymet og coenzymet kan være anderledes. Nogle gange eksisterer de særskilt og kommunikerer med hinanden i løbet af reaktionen. I andre tilfælde er cofaktoren og enzymet permanent forbundet og undertiden med stærke kovalente bindinger. I sidstnævnte tilfælde kaldes enzymets ikke-protein del den protese gruppe.

Kofaktorens rolle kommer i grunden til følgende:

• ændre den tertiære struktur af proteinet og skabe komplementaritet mellem enzymet og substratet;
• direkte involveret i reaktionen som et andet substrat.

Aktivatorer kan være:

1) cofactors, siden de er vigtige deltagere i den enzymatiske proces. Metaller, der er en del af enzymets katalytiske center: spyt amylase er aktiv i nærværelse af Ca ioner, lactat dehydrogenase (LDH) - Zn, arginase - Mn, peptidase - Mg og coenzymer: C-vitamin, derivater af forskellige vitaminer (NAD, NADP, FMN, FAD, KoASH og andre.). De tilvejebringer bindingen af ​​det aktive sted af enzymet til substratet.

2) anioner kan også have en aktiverende virkning på enzymets aktivitet, for eksempel anioner

Cl - aktivere spyt amylase;

3) stoffer, der skaber en optimal pH-værdi til manifestationen af ​​enzymatisk aktivitet, for eksempel HCI, kan anvendes som aktivatorer til at skabe et optimalt gastriskindholdsmiljø for aktivering af pepsinogen i pepsin;

4) aktivatorer er også stoffer, som konverterer profermenter til et aktivt enzym, for eksempel enterokinase intestinalsaft aktiverer omdannelsen af ​​trypsinogen til trypsin;

5) aktivatorer kan være forskellige metabolitter, som binder til enzymets allosteriske centrum og bidrager til dannelsen af ​​enzymets aktive centrum.

Inhibitorer er stoffer, der hæmmer enzymernes aktivitet. Der er to hovedtyper af hæmning: irreversibel og reversibel. Ved irreversibel hæmning binder inhibitoren stærkt (irreversibelt) til enzymets aktive center ved hjælp af kovalente bindinger, ændrer enzymets konformation. Således kan tungmetalsalte (kviksølv, bly, cadmium osv.) Virke på enzymer. Reversibel inhibering er den type hæmning, hvor enzymaktivitet kan genoprettes. Reversibel inhibering kan være af 2 typer: konkurrencedygtige og ikke-konkurrencedygtige. Med konkurrencedygtig hæmning er substrat og inhibitor sædvanligvis meget ens i kemisk struktur.

Ved denne type inhibering kan substratet (S) og inhibitoren (I) ligeledes binde til enzymets aktive center. De konkurrerer med hinanden for et sted i enzymets aktive center. Et klassisk eksempel på konkurrencedygtig inhibering er inhiberingen af ​​virkningen af ​​succinatdehydrogenase med malonsyre. Ikke-kompetitive inhibitorer binder til enzymets allosteriske centrum.

Som følge heraf sker ændringer i konformationen af ​​det allosteriske center, hvilket fører til deformation af enzymets katalytiske centrum og et fald i den enzymatiske aktivitet. Ofte er allosteriske noncompetitive inhibitorer metaboliske produkter. Lægemidler af enzyminhibitorer (Kontrikal, Trasilol, Aminocaproic acid, Pamba). Contrycal (aprotinin) anvendes til behandling af akut pankreatitis og forværring af kronisk pancreatitis, akut pankreatisk nekrose, akut blødning.

Regulering af enzymer. Allosteric Center, allosteriske hæmmere og aktivatorer (eksempler). Regulering af enzymaktivitet ved phosphorylering og dephosphorylering (eksempler). Typer af hormonel regulering af enzymaktivitet.

Forskellene enzymer i sammensætningen af ​​organer og væv.

