Vigtigste Olien

Hvad der henviser til proteinfødevarer: en liste over produkter

Proteiner er nødvendige for opbygningen af ​​celler i menneskekroppen, dets overskud opbevares ikke i kroppen, som overskydende kulhydrater og fedtstoffer. Fodring af cellerne hjælper proteinet med at opretholde metabolisme på det krævede niveau.

Protein er en kæde af aminosyrer, der brydes ned i fordøjelsessystemet og indtræder i blodet. Ikke alle aminosyrer syntetiseres af menneskekroppen, så det er nødvendigt, at fødevarer indeholder proteinprodukter.

Hvad er der relateret til proteinfødevarer? Disse er primært produkter af vegetabilsk og animalsk oprindelse, med kun naturlige produkter. I de såkaldte "kød" magert halvfabrikata - pølser, pølser og andre - er der næsten ingen protein, for det meste kun hurtige kulhydrater.

Protein mad, listen over produkter inkluderet i den obligatoriske daglige kost.

En person har brug at spise:

  • Kyllingekød.
  • Æg kyllinger.
  • Oksekød.
  • Mælk.
  • Ost.
  • Hytteost.
  • Svinekød.
  • Kanin.
  • Solsikkefrø.
  • Rejer, krebs, krabber.
  • Boghvede.
  • Rød fisk.
  • Mutton.
  • Linser.
  • Valnødder.
  • Bønner.
  • Hirse.
  • Soja.
  • Mandler.
  • Peanuts.
  • Sturgeon kaviar.

Sådan kombineres mad:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Hvilke stoffer tilhører proteiner

Protein klassificering

Alle proteinforbindelser, der findes i naturen, er opdelt i to store grupper: simple proteiner og komplekse proteiner. Enkle proteiner indeholder kun aminosyrer. Sammensætningen af ​​komplekse proteiner, ud over aminosyrer, omfatter også stoffer af forskellig art: kulhydrater, lipider, pigmenter, nukleinsyrer etc.

I nedenstående skema gives de vigtigste repræsentanter for proteinerne fundet i dyrevæv.

Albuminer, histoner, protaminer, nukleotider, chromoproteiner, glucoproteiner, globuliner, scleroproteiner phosphoproteider, lipoproteiner

Enkle proteiner (proteiner)

Albumin og globuliner

Albuminer og globuliner er bredt fordelt i naturen. Der er mange af dem i blodplasma, serum af mælk og i organismernes væv. I serum mellem albumin og globuliner er der et vist forhold - albumin-globulinkoefficient (A / G). Albuminer afviger fra globuliner i lav glykokol og store mængder svovlholdige aminosyrer. Albuminer opløses let i vand, mens globuliner i vand er praktisk taget uopløselige, men opløses let i opløsninger med svag saltkoncentration, og dette bruges til at adskille albumin fra globuliner. Albuminer er i mindre dispergeret tilstand end globuliner, derfor er de sværere at udfælde. Deres molekylvægt er mindre end globulins.

I praksis med at opnå proteinpræparater anvendes saltning af ammoniumsulfat oftere. For at opnå antitoksisk serum (anti-difteri, anti-polyemilitis, anti-pertussis osv.) Anvendes således fremgangsmåden til udfældning af proteiner med ammoniumsulfat, da antitoxiner af deres kemiske natur er a-globuliner af blodet.

Eksperimenter med det svovlmærkede albuminmolekyle Muller i 1954 viste omdannelsen af ​​albulin til globulin. Biologiske væsker (blod, spinalvæske) indeholder altid mere albumin end globuliner.

Histoner er bredt fordelt i naturen som en del af komplekse proteiner, primært i nukleare proteiner.

Deres molekylvægt er signifikant lavere end albumin og globuliner - omkring 14.300. De består hovedsagelig af diaminosyrer: arginin, histidin og lysin og indeholder meget små tryptofan og svovlholdige aminosyrer. På grund af indholdet af diaminosyrer er disse proteiner stærkt alkaliske i naturen.

Det er fastslået, at histoner - er proteiner, der er 80% sammensat af hexoniske baser, dvs. aminosyrer indeholdende 6 carbonatomer - arginin, lysin og histidin. En repræsentant for histoner er globinproteinet, som er en del af hæmoglobinblodproteinet. Gennem et histidinmolekyle er dette protein forbundet med hæm, der danner hæmoglobin.

Protaminerne blev opdaget i 1868 af Misher i sæd, og deres proteintype blev dechiffreret af Kossel i 1886. De opnås i ren form ved anvendelse af picrater. Molekylvægten ligger i området fra 2000 til 10.000. Kvælstofindholdet er 30%, mens i andre simple nitrogenproteiner kun 16-17%. Hovedkernen i disse proteiner er en argininpeptidkæde, så de let reagerer med forbindelser af en sur natur.

For nylig er stor betydning knyttet til proteiner, der tilhører scleroproteiner. Disse proteiner er vanskelige at opløse i vand og saltopløsninger og er næsten ikke udsat for enzymer. Sådanne proteiner har en særlig elasticitet og styrke. Disse omfatter keratiner - hudproteiner og collagener - bindevævsproteiner. Disse proteiner indeholder den højeste mængde monoamino-monocarboxylsyre aminosyrer.

Keratiner er afledt af hud, hår, horn og hoveder. De udfører en meget vigtig beskyttelsesfunktion. Keratiner indeholder meget af aminosyren cystin.

Kollagen er et protein isoleret fra bindevæv. Sammensætningen af ​​collagen er ikke cystin, tyrosin og tryptophan, og derfor er det ikke et komplet protein (gelatine, som kollagen, isoleres fra bindevævet og er også et defekt protein).

Scleroprotein-gruppen indbefatter proteiner kendt som fibroin, rootin og spongil. Fibroin er dannet af silkeorm og indeholder 44% glycocol, 26% alanin, 13, 6% serin og 13% tyrosin.

Korne findes i knogleskelet af koraller, og spongin er isoleret fra havsvampe. Begge proteiner er rige på iod og brom. Så tidligt som i 1896 blev jodtorgonsyre, som er 3, 5-diiodotyrosin, isoleret fra havsvampe.

Gruppen af ​​komplekse proteiner indbefatter sådanne forbindelser, der, når de hydrolyseres, nedbrydes ikke kun i aminosyrer, men også i nonproteindelen.

I slutningen af ​​forrige århundrede isolerede Misher i laboratoriet af Hoppe-Zeiler i Tyskland et stof fra kernen fra sæd, som han kaldte nuclein. I kernen er hoveddelen proteinstoffer. Senere blev det konstateret, at disse proteiner tilhører gruppen af ​​histoner og protaminer, som har alkaliske egenskaber.

Ifølge moderne forskning findes nucleoproteiner også i cytoplasmaet af celler.

Nukleoproteiner er blandt de mest biologisk vigtige proteinstoffer: de er forbundet med celledelingsprocesser og overførsel af arvelige egenskaber; fra kerner, der er opbygget filtrerbare

vira der forårsager sygdom.

Nukleoproteiner består af protein og nukleinsyrer. Nukleinsyrer er komplekse forbindelser, der nedbrydes til simple nukleinsyrer (mononukleotider), der er bygget ud fra nitrogenholdige baser, kulhydrater (pentoser) og phosphorsyre.

Nukleotiderne indeholder derivater af purin- og pyrimidinbaser - adenin (6-amino-purin), guanin (2-amino-6-hydroxypurin), cytosin (2-hydroxy-6-pyrimidin), uracil (2,6-dioxypyrimidin) thymin (2,6-dioxy-5-methylpyrimidin).

Nukleinsyrekonstruktion

Strukturen af ​​enkle nukleinsyrer (nukleotider) undersøges for tiden godt. Det siges, at adenylsyre under hydrolyse nedbrydes til kulhydrat (pentose), phosphorsyre og nitrogenbaseret adenin. I adenylsyre muskelvæv er phosphorsyre placeret ved det femte carbonatom af ribose.

Adenylsyrer - AMP, ADP og ATP spiller en vigtig rolle i metabolisme.

Der er fem typer nukleotider, der findes i polynukleinsyrer, RNA og DNA, disse er adenyl-, guanyl-, cytidinsyre-, uridyl- og thiamidylsyrer. Disse syrer er indeholdt i polynukleotider i ækvivalente mængder. I fri form findes disse syrer og kan indeholde en, to og tre phosphorsyrerester. I denne forbindelse skelnes mono-, di- og triophosphoriske derivater af nucleitider.

Watson og Crick, som studerer DNA-sammensætningen og strukturen, fremsætter tanken om, at DNA-molekylet er dobbelt, snoet omkring sin akse, helix af to nukleotidkæder. Samtidig er et af purinbaserne imod pyrimidinbasen.

Forskerne viste, at en spiral drejning indeholder ti basepar, mens sekvensen af ​​baser i en kæde helt bestemmer sekvensen i en anden. Dette giver os mulighed for at forstå, hvordan reproduktion af kemisk specifikt levende stof i processen med celledeling.

I begyndelsen adskilles spiralen, så polynukleotidkæderne adskilles og bevæger sig væk fra hinanden. Fra miljøet forekommer tilsætningen af ​​de tilsvarende mononukleotider, hvilket slutter med dannelsen af ​​to nye spiraler. Denne proces gentages uendeligt.

Deoxyribonukleinsyre kaldes nukleare, fordi det er indeholdt i cellekernen meget, og ribonukleinsyre hedder protoplasmisk, fordi der er meget i protoplasmaet af celler.

Isomeriseringen af ​​polynukleinsyrer vil afhænge af rækkefølgen af ​​vekselvirkning af simple nukleinsyrer.

En særlig vigtig rolle spilles af to polynukleinsyrer: ribonukleinsyre (RNA) og deoxyribonukleinsyre (DNA).

Som navnet antyder, adskiller disse syrer sig fra hinanden i kulhydratkomponenter. RNA indeholder ribose, DNA-deoxyribose, det vil sige ribose, hvor C2 ikke har noget oxygenatom. Thymine blev ikke fundet i RNA, og uracil blev ikke fundet i DNA.

Det er blevet konstateret, at RNA indeholder op til 4000-5000 mononukleotider, DNA er meget mere, da molekylvægten når 2 millioner. Mononucleotider er placeret i kæder og RNA og DNA molekyler.

Hvert molekyle af RNA og DNA har en strengt ordnet struktur, dvs. alterneringen af ​​mononukleotider.

I øjeblikket anses DNA for at være et gen, det vil sige en forbindelse, der forårsager overførsel af arvelige egenskaber hos en organisme.

Chromoproteiner indbefatter komplekse proteinstoffer indeholdende, udover protein, ikke-proteinkomponentfarvestof. Chromoproteiner omfatter hæmoglobin, myoglobin og geminovye enzymer - katalase, peroxidase og cytochrom. Dette omfatter også komplekse proteiner - flavoproteiner, der indbefatter farvestoffer - flaviner.

Proteiner hvilke fødevarer omfatter

De fleste komplekse proteiner indeholder et eller andet metal. Blodhæmoglobin og geminovye-enzymer (catalase, peroxidase, cytochromoxidase) indeholder jern og ascorbisk oxidase, tyrosinase osv. - kobber.

Metalloproteiner og flavoproteider spiller en vigtig rolle i processerne for biologisk oxidation i væv.

Prioriteten i undersøgelsen af ​​den kemiske natur af farvestoffet af hæmoglobin tilhører M. V. Nentsky. Han fandt ud af, at baggrunden for blodets farvestof indeholder en porphinring bestående af fire pyrrolringer, der er forbundet med hinanden ved hjælp af methingrupper (= CH-). Hæmoglobin på grund af tilstedeværelsen af ​​4 jernatomer i den har evnen til at transportere ilt fra lungerne til vævene, hvilket giver blodets respiratoriske funktion. På nuværende tidspunkt er det blevet bevist, at hæmoglobiner af visse dyrearter afviger hinanden ikke fra farvestoffet, men af ​​proteinkomponenterne. Der er hæmoglobin A, hæmoglobin S, hæmoglobin F.

