Sammensætningen af proteiner indbefatter rester

Vigtigste Olien

Sammensætningen af proteiner indbefatter rester

DEL A. Test opgaver med et valg af svar.
1. (2 point). Sammensætningen af proteiner indbefatter rester:
A. a-aminosyrer. B. p-aminosyrer. B. 5-aminosyrer. G. E-Aminosyrer.
2. (2 point). Navn på stof CH3-NHH-CH2-CH3
A. Dimethylamin. B. Diethylamin. V. Methylethylamin. G. Propylamin.
3. (2 point). Farvning af lakmus i en opløsning af et stof, hvis formel er C3H7NH2:
A. Rød. B. Blå. V. Violet.
4. (2 point). Stof, der ikke reagerer med ethylamin:
A. Natriumhydroxid. B. Oxygen. B. Grå syre. G. Hydrogenchlorid.
5. (2 point). Kemisk binding, der danner den sekundære struktur af proteinet:
A. Hydrogen. B. ionisk. B. Peptid. G. Kovalent ikke-polær.
6. (2 point). Produktet af reaktionen af interaktionen mellem anilin og hydrogenchlorid tilhører klassen af forbindelser:
A.Kislot. B. Begrundelse V. Soleil. G. Komplekse estere.
7. (2 point). Til proteiner karakteristisk reaktion:
A. Hydrering. B. hydrogenering. B. Hydrolyse. G. Dehydrering.

DEL B. Opgaver med gratis svar.
8. (6 point). For et stof, hvis formel er CH3-CH2-CH2-CH2-NH2, fremstilles de strukturelle formler af to isomerer og to homologer. Giv navnene på alle stoffer.
9. (6 point). Med hvilke af følgende stoffer: Kaliumhydroxid, vand, ethanol - reagerer 2-aminopropansyre? Bekræft svaret ved at skrive ned de mulige reaktionsligninger.
10. (6 point). Hvilken masse anilin kan opnås ved at reducere 12,3 g nitrobenzen?
11. (2 point). Hvordan kemisk adskille en proteinopløsning fra en glycerolopløsning? Giv et rimeligt svar.

http://znanija.com/task/2237508

Forelæsningsnummer 3. Proteins struktur og funktion. enzymer

Proteinstruktur

Proteiner er højmolekylære organiske forbindelser bestående af a-aminosyrerester.

Proteinerne omfatter carbon, hydrogen, nitrogen, oxygen, svovl. Nogle proteiner danner komplekser med andre molekyler indeholdende fosfor, jern, zink og kobber.

Proteiner har en højmolekylvægt: ægalbumin - 36.000, hæmoglobin - 152.000, myosin - 500.000. Til sammenligning: molekylvægten af alkohol er 46, eddikesyre er 60, benzen er 78.

Aminosyresammensætning af proteiner

Proteiner er ikke-periodiske polymerer, hvis monomerer er a-aminosyrer. Vanligvis omtales 20 arter af a-aminosyrer som monomerer af proteiner, selvom over 170 findes i celler og væv.

Afhængigt af om aminosyrer kan syntetiseres i kroppen af mennesker og andre dyr, kan de skelnes som: udskiftelige aminosyrer kan syntetiseres; essentielle aminosyrer - kan ikke syntetiseres. Essentielle aminosyrer skal indtages med mad. Planter syntetiserer alle former for aminosyrer.

Afhængigt af aminosyresammensætningen er proteiner: komplette - indeholder hele sæt aminosyrer; dårligere - nogle aminosyrer i deres sammensætning mangler. Hvis proteiner kun består af aminosyrer, kaldes de simple. Hvis proteiner indeholder, ud over aminosyrer, en ikke-aminosyre komponent (protesgruppe), kaldes de komplekse. Præstegruppen kan repræsenteres af metaller (metalloproteiner), kulhydrater (glycoproteiner), lipider (lipoproteiner), nukleinsyrer (nukleoproteiner).

Alle aminosyrer indeholder: 1) carboxylgruppe (-COOH), 2) aminogruppe (-NH₂), 3) en radikal eller en R-gruppe (resten af molekylet). Strukturen af radikalet i forskellige typer af aminosyrer er forskellig. Afhængigt af antallet af aminogrupper og carboxylgrupper, der udgør aminosyrer, er der: neutrale aminosyrer, der har en carboxylgruppe og en aminogruppe; basiske aminosyrer med mere end en aminogruppe; sure aminosyrer med mere end en carboxylgruppe.

Aminosyrer er amfotere forbindelser, som i opløsning kan de fungere som både syrer og baser. I vandige opløsninger eksisterer aminosyrer i forskellige ionformer.

Peptidbinding

Peptider er organiske stoffer, der består af aminosyrerester forbundet med en peptidbinding.