Organ-specifikke enzymer, isoenzymer (for eksempel LDH, MDH, etc.). Ændringer i enzymaktivitet i patologi. Enzymopathier, enzymodiagnostik og enzymterapi.

Isozymer er isoformer af det samme enzym, forskelligt i aminosyresekvens, der findes i den samme organisme, men som regel i sine forskellige celler, væv eller organer.

Isoenzymer er generelt meget homologe i aminosyresekvens. Alle isoenzymer af det samme enzym udfører samme katalytiske funktion, men kan variere betydeligt i graden af ​​katalytisk aktivitet, i reguleringsegenskaberne eller i andre egenskaber. Et eksempel på et enzym med isoenzymer er amylase-pankreatisk amylase, der afviger i aminosyresekvensen og egenskaber fra amylase fra spytkirtel, tarm og andre organer. Dette var grundlaget for udvikling og anvendelse af en mere pålidelig metode til diagnosticering af akut pankreatitis ved at bestemme ikke total plasmaamylase, men pankreasisoamylase.

Enzymopatier - sygdomme forårsaget af svækket enzym syntese:

a) i fuldstændig eller delvis fravær af enzymatisk aktivitet

b) overdreven forbedring af enzymaktivitet

c) ved produktion af patologiske enzymer, der ikke findes hos en sund person.

Der er arvelige og erhvervede enzymopatier. Arvelige enzymopatier er forbundet med en lidelse i det genetiske apparat i cellen, hvilket resulterer i fraværet af syntesen af ​​visse enzymer.

Arvelige sygdomme indbefatter enzymopatier forbundet med nedsat aminosyreomdannelse:

1. Fenylketonuri er en arvelig krænkelse af syntesen af ​​enzymet phenylalaninhydroxylase, med deltagelse af hvilken omdannelsen af ​​phenylalanin til tyrosin forekommer. Med denne patologi forekommer en stigning i blodkoncentrationen af ​​phenylalanin. I denne sygdom hos børn bør phenylalanin udelukkes fra kosten.

2. Albinisme - en sygdom forbundet med en genetisk defekt i enzymtyrosinasen. Når melanocytter mister deres evne til at syntetisere dette enzym (oxiderer tyrosin i DOPA og DOPA-quinon), dannes melanin ikke i hud, hår og nethinden.

Erhvervede enzymopatier, dvs. svækket enzym syntese kan skyldes:

1. langvarig brug af stoffer (antibiotika, sulfonamider)

2. tidligere smitsomme sygdomme

3. på grund af avitaminose

4. maligne tumorer.

Enzymodiagnostik bestemmer enzymernes aktivitet til diagnosticering af sygdomme. Plasmaenzymer er opdelt i 3 grupper: sekretorisk, indikator og udskillelse. Indikator - cellulære enzymer. I sygdomme, der involverer skade på cellemembraner, forekommer disse enzymer i store mængder i blodet, hvilket indikerer en patologi i visse væv. For eksempel øges aktiviteten af ​​amylase i blodet og urinen med akut pancreatitis.

Til enzymdiagnostik bestemmes isoenzymer. Ved patologiske tilstande kan frigivelsen af ​​enzymet i blodet forøges på grund af ændringer i cellemembranets tilstand. Undersøgelsen af ​​aktiviteten af ​​blodenzymer og andre biologiske væsker anvendes i vid udstrækning til at diagnosticere sygdomme. For eksempel diastase af urin og blodamylase i pancreatitis (forøget aktivitet), et fald i amylaseaktiviteten i kronisk pankreatitis.

Enzymoterapi - brug af enzymer som lægemidler. For eksempel en blanding af enzympræparater pepsin, trypsin, amylase (pancreatin Festalum) anvendt i gastrointestinale sygdomme med nedsat sekretion, trypsin og chymotrypsin - hirurgicheskoypraktike anvendes i purulent sygdomme hydrolyse af bakterielle proteiner.

Enzymopati hos børn og betydningen af ​​deres biokemiske diagnose (for eksempel sygdomsforstyrrelser i nitrogen og kulhydratmetabolisme).