Som en del af muskelvævet er der et hæmoprotein - myoglobin, som giver musklerne en rød farve. Proteinmyoglobin, men tæt på sammensætningen af ​​hæmoglobin, men adskiller sig fra det i aminosyresammensætningen. Derudover er myoglobin stærkere bundet til ilt. Det er vigtigt for muskelvæv. Myoglobinmolekylet indeholder et jernatom, hvilket betyder en porfyrring. I musklerne er 14% myoglobin til stede i videooxymyoglobin, som giver en reserve af ilt i musklerne og forhindrer iltstærkning. I nogle marine dyr er oxymyoglobinindholdet mere end 50%, hvilket gør det muligt for dem at forblive under vand i lang tid uden ilt (sæler og andre marine dyr).

Glucoproteiner indbefatter komplekse proteiner, der udover protein har en protetisk gruppe indeholdende forskellige carbohydratderivater: D-glucosamin, D-galactosamin, D-glucuronsyre kombineret med svovlsyre og eddikesyrer. Repræsentanter for disse proteiner er mucin (spyt, mave, tarmslimhinde, øjets glasagtige krop), heparin, knoglevævskondroitin og blodgruppen stoffer mv.

Glucoproteiner, i modsætning til andre komplekse proteiner, præcipiterer let under virkningen af ​​stærke opløsninger af eddikesyre, og dette anvendes i deres adskillelse.

Under hydrolysen af ​​glucoproteiner forekommer mucapolysaccharider, hyaluroniske og chondrotinsvovlsyrer. Hyaluronsyre i væggene i blodkar sikrer deres normale permeabilitet.

Fosforteren indbefatter proteiner, som indbefatter phosphorsyre sammen med aminosyrer. Phosphoproteiner adskiller sig fra nukleoproteiner, idet der ikke er nukleinsyrer i deres sammensætning, men der er fosforsyre bundet til proteinet gennem hydroxylgruppen af ​​serin- og threoninaminosyrerne.

Denne gruppe af proteiner omfatter caseinogen mælk og æggeblomme vitelin. Disse proteiner tjener som næringsstof til udvikling af embryoner. Tilstedeværelsen af ​​phosphorsyre i ovennævnte proteiner sikrer den normale udvikling af knogleskeletet.

Lipoproteiner er komplekse proteiner, der brydes ned under hydrolyse til aminosyrer, neutrale fedtstoffer, phosphatider og steroler. De er den vigtigste del af strukturelle formationer af celler og kropsvæsker. Lipider i blodet er for eksempel forbundet med albumin og globuliner og giver komplekser med forskellig resistens. Almindelige fede opløsningsmidler - ether, chloroform - de er vanskelige at ekstrahere, men lipoiderne er efter den foreløbige destruktion af disse komplekser let gået i opløsning.

Lipodoproteinproteinkomplekser med kolesterol og fosfatider spiller en stor rolle.

A-lipoteinkomplekserne indbefatter blod a-globulin og lipider (cholesterol og phosphatider) i et 1: 1 forhold. Sammensætningen af ​​a-lipoproteinkomplekser a-globuliner af blod, og forholdet mellem proteiner og lipider er 1: 4.

Dannelsen af ​​et kompleks af et protein med lipider bidrager til opløseligheden af ​​lipider og deres transport til deres væv. De fleste af de vitaminer, der er opløselige i fedtstoffer (A, E og carotener), transporteres også til væv ved hjælp af serumproteiner - a2-globuliner.

  • Facebook
  • Min verden
  • VKontakte
  • klassekammerater
  • LiveJournal

glyukoproteidov

GLUCOPROTEIDES - Medical Encyclopedia | Medicinsk bibliotek - Medicinsk bibliotek, Medicinsk leksikon, wiki, wiki
I vores medicinske encyklopædi i afsnittet Medical Encyclopedia and Medical Handbook er der indsamlet oplysninger om GLUCOPROTEIDS. Du kan finde ud af, hvad GLYUKOPROTEIDY er online og helt gratis. Vi håber du besøgte vores medicinske mappe af en grund og fandt en komplet beskrivelse af GLYUKOPROTEIDY, de nødvendige symptomer og andre oplysninger. Vores hjemmeside giver al information gratis, men for at købe den rigtige medicin eller helbrede sygdommen du er interesseret i, er det bedre at kontakte din læge, apotek eller kontakte din lokale klinik. Alle oplysninger om GLUCOPROTEIDS, som reference og selvbehandling. Vi anbefaler ikke.

Medical Encyclopedia / Medical Encyclopedia / GLUCOPROTEIDS

glyukoproteidov

GLUCOPROTEIDER, komplekse proteiner, proteinforbindelser med kulhydrat eller dets derivater.

Hvad er proteiner, hvad er deres sammensætning, hvorfor er de nødvendige?

De indeholder C og N mindre, og O er mere end proteiner. Der er fosforfri G. og phosphoglucoproteiner. De førstnævnte er opdelt i 1) mucinstoffer (muciner, mucoider), der indeholder aminosuger glucosamin (10-35%) i form af parret mucoichi-nosarinsyre, 2) chondroproteiner, der indeholder chondrozamin i form af chondroitinosvovlsyre og 3) halogener under handlingen alkalier, der bliver til hyeliner og giver kulhydrater ved yderligere nedbrydning. -Min og ts og ns har sure egenskaber. Uopløseligt i vand, opløseligt i svage alkalier. Slimhinder ikke koagulerer under kogning. Eddikesyre producerer et bundfald, næsten uopløseligt i et overskud af udfældning ved en almindelig t °; K4FeCy6 bundfældes ikke; fordøjet mave- og bugspytkirtelsaft; Indol og skatole er fraværende i rottende produkter. Muciner udskilles af nogle spytkirtler, de er indeholdt i slimhinder, i sneglens hud, i frø og fiskes shell. sammen med mucoid indeholdt i Var-tone stud i navlestrengen. Muskler blev fundet: i æggestokkene (pseudomucin, paramucin), i hornhinden (corneamucoid), i øjets glasagtige krop (hyalomcoid), i kyllingeprotein ( ovomucoid) og i visse asci-tiske væsker. Halogener, som generelt er ringe undersøgt, omfatter: Neossin i de spiselige redener af kinesiske svale, Descemets membranmembraner og taske af øjets objektiv, hyaliner af echinokokbobler, kondrosin af slimhinde svampe osv. - Til chondroproteiner hører til: chondromucoid brusk, Mukoyd sener, knogler osseomukoid, mucoid aorta, hud, sclera øjne. Chondromucoid reagerer surt, er uopløseligt i vand, opløses i alkali, spalter kondroiticnosarinsyre og danner svovlholdigt alkali. Opløsninger af chondromucoid i en meget lille mængde alkali udfældes med syrer. K4FeCy6 i nærværelse af NaCl og HC1 bundfældes ikke; tanninsyren udfældes ikke, sidstnævnte falder ikke sammen med gelatine i dets nærværelse. Fosforlucoproteinerne spalter det reducerende stof og phosphorsyren under hydrolyse, hvilket ikke giver purinbaser. Kendt: deres-thulin fra karpeæg og helikoproteiner fra proteinkirtlen Helix pomatia. a. Barkhash. I den mikroskopiske teknik er definitionen af ​​en gel som følger: prøvestykkerne er fastgjort med 96-100 ° alkohol eller Carnu Sagpo væske) (alkohol + chloroform + eddikesyre), indlejret i paraffin og farvet af Fisher (Fischer). For dette behandles sektioner i 5-10 minutter. i en 10% vandig opløsning af tannin, skyllet med en 1% opløsning af K2Sg20, nedsænket i 5-10 minutter i en 10% opløsning af K2Cg207, skyllet med de-stil. vand og farves i 10 minutter. i en mættet opløsning af safranin i anilinvand, differentieret i en klar alkoholopløsning af Lichtgriin, gik hurtigt igennem alkoholer og lukkede på den sædvanlige måde i canadisk balsam. Resultater: korn af G. er malet i lyse rød farve. I nogle tilfælde øges farven på kornene fra at tilføje 3 dråber til 5 kubikmeter K »Cr207 myresyre til en 10% opløsning af K» Cr207. se. For at undgå opløsning af G. er det nødvendigt, når det er muligt, at reducere opholdet af nedskæringer i vandopløsninger. Teknikken gælder ikke kun i forhold til vævssektioner, men også til samlede objekter på udstrygninger, for eksempel. i undersøgelsen af ​​den enkleste. Lit.: Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Protein (Hndb., Der Biochemie des Men-Sclien u. Der Tiere, hr. Von C Oppenheimer, B. I, s. 642, Jena, 1924). (Medicinsk håndbog / Medicinsk encyklopædi), Medicinsk håndbog, Medicinsk encyklopædi, wiki, wiki, Medicinsk encyklopædi, Medicinsk håndbog

PROTEIN STOFFER

Højmolekylær vægt (molekylvægt varierer fra 5-10.000 til 1 million eller mere) naturlige polymerer, hvis molekyler er bygget fra aminosyrerester, kaldes proteiner eller proteinstoffer.

Proteiner er en af ​​de vigtigste klasser af bioorganiske forbindelser, uden hvilke processen med vital aktivitet, det vil sige metabolisme, er umulig.

Hos dyr og planter udfører proteiner en række funktioner:

Protein består af hovedparten af ​​protoplasma af celler. De spiller en afgørende rolle i metaboliske processer og celleproliferation. Proteiner danner basis for understøttende, integumentære og muskulære væv (knogler, brusk, sener, hud).

Proteiner er mange af de vigtigste fysiologisk aktive forbindelser: enzymer, hormoner, pigmenter, antibiotika, toksiner.

I det væsentlige er hele organismenes aktivitet (udvikling, bevægelse, henfald og meget mere) forbundet med proteinstoffer.

Klassificering af proteiner.

I øjeblikket er der flere klassifikationer af proteiner:

- efter sværhedsgrad

- på opløselighed i separate opløsningsmidler

- i form af molekyler

Graden af ​​proteinkompleksitet er opdelt i:

- simple proteiner (proteiner)

- komplekse proteiner (proteider)

Proteiner er forbindelser, der kun indeholder aminosyrerester.

Proteider er forbindelser bestående af protein og ikke-proteindele. Når de hydrolyseres, giver de aminosyrer og stoffer af ikke-protein-karakter (for eksempel phosphorsyre, kulhydrater osv.).

Stoffer, der ikke er proteiner, men er en del af proteinstoffer, kaldes protesegruppen.

Afhængig af sammensætningen af ​​den ikke-proteiniske del (protesegruppe) er proteinerne opdelt i grupper:

1. Nukleoproteiner - forbindelser, som hydrolyseres til simple protein og nukleinsyrer. De er en del af protoplasma, cellekerner, vira. Nukleinsyrer er blandt de vigtigste biopolymerer, som spiller en stor rolle i arvelighed.

2. phosphoprotein - forbindelser, som hydrolyseres til simpelt protein og phosphorsyre. De spiller en vigtig rolle i den unge kropps ernæring. Eksempel: - Kasein - mælkeprotein.

3. glycoproteiner - forbindelser der hydrolyserer til simpelt protein og kulhydrat. Indeholdt i forskellige slimhinde sekretioner af dyr.

4. lipoproteiner - forbindelser der hydrolyserer til simple proteiner og lipider. Tag del i dannelsen af ​​glutenproteiner. I store mængder indeholdt i sammensætningen af ​​kornene, protoplasma og cellemembraner.

5. kromoproteiner - forbindelser der hydrolyserer til simpelt protein og farvestoffer. For eksempel bryder blod hæmoglobin ned i globinprotein og en kompleks nitrogenholdig base indeholdende jern.

Der er andre grupper af komplekse proteiner.

Ifølge opløselighed i separate opløsningsmidler er proteiner opdelt i:

- opløseligt i vand

- opløselig i svage saltopløsninger

- opløselig i alkoholopløsninger

- opløselig i baser mv

Proteiner ifølge denne klassifikation er opdelt i:

1. albummer - proteiner opløselige i vand. Har en relativt lille molekylvægt. En del af proteinæg, blod, mælk. En typisk repræsentant for albumin er ægprotein.