Dannelsen af peptider forekommer som et resultat af kondensationsreaktionen af aminosyrer. Samspillet mellem aminogruppen af en aminosyre og carboxylgruppen i den anden forårsager en kovalent nitrogen-carbon-binding mellem dem, som kaldes en peptidbinding. Afhængig af antallet af aminosyrerester, der udgør peptidet, skilles dipeptider, tripeptider, tetrapeptider etc. Dannelsen af en peptidbinding kan gentages mange gange. Dette fører til dannelsen af polypeptider. I den ene ende af peptidet er der en fri aminogruppe (den hedder N-terminalen), og i den anden ende er der en fri carboxylgruppe (den hedder C-terminus).

Rumlig organisering af proteinmolekyler

Opfyldelsen af visse specifikke funktioner af proteiner afhænger af deres rums konfiguration af deres molekyler, og det er desuden energisk ugunstigt for en celle at holde proteiner i ekspanderet form. Derfor er der i en kæde lagt polypeptidkæder, der erhverver en bestemt tredimensionel struktur eller konformation. Der er 4 niveauer af rumlig organisering af proteiner.

Den primære struktur af et protein er sekvensen af arrangementet af aminosyrerester i polypeptidkæden, der udgør proteinmolekylet. Forbindelsen mellem aminosyrer er peptid.

Hvis et proteinmolekyle består af kun 10 aminosyrerester, er antallet af teoretisk mulige varianter af proteinmolekyler, der afviger efter rækkefølgen af alternativer af aminosyrer, 10 20. Med 20 aminosyrer er det muligt at lave et endnu større antal forskellige kombinationer. Der er fundet omkring ti tusinde forskellige proteiner i menneskekroppen, som adskiller sig fra hinanden og fra proteiner fra andre organismer.

Det er den primære struktur af et proteinmolekyle, som bestemmer proteinmolekylernes egenskaber og dets rumlige konfiguration. Udskiftning af kun en aminosyre med en anden i en polypeptidkæde fører til en ændring i egenskaberne og funktionerne af proteinet. For eksempel fører udskiftningen af den sjette glutaminsaminosyre med valin i β-underenheden af hæmoglobin til, at hæmoglobinmolekylet som helhed ikke kan udføre sin hovedfunktion - ilttransport; i sådanne tilfælde udvikler personen en sygdom - seglcelleanæmi.

Den sekundære struktur er den ordnede foldning af polypeptidkæden i en spiral (det ligner en strakt forår). Spolerne i helixen styrkes af hydrogenbindinger der opstår mellem carboxylgrupper og aminogrupper. Næsten alle CO- og NH-grupper deltager i dannelsen af hydrogenbindinger. De er svagere end peptid dem, men gentager mange gange, giver stabilitet og stivhed til denne konfiguration. På den sekundære struktur er der proteiner: fibroin (silke, spindelvæv), keratin (hår, negle), kollagen (sener).

Tertiær struktur er foldningen af polypeptidkæder i kugler som følge af udseendet af kemiske bindinger (hydrogen, ionisk, disulfid) og etablering af hydrofob interaktioner mellem radikalerne af aminosyrerester. Hovedrollen i dannelsen af den tertiære struktur afspilles ved hydrofile hydrofob interaktioner. I vandige opløsninger har hydrofobe radikaler en tendens til at skjule sig fra vand, gruppering inde i kuglen, mens hydrofile radikaler, som følge af hydrering (interaktion med vanddipoler), er tilbøjelige til at ligge på overfladen af molekylet. I nogle proteiner stabiliseres den tertiære struktur ved disulfidkovalente bindinger der opstår mellem svovlatomerne af to cysteinrester. På niveauet af den tertiære struktur er der enzymer, antistoffer, nogle hormoner.

Kvaternær struktur er karakteristisk for komplekse proteiner, hvis molekyler dannes af to eller flere globuler. Underenheder bevares i molekylet på grund af ioniske, hydrofobe og elektrostatiske interaktioner. Nogle gange opstår der disulfidbindinger mellem underenhederne, når en kvaternær struktur dannes. Det mest undersøgte protein med en kvaternær struktur er hæmoglobin. Den dannes af to a-underenheder (141 aminosyrerester) og to β-underenheder (146 aminosyrerester). Et hæmolekyle indeholdende jern er forbundet med hver underenhed.

Hvis af en eller anden grund afviger den rumlige konformation af proteiner fra det normale, kan proteinet ikke udføre sine funktioner. For eksempel er årsagen til "gal koe sygdom" (spongiform encephalopati) den unormale konformation af prioner - overfladen proteiner af nerveceller.