Den mest almindelige variant af enzymopatier, der fører til udvikling af hæmolytisk anæmi, er manglen på glucosephosphatdehydrogenase. Overvej årsagerne til enzymopatier hos børn. Sygdommen er udbredt blandt afroamerikanere (630%), mindre - blandt tatarerne (3,3%) og de dagestanske etniske grupper (511,3%); opdages sjældent i den russiske befolkning (0,4%). Et særligt tilfælde af mangel på glucose phosphat dehydrogenase - Favizm. Hæmolyse udvikler sig ved at spise hestebønner, bønner, ærter, indånding af naphthalenstøv.

Årsager enzimopaty børn Inheritance fiasko glyukozo6fosfat dehydrogenase (N), hvilket er grunden til mænd bliver syge oftere. Der er omkring 400 millioner bærere af dette patologiske gen i verden. Sygdommen udvikler sig sædvanligvis efter modtagelse af visse narkotika [nitrofuranderivater, quinin, isoniazid, ftivazid, aminosalicylsyre (natrium paraaminosalitsilat), nalidixinsyre, sulfonamider, etc.] Eller på baggrund af infektion.

Enzymopatier hos børn er tegn.

Sygdommen manifesteres af den hurtige udvikling af hæmolyse ved anvendelsen af ​​ovennævnte stoffer eller infektioner (især ved lungebetændelse, tyfusfeber, hepatitis). Manglende glucose-phosphat dehydrogenase kan forårsage gulsot hos nyfødte. Ved analyse af blod er reticulocytose detekteret en stigning i niveauet af direkte og indirekte bilirubin, LDH og alkalisk phosphatase.

Erythrocyt morfologi og erytrocytindeks ændres ikke. Diagnosen er lavet på basis af resultaterne af bestemmelsen af ​​enzymets aktivitet.

Enzymopati hos børn - behandling.

Der er ingen behandling uden for krisen. Under feber anvendes fysiske kølemetoder. Ved kronisk hæmolyse administreres folinsyre ved 1 mt / dag i 3 uger hver 3. måned. Når en krise annulleres, administreres alle lægemidler, og infusionsterapi udføres på baggrund af dehydrering.

Vitaminer, klassificering af vitaminer (ved opløselighed og funktionel). Historie om opdagelse og undersøgelse af vitaminer.

Vitaminer er lavmolekylære organiske forbindelser af forskellig kemisk natur og forskellige strukturer, der hovedsageligt syntetiseres af planter og delvist af mikroorganismer.

For mennesker er vitaminer uundværlige næringsmæssige faktorer. Vitaminer er involveret i mange biokemiske reaktioner, der udfører en katalytisk funktion som en del af de aktive centre i en lang række enzymer eller virkende regulatoriske informationsformidlere, udfører signaleringsfunktioner af eksogene prohormoner og hormoner. Ved kemisk struktur og fysisk-kemiske egenskaber (især ved opløselighed) er vitaminer opdelt i 2 grupper.

Vandopløselig:

• Vitamin B.₁ (Thiamin);
• Vitamin B.₂ (Riboflavin);
• Vitamin PP (nikotinsyre, nicotinamid, vitamin B₃);
• Pantothensyre (Vitamin B₅);
• Vitamin B.₆ (Pyridoxin);
• Biotin (vitamin H);
• Folinsyre (vitamin b_med, den₉);
• Vitamin B.₁₂ (Cobalamin);
• C-vitamin (askorbinsyre);
• P-vitamin (bioflavonoider).

194.48.155.252 © studopedia.ru er ikke forfatteren af ​​de materialer, der er indsendt. Men giver mulighed for fri brug. Er der en ophavsretskrænkelse? Skriv til os | Kontakt os.

Deaktiver adBlock!
og opdater siden (F5)
meget nødvendigt

http://studopedia.ru/8_71875_klassifikatsiya-aminokislot.html