2. Globuliner - Proteiner uopløselige i vand, men opløselige i fortyndede vandige opløsninger af salte. Disse er meget almindelige proteiner - de udgør de fleste frø af bælgfrugter og oliefrø, er en del af blodet, mælken, muskelfibrene.

PROTEIN STOFFER

En repræsentativ dyrehlobulin er lactoglobulinmælk.

3. Prolaminer - proteiner uopløseligt i vand, men opløseligt i ethanolopløsning (60-80%). Disse er karakteristiske kornfrøproteiner, for eksempel: gliadin - hvede og rug, havkorn, avenin - havre, horde - byg.

4. Gluteliner - proteiner, der er uopløselige i vand, men opløselige i alkaliløsninger. Inkluderet i sammensætningen af ​​vegetabilske proteiner. Af disse bør orysenin skelnes fra risfrø og glutenglutenproteiner af hvede.

Udover de ovennævnte grupper indbefatter proteiner også:

-protaminer (del af sæd- og fiskeæg);

-histoner (er en del af mange komplekse proteiner);

-scleroproteiner (denne gruppe omfatter proteiner af kroppens bærende og integumentære væv: knogler, hud, ledbånd, horn, negle, hår).

Formen af ​​molekylerne af proteiner er opdelt i:

- fibrillære eller trådformede

- kugleformet eller kugleformet

I de såkaldte fibrillære proteiner er individuelle molekylære kæder mere strakte.

I globulære proteiner er emballagen af ​​molekylkæde mere kompakt.

De fleste proteiner fra levende organismer er i form af molekyler i den anden gruppe.

http://magictemple.ru/kakie-veshhestva-otnosjatsja-k-belkam/

Ekorre er hvad

Proteiner er organiske stoffer, der spiller rollen som byggemateriale i den menneskelige krop af celler, organer, væv og syntese af hormoner og enzymer. De er ansvarlige for mange nyttige funktioner, hvis fiasko fører til livets forstyrrelser samt formforbindelser, der sikrer resistens mod immunitet mod infektioner. Proteiner er sammensat af aminosyrer. Hvis de kombineres i forskellige sekvenser, dannes mere end en million forskellige kemiske stoffer. De er opdelt i flere grupper, der er lige så vigtige for en person.

Proteinprodukter bidrager til væksten i muskelmasse, så bodybuilders mætter deres kost med proteinføde. Det indeholder få kulhydrater, og derfor et lavt glykæmisk indeks, derfor er det nyttigt for diabetikere. Ernæringseksperter anbefaler at spise en sund person 0,75 - 0,80 g. kvalitetskomponent pr. 1 kg vægt. Væksten af ​​en nyfødt kræver op til 1,9 gram. Manglen på proteiner fører til forstyrrelse af de indre organers vitale funktioner. Desuden forstyrres metabolismen, og muskelatrofi udvikler sig. Derfor er proteiner utrolig vigtige. Lad os undersøge dem mere detaljeret for at balancere din diæt korrekt og skabe den perfekte menu for at tabe eller få muskelmasse.

Nogle teori

I forfølgelsen af ​​den ideelle figur ved ikke alle, hvad proteiner er, selvom de aktivt fremmer lav-carb-diæt. For at undgå fejl i brugen af ​​proteinfødevarer, find ud af hvad det er. Protein eller protein er en organisk forbindelse med høj molekylvægt. De består af alfa-syrer, og ved hjælp af peptidbindinger er de forbundet i en enkelt kæde.

Strukturen indeholder 9 essentielle aminosyrer, der ikke syntetiseres. Disse omfatter:

Indeholder også 11 essentielle aminosyrer og andre, som spiller en rolle i metabolisme. Men de vigtigste aminosyrer betragtes som leucin, isoleucin og valin, der er kendt som BCAA. Overvej deres formål og kilder.

Som vi kan se, er hver af aminosyrerne vigtig i dannelsen og vedligeholdelsen af ​​muskel energi. For at sikre, at alle funktioner udføres uden fejl, skal de introduceres i den daglige kost som kosttilskud eller naturlig mad.

Hvor mange aminosyrer er nødvendige for at kroppen fungerer korrekt?

Alle disse proteinforbindelser indeholder fosfor, oxygen, nitrogen, svovl, hydrogen og carbon. Derfor observeres en positiv nitrogenbalance, som er nødvendig for væksten af ​​smukke relief muskler.

Interessant! I processen med menneskeliv er procentdelen af ​​proteiner tabt (ca. 25-30 gram). Derfor skal de altid være til stede i den mad, der forbruges af mennesker.

Der er to hovedtyper proteiner: vegetabilsk og dyr. Deres identitet afhænger af, hvor de kommer fra organer og væv. Den første gruppe omfatter proteiner stammende fra sojaprodukter, nødder, avocado, boghvede, asparges. Og til den anden - fra æg, fisk, kød og mejeriprodukter.

Proteinstruktur

For at forstå, hvad proteinet består af, er det nødvendigt at undersøge deres struktur i detaljer. Forbindelser kan være primære, sekundære, tertiære og kvaternære.

  • Primary. I det er aminosyrerne forbundet i serie og bestemmer proteinets type, kemiske og fysiske egenskaber.
  • Sekundæret er formen af ​​en polypeptidkæde, som dannes af hydrogenbindinger af imino- og carboxylgrupperne. Den mest almindelige alfa helix og beta struktur.
  • Tertiær er placeringen og vekslen af ​​beta-strukturer, polypeptidkæder og alfa-helix.
  • Kvaternære er dannet af hydrogenbindinger og elektrostatiske interaktioner.

Sammensætningen af ​​proteiner er repræsenteret af kombinerede aminosyrer i forskellige mængder og rækkefølge. Ifølge typen af ​​struktur kan de opdeles i to grupper: enkel og kompleks, som omfatter ikke-aminosyregrupper.

Det er vigtigt! Dem, der ønsker at tabe sig eller forbedre deres fysiske form, anbefaler ernæringseksperter at spise proteinfødevarer. De lindrer permanent sult og fremskynder stofskiftet.

Udover bygningens funktion har proteiner en række andre nyttige egenskaber, som vil blive diskuteret yderligere.

Ekspertudtalelse

Jeg vil gerne forklare proteinernes beskyttende, katalytiske og regulatoriske funktioner, da dette er et ganske komplekst emne.

De fleste af de stoffer, der regulerer kroppens vitale aktivitet, har en protein natur, der består af aminosyrer. Proteiner er inkluderet i strukturen af ​​absolut alle enzymer - katalytiske stoffer, der sikrer den normale løbet af absolut alle biokemiske reaktioner i kroppen. Og det betyder, at uden dem er energiudveksling og endog opførelsen af ​​celler umulig.

Proteiner er hormoner i hypothalamus og hypofyse, som igen regulerer arbejdet i alle indre kirtler. De bugspytkirtelhormoner (insulin og glucagon) er peptider i struktur. Således har proteiner en direkte virkning på metabolisme og mange fysiologiske funktioner i kroppen. Uden dem er vækst, reproduktion og endog individets normale funktion umulig.

Endelig vedrørende beskyttelsesfunktionen. Alle immunoglobuliner (antistoffer) har en proteinstruktur. Og de giver humoral immunitet, det vil sige at beskytte kroppen mod infektioner og undgå at blive syg.

Proteinfunktioner

Bodybuilders er primært interesserede i vækstfunktion, men udover det har proteiner stadig mange opgaver, ikke mindre vigtigt:

Med andre ord er protein en reservekilde til energi til fuldgodt arbejde i kroppen. Når der indtages alle kulhydratreserver, begynder protein at bryde ned. Derfor bør atleter overveje mængden af ​​forbrug af højkvalitetsprotein, hvilket hjælper med at opbygge og styrke musklerne. Det vigtigste er, at sammensætningen af ​​det forbrugte stof omfattede hele sæt essentielle aminosyrer.

Det er vigtigt! Den biologiske værdi af proteiner angiver deres mængde og kvalitet af assimilering af kroppen. For eksempel er koefficienten i et æg 1 og i hvede 0,54. Det betyder, at de i første omgang bliver assimileret to gange mere end i andet.

Når proteinet træder ind i menneskekroppen, begynder det at bryde ned i en tilstand af aminosyrer og derefter vand, kuldioxid og ammoniak. Derefter bevæger de sig gennem blodet til resten af ​​væv og organer.

Protein mad

Vi har allerede fundet ud af, hvilke proteiner der er, men hvordan man bruger denne viden i praksis? Det er ikke nødvendigt at dykke ind i deres strukturer specielt for at opnå det ønskede resultat (at tabe sig eller øge vægten), er det nok bare at bestemme, hvilken slags mad du skal spise.

For at komponere en proteinmenu, overvej en tabel med produkter med et højt indhold af komponenten.

Vær opmærksom på læringshastigheden. Nogle fordøjes af organismer på kort tid, mens andre er længere. Det afhænger af proteinets struktur. Hvis de høstes fra æg eller mejeriprodukter, går de straks til højre organer og muskler, fordi de er indeholdt i form af individuelle molekyler. Efter varmebehandling reduceres værdien lidt, men ikke kritisk, så spis ikke rå mad. Kødfibre behandles dårligt, fordi de i første omgang er designet til at udvikle styrke. Madlavning forenkler assimileringsprocessen, da der under forarbejdning ved høje temperaturer ødelægges tværbindinger i fibrene. Men selv i dette tilfælde sker den fulde absorption i 3 - 6 timer.

Interessant! Hvis dit mål er at opbygge muskler, skal du spise proteinføde en time før din træning. Egnet kylling eller kalkunbryst, fisk og mejeriprodukter. Så du forbedrer effektiviteten af ​​øvelserne.

Glem ikke også om vegetabilsk mad. En stor del af stoffet findes i frø og bælgfrugter. Men for deres udtræk skal kroppen tilbringe en masse tid og kræfter. Svampekomponenten er den sværeste at fordøje og assimilere, men soja opnår let sit mål. Men alene sojabønne er ikke nok til at fuldføre kroppens arbejde, det skal kombineres med de gavnlige egenskaber af animalsk oprindelse.

Proteinkvalitet

Den biologiske værdi af proteiner kan ses fra forskellige vinkler. Det kemiske synspunkt og kvælstof, vi allerede har studeret, overvejer og andre indikatorer.

  • Aminosyreprofil betyder, at proteiner fra fødevarer skal svare til dem, der allerede er i kroppen. Ellers er syntesen brudt og vil føre til nedbrydning af proteinforbindelser.
  • Fødevarer med konserveringsmidler og dem, der har undergået intens varmebehandling, har mindre tilgængelige aminosyrer.
  • Afhængig af hastigheden af ​​proteinopdeling i enkle komponenter fordøjes proteiner hurtigere eller langsommere.
  • Proteinudnyttelse er en indikator for den tid, for hvilken det dannede nitrogen holdes i kroppen, og hvor meget fordøjeligt protein der opnås i alt.
  • Effektivitet afhænger af, hvordan ingrediens har påvirket muskelvæksten.

Det bør også bemærkes niveauet af proteinabsorption ved aminosyresammensætning. På grund af deres kemiske og biologiske værdi kan produkter med optimal proteinkilde identificeres.

Overvej listen over komponenter inkluderet i atletens kost:

Som vi ser, er kulhydratføde også inkluderet i den sunde menu for at forbedre musklerne. Opgiv ikke nyttige komponenter. Kun med den rette balance mellem proteiner, fedtstoffer og kulhydrater, vil kroppen ikke føle stress og vil blive ændret til det bedre.

Det er vigtigt! I kosten skal domineres af proteiner af vegetabilsk oprindelse. Deres forhold til dyr er 80% til 20%.

For at få den maksimale fordel af proteinfødevarer, skal du ikke glemme deres kvalitet og absorptionshastighed. Prøv at afbalancere kosten, så kroppen er mættet med nyttige sporstoffer og ikke lider af mangel på vitaminer og energi. På baggrund af ovenstående bemærker vi, at du skal passe på den korrekte metabolisme. For at gøre dette, prøv at justere mad og spise protein fødevarer efter middagen. Så du advarer om natten snacks, og det vil gavnligt påvirke din figur og sundhed. Ønsker du at tabe sig, skal du spise fjerkræ, fisk og mejeriprodukter med lavt fedtindhold.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

PROTEIN STOFFER

Højmolekylær vægt (molekylvægt varierer fra 5-10.000 til 1 million eller mere) naturlige polymerer, hvis molekyler er bygget fra aminosyrerester, kaldes proteiner eller proteinstoffer.

Proteiner er en af ​​de vigtigste klasser af bioorganiske forbindelser, uden hvilke processen med vital aktivitet, det vil sige metabolisme, er umulig.

Hos dyr og planter udfører proteiner en række funktioner:

Protein består af hovedparten af ​​protoplasma af celler. De spiller en afgørende rolle i metaboliske processer og celleproliferation. Proteiner danner basis for understøttende, integumentære og muskulære væv (knogler, brusk, sener, hud).

Proteiner er mange af de vigtigste fysiologisk aktive forbindelser: enzymer, hormoner, pigmenter, antibiotika, toksiner.

I det væsentlige er hele organismenes aktivitet (udvikling, bevægelse, henfald og meget mere) forbundet med proteinstoffer.

Klassificering af proteiner.

I øjeblikket er der flere klassifikationer af proteiner:

- efter sværhedsgrad

- om opløselighed i separate opløsningsmidler

- i form af molekyler.

Graden af ​​proteinkompleksitet er opdelt i:

- simple proteiner (proteiner);

- komplekse proteiner (proteider).

Proteiner er forbindelser, der kun indeholder aminosyrerester.

Proteider er forbindelser bestående af protein og ikke-proteindele. Når de hydrolyseres, giver de aminosyrer og stoffer af ikke-protein-karakter (for eksempel phosphorsyre, kulhydrater osv.).

Stoffer, der ikke er proteiner, men er en del af proteinstoffer, kaldes protesegruppen.

Afhængig af sammensætningen af ​​den ikke-proteiniske del (protesegruppe) er proteinerne opdelt i grupper:

1. Nukleoproteiner - forbindelser, som hydrolyseres til simple protein og nukleinsyrer. De er en del af protoplasma, cellekerner, vira. Nukleinsyrer er blandt de vigtigste biopolymerer, som spiller en stor rolle i arvelighed.

2. phosphoprotein - forbindelser, som hydrolyseres til simpelt protein og phosphorsyre. De spiller en vigtig rolle i den unge kropps ernæring. Eksempel: - Kasein - mælkeprotein.

3. glycoproteiner - forbindelser der hydrolyserer til simpelt protein og kulhydrat. Indeholdt i forskellige slimhinde sekretioner af dyr.

4. lipoproteiner - forbindelser der hydrolyserer til simple proteiner og lipider. Tag del i dannelsen af ​​glutenproteiner. I store mængder indeholdt i sammensætningen af ​​kornene, protoplasma og cellemembraner.

5. kromoproteiner - forbindelser der hydrolyserer til simpelt protein og farvestoffer. For eksempel bryder blod hæmoglobin ned i globinprotein og en kompleks nitrogenholdig base indeholdende jern.

Der er andre grupper af komplekse proteiner.

Ifølge opløselighed i separate opløsningsmidler er proteiner opdelt i:

- opløseligt i vand

- opløselig i svage saltopløsninger;

- opløselig i alkoholopløsninger;

- opløselig i alkalier mv.

Proteiner ifølge denne klassifikation er opdelt i:

1. albummer - proteiner opløselige i vand. Har en relativt lille molekylvægt. En del af proteinæg, blod, mælk. En typisk repræsentant for albumin er ægprotein.

2. Globuliner - Proteiner uopløselige i vand, men opløselige i fortyndede vandige opløsninger af salte. Disse er meget almindelige proteiner - de udgør de fleste frø af bælgfrugter og oliefrø, er en del af blodet, mælken, muskelfibrene. En repræsentativ dyrehlobulin er lactoglobulinmælk.

3. Prolaminer - proteiner uopløseligt i vand, men opløseligt i ethanolopløsning (60-80%). Disse er karakteristiske kornfrøproteiner, for eksempel: gliadin - hvede og rug, havkorn, avenin - havre, horde - byg.

4. Gluteliner - proteiner, der er uopløselige i vand, men opløselige i alkaliløsninger. Inkluderet i sammensætningen af ​​vegetabilske proteiner. Af disse bør orysenin skelnes fra risfrø og glutenglutenproteiner af hvede.

Udover de ovennævnte grupper indbefatter proteiner også:

-protaminer (del af sæd- og fiskeæg);

-histoner (er en del af mange komplekse proteiner);

-scleroproteiner (denne gruppe omfatter proteiner af kroppens bærende og integumentære væv: knogler, hud, ledbånd, horn, negle, hår).

Formen af ​​molekylerne af proteiner er opdelt i:

- fibrillære eller filamentøse;

- kugleformet eller globulært.

I de såkaldte fibrillære proteiner er individuelle molekylære kæder mere strakte.

I globulære proteiner er emballagen af ​​molekylkæde mere kompakt.

De fleste proteiner fra levende organismer er i form af molekyler i den anden gruppe.

194.48.155.252 © studopedia.ru er ikke forfatteren af ​​de materialer, der er indsendt. Men giver mulighed for fri brug. Er der en ophavsretskrænkelse? Skriv til os | Kontakt os.

Deaktiver adBlock!
og opdater siden (F5)
meget nødvendigt

http://studopedia.ru/16_79654_belkovie-veshchestva.html

Typer af proteiner: klassificering, definition og eksempler

Protein er et makromolekyle, som cellerne findes i. Hver af dem udfører en specifik funktion, men ikke alle er de samme, derfor har de en vis klassifikation, som definerer forskellige typer proteiner. Denne klassificering er nyttig til overvejelse.

Protein Definition: Hvad er et protein?

Protein fra den græske "πρωτεῖος" er biomolekyler dannet af lineære kæder af aminosyrer.

På grund af deres fysisk-kemiske egenskaber kan proteiner klassificeres som simple proteiner (holoproteiner), der kun dannes af aminosyrer eller deres derivater; konjugerede proteiner (heteroproteiner) dannet af aminosyrer ledsaget af forskellige stoffer og afledte proteiner, stoffer dannet ved denaturering og opdeling af de tidligere.

Proteiner er essentielle for livet, især på grund af deres plastikfunktion (de udgør 80% af dehydreret protoplasma i hver celle), men også på grund af deres bioregulatoriske funktioner (de er en del af enzymerne) og beskyttelse (antistoffer er proteiner).

Proteiner spiller en afgørende rolle i livet og er de mest alsidige og forskelligartede biomolekyler. De er nødvendige for kroppens vækst og udfører et stort antal forskellige funktioner, herunder:

  • Fabric konstruktion. Dette er den vigtigste funktion af proteinet (for eksempel: kollagen)
  • Contrability (actin og myosin)
  • Enzymatisk (for eksempel: suckraz og pepsin)
  • Homeostatisk: samarbejder med at opretholde pH (da de virker som en kemisk buffer)
  • Immunologiske (antistoffer)
  • Arring af sår (fibrin)
  • Beskyttende (for eksempel trombin og fibrinogen)
  • Signaltransduktion (for eksempel rhodopsin).

Proteiner dannes af aminosyrer. Proteinerne af alle levende ting bestemmes hovedsageligt af deres genetik (med undtagelse af nogle antimikrobielle peptider af ikke-ribosomal syntese), det vil sige, genetisk information bestemmer i vid udstrækning hvilke proteiner der repræsenteres af cellen, vævet og organismen.

Proteiner syntetiseres afhængigt af, hvordan de gener, der koder for dem, er reguleret. Derfor er de modtagelige for signaler eller eksterne faktorer. Sættet af proteiner udtrykt i denne sag kaldes proteomet.

Egenskaber af proteiner

Fem grundlæggende egenskaber, der tillader eksistensen og sikrer proteins funktion:

  1. PH-buffer (kendt som buffervirkning): De fungerer som pH-buffere på grund af deres amfotære karakter, det vil sige de kan opføre sig som syrer (donorelektroner) eller som baser (elektronmodtagelse).
  2. Elektrolytisk evne: bestemmes ved elektroforese, en analytisk metode, hvor hvis proteiner overføres til den positive pol, skyldes dette, at deres molekyle har en negativ ladning og omvendt.
  3. Specificitet: hvert protein har en specifik funktion, som bestemmes af dets primære struktur.
  4. Stabilitet: Proteinet skal være stabilt i miljøet, hvor det udfører sin funktion. For at gøre dette skaber de fleste vandproteiner en pakket hydrofob kerne. Dette skyldes halveringstiden og proteinomsætningen.
  5. Opløselighed: det er nødvendigt at solvatere protein, hvilket opnås ved at udsætte rester med samme grad af polaritet til overfladen af ​​proteinet. Den opretholdes så længe der er stærke og svage bånd til stede. Hvis temperaturen og pH øges, går opløseligheden tabt.

Protein denaturering

Hvis ændringer i pH, koncentrationsændringer, molekylær excitation eller pludselige temperaturændringer forekommer i proteinopløsningen, kan opløseligheden af ​​proteinerne reduceres til udfaldspunktet. Dette skyldes det faktum, at de bindinger, der understøtter den globale konformation, bliver ødelagt, og proteinet vedtager den trådformede konformation. Således dækker et lag af vandmolekyler ikke fuldstændigt proteinmolekyler, som har tendens til at binde til hinanden, hvilket fører til dannelsen af ​​store partikler, der udfælder.

Desuden forsvinder dets biokatalytiske egenskaber, når det aktive center ændres. Proteiner i denne tilstand kan ikke udføre de aktiviteter, som de blev udviklet til, kort sagt, de fungerer ikke.

Denne variant af konformation kaldes denaturering. Denaturering påvirker ikke peptidbindinger: Når man vender tilbage til normale tilstande, kan det forekomme, at proteinet genopretter primitiv konformation, som kaldes renaturering.

Eksempler på denaturering er udskæring af mælk som følge af denaturering af kasein, udfældning af æggehvide, når ovalbumin denatureres ved hjælp af varme eller fiksering af kæmmet hår som følge af virkningen af ​​varme på hårkeratinerne.

Protein klassificering

I henhold til formularen

Fiberproteiner: de har lange polypeptidkæder og en atypisk sekundær struktur. De er uopløselige i vand og i vandige opløsninger. Nogle eksempler på dette er keratin, collagen og fibrin.

Sfæriske proteiner: Kendetegnet ved at folde deres kæder i en tæt eller kompakt sfærisk form, hvilket efterlader hydrofobe grupper i proteinerne og hydrofile grupper udenfor, hvilket gør dem opløselige i polære opløsningsmidler, såsom vand. De fleste enzymer, antistoffer, visse hormoner og transportproteiner er eksempler på globulære proteiner.

Blandede proteiner: De har en fibrillær del (normalt i midten af ​​proteinet) og en anden sfærisk del (i slutningen).

Ifølge den kemiske sammensætning

Enkle proteiner eller holoproteiner: Når de hydrolyseres, produceres kun aminosyrer. Eksempler på sådanne stoffer er insulin og kollagen (sfærisk og fibrøst), albumin.

Konjugerede eller heteroproteiner: Disse proteiner indeholder polypeptidkæder og en protesgruppe. Ikke-aminosyredelen hedder en protetisk gruppe, den kan være en nukleinsyre, et lipid, et sukker eller en uorganisk ion. Eksempler på dette er myoglobin og cytochrom. Konjugerede proteiner eller heteroproteiner er klassificeret i henhold til deres protesegruppe:

  • Nukleoproteiner: nukleinsyrer.
  • Lipoproteiner: phospholipider, cholesterol og triglycerider.
  • Metalloproteiner: Gruppen består af metaller.
  • Chromoproteiner: disse er proteiner konjugeret til en kromoforgruppe (et farvet stof indeholdende et metal).
  • Glycoproteiner: Gruppen består af kulhydrater.
  • Phosphoproteiner: proteiner konjugeret til et phosphatholdigt radikalt andet end nukleinsyre eller phospholipid.

Kilder til protein

Kilder af vegetabilsk protein, såsom bælgplanter, er af lavere kvalitet end animalske proteiner, fordi de er mindre vigtige aminosyrer, som kompenseres af en passende blanding af begge.

En voksen bør forbruge protein i overensstemmelse med livsstil, det vil sige jo mere fysisk aktivitet, desto flere proteinkilder vil være nødvendige end stillesiddende.

I alderdommen, der stadig ser modstridende, er der ikke behov for lavere proteinindtag, men det anbefales at øge deres antal, fordi det på dette stadium er meget vigtigt at regenerere vævet. Derudover skal vi overveje den mulige forekomst af kroniske sygdomme, der kan nedbryde proteiner.

Her vil vi fortælle dig, hvilke fødevarer der er de bedste kilder til protein:

Animal Protein Products

  • Æg: Dette er en god proteinkilde, fordi den indeholder overlegen kvalitet albumin, da den indeholder en stor mængde essentielle aminosyrer.
  • Fisk (laks, sild, tun, torsk, ørred...).
  • Mælk.
  • Mejeriprodukter, ost eller yoghurt.
  • Rødt kød, kalkun, mørbrad og kylling.

Disse produkter indeholder proteiner med et stort antal essentielle aminosyrer (dem, der ikke kan syntetiseres af kroppen, så de skal komme med mad).

Produkter med proteiner af vegetabilsk oprindelse

  • Bælgplanter (linser, bønner, kikærter, ærter...) bør suppleres med andre produkter, såsom kartofler eller ris.
  • Grønne blade grøntsager (kål, spinat...).
  • Nødder, såsom pistacienødder eller mandler (forudsat at de ikke er stegte eller saltede).
  • Seitan, Quinoa, Sojabønner, Tang.

Proteinfordøjelse

Proteinfordøjelse indledes sædvanligvis i maven, når pepsinogen omdannes til pepsin ved virkningen af ​​saltsyre og fortsætter med virkningen af ​​trypsin og chymotrypsin i tarmen.

Kostproteiner nedbrydes til alle mindre peptider og til aminosyrer og deres derivater, som absorberes af det gastrointestinale epitel. Absorptionshastigheden for individuelle aminosyrer afhænger stærkt af proteinkilden. For eksempel adskiller fordøjelsen af ​​mange aminosyrer hos mennesker mellem sojaprotein og mælkeprotein og mellem individuelle mælkeproteiner, såsom beta-lactoglobulin og kasein.

For mælkeproteiner fordøjes ca. 50% af det forbrugte protein i maven eller tyndtarmen, og 90% fordøjes allerede, når indtaget mad når ileum.
Ud over deres rolle i proteinsyntesen er aminosyrer også en vigtig kilde til ernæring for kvælstof. Proteiner, som kulhydrater, indeholder fire kilokalorier pr. Gram, mens lipider indeholder ni kalorier. Alkoholer - syv kalorier. Aminosyrer kan omdannes til glucose gennem en proces kaldet gluconeogenese.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Proteiner (stoffer)

Proteiner (proteiner, polypeptider [1]) er organiske stoffer med høj molekylvægt, der består af kædebundne peptid-alfa-aminosyrer. I levende organismer bestemmes aminosyresammensætningen af ​​proteiner af den genetiske kode, mens syntesen i de fleste tilfælde bruger 20 standard aminosyrer. Mange af deres kombinationer giver et bredt udvalg af proteinmolekylegenskaber. Derudover udsættes aminosyrer i proteinets sammensætning ofte for posttranslationelle modifikationer, som kan forekomme, før proteinet begynder at udføre sin funktion og under dets "arbejde" i cellen. Ofte i levende organismer danner flere proteinmolekyler komplekse komplekser, for eksempel det fotosyntetiske kompleks.

Funktionerne af proteiner i celler af levende organismer er mere forskelligartede end funktionerne i andre biopolymerer - polysaccharider og DNA. Således katalyserer enzymproteiner kurset af biokemiske reaktioner og spiller en vigtig rolle i metabolisme. Nogle proteiner udfører en strukturel eller mekanisk funktion, der danner et cytoskelet, der understøtter celleform. Proteiner spiller også en vigtig rolle i cellesignalsystemer, i immunresponser og i cellecyklussen.

Proteiner er en vigtig del af næringen af ​​dyr og mennesker, da alle de nødvendige aminosyrer ikke kan syntetiseres i deres kroppe, og nogle af dem kommer fra proteinfødevarer. I forbindelse med fordøjelsen ødelægger enzymer de forbrugte proteiner til aminosyrer, som anvendes i biosyntese af kropsproteiner eller undergår yderligere desintegration for energi.

At bestemme aminosyresekvensen for det første protein, insulin, ved protein sekventering bragte Nobelprisen i kemi til Frederick Senger i 1958. De første tredimensionale strukturer af hæmoglobin- og myoglobinproteiner blev opnået ved henholdsvis røntgendiffraktion af Max Perutz og John Kendru i 1958 [2] [3], for hvilke de i 1962 modtog Nobelprisen i Kemi.

Indholdet

Proteiner blev adskilt i en separat klasse af biologiske molekyler i det 18. århundrede som et resultat af arbejdet hos den franske kemiker Antoine Furcroy og andre forskere, hvor proteinernes egenskab af koagulering (denaturering) under påvirkning af varme eller syrer blev noteret. På det tidspunkt blev proteiner som albumin (æggehvide), fibrin (protein fra blodet) og gluten fra hvede undersøgt. Den hollandske kemiker Gerrit Mulder analyserede proteinpræparatets sammensætning og hypoteser, at næsten alle proteiner har en lignende empirisk formel. Udtrykket "protein" for at henvise til sådanne molekyler blev foreslået i 1838 af den svenske kemiker Jacob Berzelius [4]. Mulder bestemte også nedbrydningsprodukterne af proteiner - aminosyrer og for en af ​​dem (leucin) med en lille del af fejlen bestemt molekylvægten - 131 dalton. I 1836 foreslog Mulder den første model af den kemiske struktur af proteiner. Baseret på teorien om radikaler formulerede han begrebet den mindste strukturelle enhed af protein, C16H24N4O5, som blev kaldt "protein" og teorien - "proteinteori" [5]. Med ophobningen af ​​nye data om proteiner begyndte teorien gentagne gange at blive kritiseret, men indtil slutningen af ​​1850'erne trods kritik blev den stadig anerkendt.

Ved slutningen af ​​1800-tallet blev de fleste af de aminosyrer, der er en del af proteiner, undersøgt. I 1894 avancerede den tyske fysiolog Albrecht Kossel teorien om, at det er aminosyrer, der er de grundlæggende strukturelle elementer af proteiner [6]. I begyndelsen af ​​det 20. århundrede viste en tysk kemiker, Emil Fischer, eksperimentelt, at proteiner består af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Han gennemførte også den første analyse af aminosyresekvensen af ​​proteinet og forklarede fænomenet proteolyse.

Den centrale rolle af proteiner i organismer blev imidlertid ikke anerkendt før 1926, da den amerikanske kemiker James Sumner (senere nobelprisvinder) viste, at enzymet urease er et protein [7].

Vanskeligheden ved at isolere rene proteiner gjorde det vanskeligt at studere dem. Derfor blev de første undersøgelser udført ved anvendelse af de polypeptider, der kunne oprenses i store mængder, det vil sige blodproteiner, kyllingæg, forskellige toksiner samt fordøjelses- / metaboliske enzymer udskilt efter slagtning af husdyr. I slutningen af ​​1950'erne blev Armor Hot Dog Co. var i stand til at rydde et kilo bovin pankreatisk ribonuklease A, som er blevet en eksperimentel genstand for mange forskere.

Tanken om, at den sekundære struktur af proteiner er resultatet af dannelsen af ​​hydrogenbindinger mellem aminosyrer, blev foreslået af William Astbury i 1933, men Linus Pauling anses for at være den første videnskabsmand, der med held kunne forudsige den sekundære struktur af proteiner. Senere gjorde Walter Cauzman, der stolte på Kai Linderstrom-Langs arbejde, et væsentligt bidrag til forståelsen af ​​lovene om dannelsen af ​​den tertiære struktur af proteiner og rollen af ​​hydrofob interaktioner i denne proces. I 1949 definerede Fred Sanger insulinens aminosyresekvens ved at demonstrere på en sådan måde, at proteiner er lineære polymerer af aminosyrer og ikke deres forgrenede (som nogle sukkerarter) kæder, kolloider eller cycloler. De første strukturer af proteiner baseret på røntgendiffraktion ved niveauet af individuelle atomer blev opnået i 1960'erne og ved anvendelse af NMR i 1980'erne. I 2006 indeholdt Protein Data Bank ca. 40.000 proteinstrukturer.

I det 21. århundrede er undersøgelsen af ​​proteiner flyttet til et kvalitativt nyt niveau, når ikke kun individuelle rensede proteiner undersøges, men også den samtidige ændring i antallet og posttranslationelle modifikationer af et stort antal proteiner fra individuelle celler, væv eller organismer. Dette område af biokemi hedder proteomics. Ved hjælp af bioinformatikmetoder blev det muligt ikke blot at behandle røntgenstrukturdata, men også at forudsige strukturen af ​​et protein baseret på dets aminosyresekvens. På nuværende tidspunkt nærmer cryoelektronmikroskopi af store proteinkomplekser og forudsigelsen af ​​små proteiner og domæner af store proteiner ved anvendelse af computerprogrammer i nøjagtighed nærmer sig opløsningen af ​​strukturer på atomniveau.

Proteinstørrelse kan måles i antallet af aminosyrer eller i dalton (molekylvægt), oftere på grund af molekylets forholdsvis store størrelse i de afledte enheder kilodaltoner (kDa). Gærproteiner består i gennemsnit af 466 aminosyrer og har en molekylvægt på 53 kDa. Det største protein, der for tiden er kendt - titin - er en bestanddel af muskel sarkomerer; molekylærmassen af ​​dens forskellige isoformer varierer i området fra 3000 til 3700 kDa, den består af 38.138 aminosyrer (i den menneskelige muskel solius [8]).

Proteiner er amfotere polyelektrolytter (polyampholytter), medens de grupper, der er i stand til ionisering i opløsning, er carboxylrestene af sidekæderne af sure aminosyrer (asparagin og glutaminsyrer) og de nitrogenholdige grupper af sidekæder af de basiske aminosyrer (primært ω-aminogruppen af ​​lysin og amidinresten CNH (NH2a) arginin, i noget mindre grad, en imidazolhistidinrest). Proteiner som polyampholytter er karakteriseret ved et isoelektrisk punkt (pI) -sikkerhed af pH-miljøet, hvor molekylerne af dette protein ikke bærer en elektrisk ladning og derfor ikke bevæger sig i et elektrisk felt (for eksempel under elektroforese). Værdien af ​​pI bestemmes af forholdet mellem sure og basiske aminosyrerester i et protein: en stigning i antallet af rester af basiske aminosyrer i et givet protein fører til en stigning i pI; en stigning i antallet af sure aminosyrerester fører til et fald i pI-værdien.

Værdien af ​​det isoelektriske punkt er en karakteristisk proteinkonstant. Proteiner med en pI på mindre end 7 kaldes sure, og proteiner med en pI på mere end 7 kaldes basale. Generelt afhænger proteinets pI af den funktion, den udfører: Det isoelektriske punkt for de fleste proteiner i hvirveldyrvæv varierer fra 5,5 til 7,0, men i nogle tilfælde ligger værdierne i ekstreme områder: fx for pepsin, et proteolytisk enzym med meget surt mavesyre juice pI

1 [9] og for salminproteaminprotein, laksemelk, hvis egenskab er et ekstremt højt indhold af arginin, pI

12. Proteiner, som binder til nukleinsyrer ved elektrostatisk interaktion med phosphatrester af nukleinsyrer, er ofte de vigtigste proteiner. Et eksempel på sådanne proteiner er histoner og protaminer.

Proteiner varierer i grad af opløselighed i vand, men de fleste proteiner opløses i det. Uopløselige omfatter for eksempel keratin (proteinet der udgør hår, pattedyrs hår, fuglefjeder osv.) Og fibroin, som er en del af silke og spindelvæv. Proteiner er også opdelt i hydrofile og hydrofobe. De fleste proteiner i cytoplasma, kernen og det intercellulære stof, herunder uopløseligt keratin og fibroin, er hydrofile. De fleste proteiner, der udgør de integrerede membranproteiner af biologiske membraner, som interagerer med de hydrofobe membranlipider [10], anses for at være hydrofobe (disse proteiner har sædvanligvis små hydrofile regioner).

Denaturering Rediger

Proteiner beholder som regel deres struktur og følgelig deres fysisk-kemiske egenskaber, for eksempel opløselighed under betingelser som temperatur og pH, som denne organisme er tilpasset til [7]. Skarpe ændringer i disse betingelser, såsom opvarmning eller behandling af et protein med syre eller alkali, fører til tab af kvaternære, tertiære og sekundære proteinstrukturer kaldet denaturering. Det mest kendte tilfælde af protein denaturering i hverdagen er forberedelsen af ​​kyllingæg, når det vandopløselige transparente protein ovalbumin bliver påvirket af høj temperatur, bliver tæt, uopløseligt og uigennemsigtigt. Denaturering er i nogle tilfælde reversibel som i tilfælde af udfældning af vandopløselige proteiner ved anvendelse af ammoniumsalte og anvendes som en fremgangsmåde til deres oprensning [11].

Enkle og komplekse proteiner Rediger

Foruden peptidkæder indeholder mange proteiner ikke-aminosyrefragmenter, og ifølge dette kriterium er proteiner opdelt i to store grupper - enkle og komplekse proteiner (proteiner). Enkle proteiner indeholder kun aminosyrekæder, komplekse proteiner indeholder også ikke-aminosyrefragmenter. Disse fragmenter af ikke-protein karakter i sammensætningen af ​​komplekse proteiner kaldes "protese grupper". Afhængig af de kemiske egenskaber af protese grupper adskilles følgende klasser fra komplekse proteiner:

    Glycoproteiner indeholdende som en protetisk gruppe kovalent bundet carbohydratrester og deres underklasse er proteoglycaner med mucopolysaccharidproteser. Hydroxygrupper af serin eller threonin er normalt involveret i binding med kulhydratrester. De fleste ekstracellulære proteiner, især immunoglobuliner, er glycoproteiner. I proteoglycaner er kulhydratdelen

95%, de er hovedkomponenten i den ekstracellulære matrix.

  • Lipoproteiner indeholdende ikke-kovalent bundne lipider som en protesedel. Lipoproteiner dannet af apolipoproteinproteiner, lipider, der binder til dem, udfører lipidtransportens funktion.
  • Metalloproteiner indeholdende ikke-heme koordinerede metalioner. Blandt metalloproteiner er der proteiner, der udfører deponerings- og transportfunktioner (for eksempel jernholdigt ferritin og transferrin) og enzymer (for eksempel zinkholdig carbonhydrid og forskellige superoxiddismutaser indeholdende kobber-, mangan-, jern- og andre metaller som aktive steder)
  • Nukleoproteiner indeholdende ikke-kovalent bundet DNA eller RNA, især kromatinet, som kromosomerne er sammensat af, er et nukleoprotein.
  • Phosphoproteiner indeholdende kovalent bundne phosphorsyrerester som en protesgruppe. Dannelsen af ​​esterbindinger med phosphat involverer hydroxylgrupper af serin eller threonin, phosphoproteiner er især mælkeskasein.
  • Chromoproteiner er det kollektive navn på komplekse proteiner med farvede protetiske grupper af forskellig kemisk natur. Disse omfatter en række proteiner med en metalholdig porphyrinprotesgruppe, der udfører forskellige funktioner - hæmoproteiner (proteiner indeholdende hæmoglobin, cytokromer osv.) Som protesegruppe, chlorofyler; flavoproteiner med en flavin gruppe osv.
  • Proteinmolekyler er lineære polymerer bestående af a-L-aminosyrer (som er monomerer) og i nogle tilfælde modificerede basiske aminosyrer (omend modifikationer finder sted allerede efter proteinsyntese på ribosomet). Til betegnelsen af ​​aminosyrer i den videnskabelige litteratur anvendes en- eller trebogstavsforkortelser. Selv om det ved første øjekast kan forekomme, at brugen af ​​"totalt" 20 typer af aminosyrer i de fleste proteiner begrænser mangfoldigheden af ​​proteinstrukturer, faktisk er antallet af muligheder vanskeligt at overvurdere: for en kæde på kun 5 aminosyrer er den allerede mere end 3 millioner og en kæde på 100 aminosyrer ( lille protein) kan repræsenteres i mere end 10.130 varianter. Proteiner, der strækker sig i længde fra 2 til flere titus aminosyrerester, kaldes ofte peptider, med en større grad af polymerisering - proteiner, selv om denne division er ret vilkårlig.

    Ved dannelsen af ​​et protein som et resultat af interaktionen mellem a-aminogruppen (-NH2) en aminosyre med a-carboxylgruppe (-COOH) af en anden aminosyre dannes peptidbindinger. Enderne af proteinet hedder C- og N-termini (afhængigt af hvilken af ​​de terminale aminosyregrupper er fri: -COOH eller -NH2, henholdsvis). Under proteinsyntese på ribosomet er nye aminosyrer bundet til C-terminalen; derfor er navnet på et peptid eller protein givet ved at opsummere aminosyrerester begyndende fra N-terminalen.

    Sekvensen af ​​aminosyrer i et protein svarer til informationen indeholdt i genet for et givet protein. Disse oplysninger præsenteres i form af en sekvens af nukleotider med en aminosyre svarende til DNA-sekvensen af ​​tre nukleotider - den såkaldte triplet eller codon. Hvilken aminosyre svarer til et givet codon i mRNA'et bestemmes af den genetiske kode, som kan være lidt anderledes i forskellige organismer. Syntesen af ​​proteiner på ribosomer forekommer som regel fra 20 aminosyrer, kaldet standard [12]. De tripletter, der koder for aminosyrer i DNA i forskellige organismer fra 61 til 63 (det vil sige fra antallet af mulige tripletter (4³ = 64), er antallet af stopkodoner (1-3)) blevet fratrukket. Derfor er det muligt, at de fleste aminosyrer kan indkodes af forskellige tripletter. Det vil sige, at den genetiske kode kan være overflødig eller ellers degenereret. Dette blev endelig bevist i et eksperiment i analysen af ​​mutationer [13]. Den genetiske kode, der koder for forskellige aminosyrer, har forskellige grader af degeneration (kodet fra 1 til 6 codoner), dette afhænger af hyppigheden af ​​forekomsten af ​​denne aminosyre i proteiner med undtagelse af arginin [13]. Ofte er basen i den tredje position ikke essentiel for specificitet, det vil sige en aminosyre kan repræsenteres af fire kodoner, der kun adskiller sig i den tredje base. Sommetider er forskellen i purine-pyrimidin-præference. Dette kaldes degeneration af den tredje base.

    En sådan tre-pod-kode opstod evolutionært tidligt. Men eksistensen af ​​forskelle i nogle organismer, der forekommer i forskellige evolutionære stadier, indikerer, at det ikke altid var det.

    Ifølge nogle modeller var koden først i en primitiv form, da et lille antal kodoner viste et relativt lille antal aminosyrer. Mere præcise codon værdier og flere aminosyrer kunne introduceres senere. I første omgang kunne kun de første to af de tre baser bruges til genkendelse [hvilket afhænger af strukturen af ​​tRNA].

    - B. Lewin. Genes, M., 1987, s. 62.

    Homologe proteiner (formentlig at have en fælles evolutionær oprindelse og ofte udfører samme funktion), for eksempel hæmoglobiner af forskellige organismer, har identiske, konservative aminosyrerester mange steder i kæden. På andre steder er der forskellige aminosyrerester kaldet variabel. Ifølge graden af ​​homologi (lighed mellem aminosyresekvensen) er det muligt at estimere den evolutionære afstand mellem taxa, som de sammenlignede organismer tilhører.

    Organisationsniveauer Rediger

    Ud over aminosyresekvensen af ​​polypeptidet (primær struktur) er den tertiære struktur af proteinet, som dannes under foldningsprocessen (fra foldning, foldning) ekstremt vigtig. Den tertiære struktur er dannet som et resultat af samspillet mellem strukturer af lavere niveauer. Der er fire niveauer af proteinstruktur [14]:

    • Den primære struktur er aminosyresekvensen i polypeptidkæden. Vigtige træk ved den primære struktur er konservative motiver - kombinationer af aminosyrer, der spiller en nøglerolle i proteinfunktioner. Konservative motiver bevares i processen med art evolution; det er ofte muligt at forudsige funktionen af ​​et ukendt protein fra dem.
    • Den sekundære struktur er den lokale bestilling af et fragment af polypeptidkæden, stabiliseret ved hydrogenbindinger. Følgende er de mest almindelige typer af protein sekundær struktur:
      • a-helix-tætte spoler rundt om molekylets længdeakse, en spole er 3,6 aminosyrerester, og spiralhældningen er 0,54 nm [15] (således at der er 0,15 nm pr. aminosyrerest), stabiliseres helixen af ​​hydrogenbindinger mellem H- og O-peptidgrupper, adskilt fra hinanden ved 4 links. Helixen er bygget helt af en enkelt type stereoisomer af aminosyrer (L). Selv om det kan være enten venstrehåndet eller retvredet, domineres højretvredet i proteiner. Spiralen forstyrres af de elektrostatiske interaktioner af glutaminsyre, lysin, arginin. Asparagin-, serin-, threonin- og leucinresterne tæt på hinanden kan sterisk forstyrre dannelsen af ​​en helix, prolinresterne forårsager bøjning af kæden og også krænker a-helixen.
      • P-ark (foldede lag) er flere zigzag-polypeptidkæder, hvori hydrogenbindinger dannes mellem forholdsvis fjerne fra hinanden (0,347 nm pr. aminosyrerest [15]) i den primære struktur, aminosyrer eller forskellige proteinkæder, snarere end tæt indbyrdes som sted i a-helix. Disse kæder er normalt rettet af N-ender i modsatte retninger (anti-parallel orientering). Til dannelse af β-ark er små størrelser af sidegrupper af aminosyrer vigtige, glycin og alanin sædvanligvis råder.
      • π-helix;
      • 310-spiral;
      • uordnede fragmenter.
    • Tertiær struktur - den rumlige struktur af polypeptidkæden (et sæt rumlige koordinater for de atomer, der udgør proteinet). Strukturelt består af elementer i den sekundære struktur, stabiliseret af forskellige typer interaktioner, hvor hydrofob interaktioner spiller en afgørende rolle. Deltage i stabiliseringen af ​​den tertiære struktur:
      • kovalente bindinger (mellem to cysteinrester - disulfidbroer);
      • ioniske bindinger mellem modsat ladede sidegrupper af aminosyrerester;
      • hydrogenbindinger;
      • hydrofile hydrofob interaktioner. Når man interagerer med de omgivende vandmolekyler "tenderer proteamolekylet" at foldes, så de ikke-polære sidegrupper af aminosyrer isoleres fra den vandige opløsning; På overfladen af ​​molekylet er polære hydrofile sidegrupper.
    • Kvaternær struktur (eller subunit, domæne) - den gensidige indretning af flere polypeptidkæder inden for et enkelt proteinkompleks. Proteinmolekyler, der er del af et kvaternært protein, dannes separat på ribosomerne, og kun efter at syntesen er afsluttet dannes en fælles supramolekylær struktur. Den kvaternære struktur af proteinet kan indbefatte både identiske og forskellige polypeptidkæder. De samme typer af interaktioner deltager i stabiliseringen af ​​den kvaternære struktur som i stabiliseringen af ​​den tertiære. Supramolekylære proteinkomplekser kan bestå af mange molekyler.

    Protein Miljø Rediger

    Ifølge den generelle struktur type kan proteiner opdeles i tre grupper:

    1. Fibrillære proteiner - form polymerer, deres struktur er sædvanligvis meget regelmæssig og understøttes hovedsageligt af interaktioner mellem forskellige kæder. De danner mikrofilamenter, mikrotubuli, fibriller, understøtter strukturen af ​​celler og væv. De fibrillære proteiner indbefatter keratin og kollagen.
    2. Globale proteiner er vandopløselige, molekylets overordnede form er mere eller mindre sfærisk. Blandt kugleformede og fibrillære proteiner skelnes der undergrupper. For eksempel består det globulære protein, der er afbildet på den højre triosfosfatisomerase, af otte a-helikser placeret på strukturens yderside og otte parallelle β-lag inde i strukturen. Proteiner med en lignende tredimensionel struktur kaldes αβ-tønder (fra engelsk. Barrel-tønde) [16].
    3. Membranproteiner har domæner der krydser cellemembranen, men dele af dem stikker fra membranen ind i det intercellulære miljø og cytoplasmaet i cellen. Membranproteiner fungerer som receptorer, det vil sige, de overfører signaler, samt tilvejebringer transmembran transport af forskellige stoffer. Proteintransportere er specifikke, hver af dem passerer kun visse molekyler eller en bestemt type signal gennem membranen.

    Dannelse og vedligeholdelse af proteinstruktur i levende organismer Rediger

    Proteinernes evne til at genoprette den korrekte tredimensionelle struktur efter denaturering tillod hypotesen om, at al information om den endelige struktur af et protein er indeholdt i dets aminosyresekvens. På nuværende tidspunkt er der en generelt accepteret teori om, at den stabile proteinkonformation som et resultat af evolution har den mindste fri energi sammenlignet med andre mulige konformationer af dette polypeptid [17].

    Imidlertid er der i celler en gruppe proteiner, hvis funktion er at sikre genoprettelsen af ​​proteinkonstruktionen efter skade såvel som dannelsen og dissociationen af ​​proteinkomplekser. Disse proteiner kaldes chaperoner. Koncentrationen af ​​mange chaperoner i cellen øges med en kraftig stigning i omgivelsestemperaturen, så de tilhører Hsp-gruppen (varmchokproteiner) [18]. Betydningen af ​​den normale drift af chaperoner for kroppens funktion kan illustreres ved eksemplet af chaperonen a-crystallin, som er en del af det menneskelige øjenlins. Mutationer i dette protein fører til clouding af linsen på grund af proteinaggregering og som følge heraf til katarakt [19].

    Kemisk syntese Rediger

    Korte proteiner kan syntetiseres kemisk ved anvendelse af en gruppe metoder, der anvender organisk syntese - for eksempel kemisk ligering [20]. De fleste kemiske syntesemetoder går fra C-terminalen til N-terminalen i modsætning til biosyntese. På denne måde kan et kort immunogent peptid (epitop) syntetiseres, som anvendes til fremstilling af antistoffer ved injektion i dyr eller ved fremstilling af en hybrid; kemisk syntese bruges også til at producere hæmmere af visse enzymer [21]. Kemisk syntese gør det muligt at introducere kunstige aminosyrer, det vil sige aminosyrer, der ikke findes i normale proteiner - fx vedhæfte fluorescerende mærker til aminosyrernes sidekæder. Imidlertid er kemiske syntesemetoder ineffektive med en proteinlængde på mere end 300 aminosyrer; Derudover kan kunstige proteiner have en uregelmæssig tertiær struktur, og der er ingen posttranslationelle modifikationer i aminosyrerne af kunstige proteiner.

    Protein Biosynthesis Edit

    Universal måde: ribosomal syntese Rediger

    Proteiner syntetiseres af levende organismer fra aminosyrer på basis af information kodet i generne. Hvert protein består af en unik aminosyresekvens, som bestemmes af nukleotidsekvensen af ​​genet, som koder for dette protein. Den genetiske kode består af tre bogstaver "ord", kaldet kodoner; hver codon er ansvarlig for vedhæftningen af ​​en enkelt aminosyre til et protein: for eksempel svarer AUG-kombinationen til methionin. Da DNA består af fire typer nukleotider, er det totale antal mulige kodoner 64; og da proteiner bruger 20 aminosyrer, bestemmes mange aminosyrer af mere end et codon. Generne, som koder for proteiner, transskriberes først i nukleotidsekvensen af ​​messenger-RNA (mRNA) ved RNA-polymeraseproteiner.

    I prokaryoter kan mRNA læses af ribosomer i aminosyresekvensen af ​​proteiner umiddelbart efter transkription, mens det i eukaryoter transporteres fra kernen til cytoplasma, hvor ribosomerne er placeret. Proteinsyntesen er højere i prokaryoter og kan nå 20 aminosyrer pr. Sekund [22].

    Processen af ​​proteinsyntese baseret på mRNA-molekylet kaldes translation. Under den indledende fase af proteinbiosyntese, initiering, er methioninkodonet almindeligvis genkendt af den lille underenhed af ribosomet, hvortil methionintransport-RNA (tRNA) er bundet under anvendelse af proteininitieringsfaktorer. Efter starten er kodonen genkendt, en stor underenhed tilsluttes den lille underenhed, og anden fase af oversættelsen begynder - forlængelse. Ved hver bevægelse af ribosomet fra 5'- til 3'-enden af ​​mRNA'et læses en kodon ved dannelse af hydrogenbindinger mellem de tre nukleotider (codon) af mRNA'et og dets komplementære anticodon af transport-RNA, hvortil den tilsvarende aminosyre er bundet. Syntesen af ​​en peptidbinding katalyseres af ribosomalt RNA (rRNA), som danner ribosoms peptidyltransferase-center. Ribosomal RNA katalyserer dannelsen af ​​en peptidbinding mellem den sidste aminosyre i et voksende peptid og en aminosyre bundet til tRNA, positionering af nitrogen- og carbonatomerne i en position, der er gunstig for reaktionens gennemgang. Enzymer af aminoacyl-tRNA-syntetase binder aminosyrer til deres tRNA. Det tredje og sidste trin i translation, termination, opstår, når ribosomet når et stopkodon, hvorefter proteintermineringsfaktorerne hydrolyserer det sidste tRNA fra proteinet og stopper dens syntese. I ribosomer syntetiseres således altid proteiner fra N-til C-terminalen.

    Neribosomal Synthesis Edit

    I lavere svampe og nogle bakterier er der en mindre almindelig metode til proteinbiosyntese, som ikke kræver deltagelse af ribosomer. Syntesen af ​​peptider, sædvanligvis sekundære metabolitter, udføres af et proteinkompleks med høj molekylvægt, den såkaldte HPC-syntase. HPC-syntase består sædvanligvis af flere domæner eller individuelle proteiner, der udfører udvælgelsen af ​​aminosyrer, dannelsen af ​​en peptidbinding, frigivelsen af ​​det syntetiserede peptid. Nogle gange indeholder et domæne, der er i stand til at isomerisere L-aminosyrer (normal form) til D-form. [23] [24]

    Proteinerne syntetiseret i cytoplasma på ribosomer skal falde i forskellige rum i cellen - kernen, mitokondrier, EPR, Golgi-apparatet, lysosomer osv., Og nogle proteiner skal indtaste det ekstracellulære miljø. For at komme ind i et bestemt rum skal proteinet have en specifik etiket. I de fleste tilfælde er denne etiket en del af aminosyresekvensen for selve proteinet (lederpeptidet eller proteinsignalsekvensen). I nogle tilfælde tjener oligosaccharider bundet til et protein som et mærke. Transporten af ​​proteiner til EPR forekommer, når de syntetiseres, da ribosomer, der syntetiserer proteiner med en signalsekvens for EPR, "sænker" på specielle translokationskomplekser på EPR-membranen. Fra EPR til Golgi-apparatet og derfra til lysosomerne, til den ydre membran eller til det ekstracellulære medium indtræder proteiner via vesikulær transport. Proteiner med en signalsekvens for kernen indtræder kernen gennem nukleare porer. Proteiner med tilsvarende signalsekvenser kommer ind i mitokondrier og chloroplaster gennem specifikke proteinpore-translokatorer med deltagelse af chaperoner.

    Efter afslutning af translation og frigivelse af protein fra ribosomet undergår aminosyrerne i polypeptidkæden forskellige kemiske modifikationer. Eksempler på posttranslationel modifikation er:

    • Tilsætning af forskellige funktionelle grupper (acetyl-, methyl- og phosphatgrupper);
    • tilsætning af lipider og carbonhydrider;
    • ændring af standard aminosyrer til ikke-standardiserede (dannelse af citrullin);
    • dannelsen af ​​strukturelle ændringer (dannelsen af ​​disulfidbroer mellem cysteiner);
    • fjernelse af en del af proteinet både i begyndelsen (signalsekvens) og i nogle tilfælde i midten (insulin);
    • Tilsætning af små proteiner, der påvirker proteinforringelse (sumoylering og ubiquitination).

    I dette tilfælde kan modifikationstypen være enten universel (tilsætningen af ​​kæder bestående af ubiquitinmonomerer tjener som et signal for nedbrydningen af ​​dette protein af proteasomet) og også specifikt for dette protein [25]. Samtidig kan det samme protein være underlagt talrige modifikationer. Således kan histoner (proteiner, der er en del af kromatinet i eukaryoter) under forskellige betingelser, gennemgå op til 150 forskellige modifikationer [26].

    Ligesom andre biologiske makromolekyler (polysaccharider, lipider) og nukleinsyrer er proteiner nødvendige komponenter af alle levende organismer, de er involveret i de fleste af de vitale processer i en celle. Proteiner udfører metabolisme og energi transformationer. Proteiner er en del af cellulære strukturer - organeller, der udskilles i det ekstracellulære rum til udveksling af signaler mellem celler, hydrolyse af fødevarer og dannelse af intercellulær substans.

    Det skal bemærkes, at klassificeringen af ​​proteiner ifølge deres funktion er ret vilkårlig, fordi i samme eukaryoter kan det samme protein udføre flere funktioner. Et velundersøgt eksempel på sådan multifunktionalitet er lysyl-tRNA-syntetase, et enzym fra klassen af ​​aminoacyl-tRNA-syntetaser, som ikke alene tilføjer lysin til tRNA, men regulerer også transkriptionen af ​​flere gener [27]. Mange funktioner af proteiner udfører på grund af deres enzymatiske aktivitet. Således er enzymerne myosinmotorproteiner, proteinkinase-regulerende proteiner, natrium-kaliumadenosintrifosfatase-transportprotein osv.

    Katalytisk funktion Rediger

    Den mest kendte rolle af proteiner i kroppen er katalysering af forskellige kemiske reaktioner. Enzymer - en gruppe proteiner med specifikke katalytiske egenskaber, det vil sige, hvert enzym katalyserer en eller flere lignende reaktioner. Enzymer katalyserer spaltningsreaktionerne af komplekse molekyler (katabolisme) og deres syntese (anabolisme), såvel som DNA-replikation og reparation og template RNA-syntese. Flere tusinde enzymer er kendt; blandt dem, som for eksempel pepsin, nedbryder proteiner i fordøjelsesprocessen. I processen med posttranslationel modifikation tilføjer eller fjerner nogle enzymer kemiske grupper på andre proteiner. Omkring 4000 reaktioner katalyseret af proteiner er kendt [28]. Accelerationen af ​​reaktionen som følge af enzymatisk katalyse er undertiden enorm: for eksempel fortsætter reaktionen katalyseret af orotatcarboxylaseenzymet 10 17 hurtigere end ikke katalyseret (78 millioner år uden enzym, 18 millisekunder med enzymets deltagelse) [29]. Molekyler, der deltager i et enzym og ændres som følge af reaktionen kaldes substrater.

    Selvom enzymer normalt består af hundredvis af aminosyrer, virker kun en lille del af dem med substratet, og endnu færre, i gennemsnit 3-4 aminosyrer, der ofte ligger langt fra hinanden i den primære aminosyresekvens, er direkte involveret i katalyse [30]. Den del af enzymet, som fester substratet og indeholder katalytiske aminosyrer, kaldes enzymets aktive center.

    Strukturelle funktion Rediger

    Strukturelle proteiner af cytoskelet, som en form for forstærkning, giver form til celler og mange organoider og er involveret i at ændre formen af ​​celler. De fleste strukturelle proteiner er filamentøse proteiner. Actin og tubulinmonomerer er for eksempel globulære, opløselige proteiner, men efter polymerisering danner de lange tråde, der udgør cytoskeletten, hvilket gør det muligt for cellen at opretholde sin form [31]. Kollagen og elastin er hovedkomponenterne i det intercellulære stof af bindevævet (for eksempel brusk), og hår, negle, fjer af fugle og nogle skaller består af andet keratinstrukturprotein.

    Beskyttelsesfunktion Rediger

    Der er flere typer beskyttende funktioner af proteiner:

    1. Fysisk beskyttelse. Kollagen er involveret i det - et protein der danner basis for det intercellulære stof af bindevæv (herunder knogler, brusk, sener og dybe lag af huden) af dermis); keratin, som danner grundlaget for hornskærme, hår, fjer, horn og andre derivater af epidermis. Typisk betragtes disse proteiner som proteiner med en strukturel funktion. Eksempler på denne gruppe af proteiner er fibrinogen og thrombin [32], der er involveret i blodkoagulation.
    2. Kemisk beskyttelse. Binding af toksiner til proteinmolekyler kan sikre deres afgiftning. Leverens enzymer, som nedbryder giftstoffer eller omdanner dem til en opløselig form, er særligt vigtige i afgiftning hos mennesker, hvilket bidrager til deres hurtige eliminering fra kroppen [33].
    3. Immun beskyttelse. Proteiner, der udgør blod og andre biologiske væsker, er involveret i kroppens defensive respons på både skade og angreb af patogener. Proteinsystemet i komplementsystemet og antistoffer (immunoglobuliner) tilhører den anden gruppe af proteiner; de neutraliserer bakterier, vira eller fremmede proteiner. Antistofferne, der udgør det adaptive immunsystem, slutter sig til antigenerne, der er fremmede for organismen, og derved neutraliserer dem og styrer dem til ødelæggelsestederne. Antistoffer kan udskilles i det ekstracellulære rum eller fastgøres i membranerne af specialiserede B-lymfocytter, der kaldes plasmaceller [34]. Mens enzymer har begrænset affinitet for substratet, da for meget vedhæftning af substratet kan blande sig i den katalyserede reaktion, er antistoffernes resistens over for antigenet ikke begrænset [35].

    Regulatory funktion Rediger

    Mange processer inde i celler reguleres af proteinmolekyler, som hverken er en energikilde eller et byggemateriale til en celle. Disse proteiner regulerer transkription, oversættelse, splejsning samt aktiviteten af ​​andre proteiner og andre. Proteins regulatoriske funktion udføres enten ved enzymatisk aktivitet (for eksempel proteinkinase) eller ved specifik binding til andre molekyler, som i almindelighed påvirker samspillet med disse molekyler enzymer.

    Gentranskription bestemmes således ved tilsætning af transkriptionsfaktorer - aktivatorproteiner og repressorproteiner til genregulerende sekvenser. På oversættelsesniveau reguleres læsningen af ​​mange mRNA'er også ved tilsætning af proteinfaktorer [36], og nedbrydningen af ​​RNA og proteiner udføres også af specialiserede proteinkomplekser [37]. Den vigtigste rolle i reguleringen af ​​intracellulære processer spilles af proteinkinaser - enzymer, som aktiverer eller hæmmer aktiviteten af ​​andre proteiner ved at binde fosfatgrupper til dem.

    Signalfunktion Rediger

    Proteins signalfunktion er proteins evne til at fungere som signalstoffer, transmitterende signaler mellem celler, væv, organer og forskellige organismer. Signalfunktionen kombineres ofte med den regulatoriske funktion, da mange intracellulære regulerende proteiner også transmitterer signaler.

    Signalfunktionen udføres af proteinhormoner, cytokiner, vækstfaktorer mv.

    Hormoner bæres af blod. De fleste dyrehormoner er proteiner eller peptider. Binding af hormonet til receptoren er et signal, der udløser et respons i cellen. Hormoner regulerer koncentrationen af ​​stoffer i blodet og cellerne, vækst, reproduktion og andre processer. Et eksempel på sådanne proteiner er insulin, som regulerer koncentrationen af ​​glucose i blodet.

    Cellerne interagerer med hinanden ved anvendelse af signalproteiner transmitteret via det ekstracellulære stof. Sådanne proteiner indbefatter for eksempel cytokiner og vækstfaktorer.

    Cytokiner er små peptidinformationsmolekyler. De regulerer interaktionerne mellem celler, bestemmer deres overlevelse, stimulerer eller hæmmer vækst, differentiering, funktionel aktivitet og apoptose og sikrer koordination af virkningerne af immun-, endokrine og nervesystemer. Et eksempel på cytokiner kan tjene som en tumornekrosefaktor, som overfører signaler af inflammation mellem kroppens celler [38].

    Transportfunktion Rediger

    Opløselige proteiner, der er involveret i transport af små molekyler, skal have en høj affinitet (affinitet) for substratet, når det er til stede i høj koncentration, og det er let at frigive det på steder med lav koncentration af substratet. Et eksempel på transportproteiner er hæmoglobin, der transporterer ilt fra lunger til andre væv og kuldioxid fra væv til lunger samt proteiner, der er homologe til det, fundet i alle kongerige levende organismer [39].

    Nogle membranproteiner er involveret i transport af små molekyler gennem cellemembranen, der ændrer dens permeabilitet. Lipidkomponenten i membranen er vandtæt (hydrofob), som forhindrer diffusion af polære eller ladede (ioner) molekyler. Membrantransportproteiner kan opdeles i kanalproteiner og bærerproteiner. Kanalproteinerne indeholder interne vandfyldte porer, der tillader ioner (gennem ionkanaler) eller vandmolekyler (gennem aquaporinproteiner) at bevæge sig gennem membranen. Mange ionkanaler specialiserer sig i at transportere kun en ion; for eksempel skelner kalium- og natriumkanaler ofte disse ioner og passerer kun en af ​​dem [40]. Bæreproteiner binder, ligesom enzymer, hvert molekyle eller ion transporteret og kan i modsætning til kanaler udføre aktiv transport ved hjælp af ATP-energi. "Cell power" - ATP syntase, som udfører syntesen af ​​ATP gennem en protongradient, kan også tilskrives membrantransportproteiner [41].

    Reserve (backup) funktion af proteiner Rediger

    Sådanne proteiner indbefatter de såkaldte reserveproteiner, som opbevares som en kilde til energi og substans i frøene til planter og dyr af dyr; Proteinerne i de tertiære æggeskaller (ovalbumin) og hovedmælkeproteinet (kasein) tjener også hovedsagelig en ernæringsfunktion. En række andre proteiner anvendes i kroppen som en kilde til aminosyrer, som igen er forstadier af biologisk aktive stoffer, som regulerer metaboliske processer.

    Photoreceptor funktion Rediger

    Proteinreceptorer kan enten lokaliseres i cytoplasma eller integreres i cellemembranen. En del af receptormolekylet opfatter et signal, som oftest betjenes af et kemisk stof, og i nogle tilfælde lys, mekanisk virkning (for eksempel strækning) og andre stimuli. Når et signal udsættes for en bestemt del af proteinreceptormolekylet, opstår dets konformationsændringer. Som følge heraf ændres konformationen af ​​en anden del af molekylet, som overfører et signal til andre cellulære komponenter. Der er flere signaloverføringsmekanismer. Nogle receptorer katalyserer en bestemt kemisk reaktion; andre tjener som ionkanaler, der åbner eller lukker med et signal; andre binder specifikt intracellulære medieringsmolekyler. Ved membranreceptorer er den del af molekylet, der binder til signalmolekylet, på celleoverfladen, og det domæne, der transmitterer signalet, er indenfor [42].

    Funktion i fotosyntese og visuelle pigmenter Rediger

    Opsins (fotosyntese G-proteiner og visuelle fotopigmenter) er en gruppe af fotoreceptorproteiner af retinolidfamilien med en molekylvægt på 35-55 kDa associeret med den G-proteinholdige membran (G-proteinkoblet). Fandt i membran af halobakterier, lysfølsomme fotoreceptorceller af hvirvelløse dyr og hvirveldyr i nethinden, fotosyntetiserende organismer, i det lysfølsomme pigment af melanophorerne af amfibisk hud, iris fra en frø osv.

    For eksempel spiller opsins en vigtig rolle i visuel, olfaktorisk og vomeronasal opfattelse hos dyr såvel som i dannelsen af ​​cirkadiske rytmer. For eksempel er melanopsin (Mig version) en fotopigment, en af ​​opsinsiderne, deltager direkte i den visuelle proces, regulering af cirkadiske rytmer; Det er placeret i specialiserede fotosensitive ganglialceller i nethinden, i hudens og hjernens væv. Denne visuelle fotopigment blev detekteret i ganglialfotoreceptorcellerne i nethinden ipRGC, nethinden hos pattedyr. [43]

    Motor (motor) funktion Rediger

    En hel klasse af motoriske proteiner tilvejebringer bevægelse af kroppen (for eksempel muskelkontraktion, inklusive bevægelse i bevægelse i kroppen (for eksempel amocent bevægelse af leukocytter), bevægelse af cilia og flagella og aktiv og rettet intracellulær transport (kinesin, dynein) Dyneiner og kinesiner transporterer molekyler langs mikrotubuli ved hjælp af ATP hydrolyse som energikilde. Dyneiner overfører molekyler og organoider fra de perifere dele af cellen mod centrosomet til Inhæsiner i modsat retning [44] [45]. Dyneinerne er også ansvarlige for bevægelsen af ​​cilia og flagella af eukaryoter. Cytoplasmiske varianter af myosin kan deltage i transporten af ​​molekyler og organoider gennem mikrofilamenter.

    De fleste mikroorganismer og planter kan syntetisere 20 standard aminosyrer såvel som yderligere (ikke-standard) aminosyrer, for eksempel citrullin. Men hvis aminosyrer er i miljøet, beholder selv mikroorganismer energi ved at transportere aminosyrer til celler og slukke deres biosyntetiske veje [46].

    Aminosyrer, der ikke kan syntetiseres af dyr, kaldes essentielle. De vigtigste enzymer i de biosyntetiske veje, for eksempel aspartatkinase, som katalyserer det første trin i dannelsen af ​​lysin, methionin og threonin fra aspartat, er fraværende hos dyr.

    Dyr modtager generelt aminosyrer fra proteiner indeholdt i fødevarer. Proteiner ødelægges ved fordøjelsen, som normalt begynder med denaturering af proteinet ved at placere det i et surt miljø og hydrolyse ved anvendelse af enzymer kaldet proteaser. Nogle aminosyrer opnået som et resultat af fordøjelsen anvendes til syntese af legemsproteiner, og resten omdannes til glucose ved gluconeogenese eller anvendes i Krebs-cyklen. Anvendelsen af ​​protein som energikilde er særlig vigtigt i faste forhold, når kroppens egne proteiner, især muskler, tjener som energikilde [47]. Aminosyrer er også en vigtig kilde til nitrogen i kroppens ernæring.

    Der er ingen ensartede normer for forbrug af humane proteiner. Mikrofloraen i tyktarmen syntetiserer aminosyrer, som ikke overvejes ved fremstillingen af ​​proteinnormer.

    Sedimentationsanalyse (centrifugering) gør det muligt at opdele proteiner efter størrelse, at skelne proteiner ved værdien af ​​deres sedimentationskonstant, målt i eger og betegnet med et stort bogstav S

    Protein kvantitative metoder Rediger

    En række teknikker anvendes til at bestemme mængden af ​​protein i en prøve:

    http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_((D0%B2%D0%B5%D1% 89% D0BB% D1% 81% D1% 82% D0% B2% D0% B0)

    Læs Mere Om Nyttige Urter