Egenskaber af proteiner

Køb verifikationsarbejde
i biologi

Aminosyresammensætning, strukturen af proteinmolekylet bestemmer dets egenskaber. Proteiner kombinerer basiske og sure egenskaber bestemt af aminosyre radikaler: jo mere sure aminosyrer i et protein, jo mere udtalte dets sure egenskaber. Evnen til at give og vedhæfte H + bestemme proteinernes bufferegenskaber; En af de kraftigste buffere er hæmoglobin i røde blodlegemer, som holder blodets pH på et konstant niveau. Der er opløselige proteiner (fibrinogen), der er uopløselige, der udfører mekaniske funktioner (fibroin, keratin, collagen). Der er kemisk aktive proteiner (enzymer), der er kemisk inaktive, resistente over for virkningerne af forskellige miljøforhold og ekstremt ustabile.

Eksterne faktorer (opvarmning, ultraviolet stråling, tungmetaller og deres salte, pH ændringer, stråling, dehydrering)

kan forårsage en krænkelse af den strukturelle organisering af proteinmolekylet. Processen med at miste den tredimensionelle konformation, der er forbundet med et givet proteinmolekyle, kaldes denaturering. Årsagen til denaturering er brydningen af bindinger, der stabiliserer en bestemt struktur af proteinet. I første omgang er de svageste obligationer brudt, og med hårdere forhold, de stærkeste. Derfor er i første omgang den kvaternære tabt, så de tertiære og sekundære strukturer. En ændring i den rumlige konfiguration fører til en ændring i proteinets egenskaber og som følge heraf gør det umuligt for proteinet at udføre sine karakteristiske biologiske funktioner. Hvis denaturering ikke ledsages af ødelæggelsen af den primære struktur, så kan den være reversibel, i dette tilfælde sker selvhelbredelse i proteinets konformationskarakteristika. Sådanne denatureringer er for eksempel membranreceptorproteiner. Processen med at genoprette strukturen af proteinet efter denaturering kaldes renaturering. Hvis restaureringen af proteinets rumlige konfiguration er umulig, kaldes denaturering irreversibel.

Proteinfunktioner

enzymer

Enzymer eller enzymer er en speciel klasse af proteiner, der er biologiske katalysatorer. Takket være enzymer fortsætter biokemiske reaktioner med stor hastighed. Antallet af enzymatiske reaktioner er titusinder gange (og nogle gange millioner) højere end reaktionshastigheden for uorganiske katalysatorer. Det stof, som enzymet udøver sin virkning på, kaldes et substrat.

Enzymer - kugleformede proteiner, ifølge de strukturelle egenskaber hos enzymerne, kan opdeles i to grupper: enkelt og komplekst. Enkle enzymer er simple proteiner, dvs. består kun af aminosyrer. Komplekse enzymer er komplekse proteiner, dvs. Ud over proteindelen indbefatter de en ikke-protein naturgruppe - en cofactor. For nogle enzymer virker vitaminer som cofaktorer. I enzymet molekylet udsender en særlig del, kaldet det aktive center. Det aktive center er en lille del af enzymet (fra tre til tolv aminosyrerester), hvor bindingen af substratet eller substraterne forekommer med dannelsen af enzym-substratkomplekset. Efter afslutning af reaktionen opløses enzym-substratkomplekset i enzymet og produktet (produkterne) af reaktionen. Nogle enzymer har (udover aktive) allosteriske centre - steder til hvilke enzymhastighedsregulatorer (allosteriske enzymer) deltager.

Enzymatiske katalysereaktioner karakteriseres af: 1) høj effektivitet, 2) streng selektivitet og retningsvirkning, 3) substratspecificitet, 4) fin og præcis regulering. Substratet og reaktionsspecificiteten af enzymatiske katalysereaktioner forklares af hypoteserne af E. Fisher (1890) og D. Koshland (1959).

E. Fisher ("key-lock" -hypotesen) foreslog, at de rumlige konfigurationer af enzymets aktive centrum og substratet skal nøjagtigt matche hinanden. Underlaget sammenlignes med "nøglen", enzymet - med "lås".

D. Koshland (håndhandskehypotesen) foreslog, at den rumlige korrespondance mellem strukturen af substratet og enzymets aktive center er skabt kun i øjeblikket af deres interaktion med hinanden. Denne hypotese kaldes også hypotesen om induceret korrespondance.

Antallet af enzymatiske reaktioner afhænger af: 1) temperatur, 2) enzymkoncentration, 3) substratkoncentration, 4) pH. Det skal understreges, at eftersom enzymer er proteiner, er deres aktivitet højest under fysiologisk normale forhold.

De fleste enzymer kan kun arbejde ved temperaturer fra 0 til 40 ° C. Inden for disse grænser øges reaktionshastigheden ca. 2 gange med stigende temperatur for hver 10 ° C. Ved temperaturer over 40 ° C undergår proteinet denaturering, og enzymaktiviteten falder. Ved temperaturer tæt på frysepunktet er enzymerne inaktiveret.

Når mængden af substrat stiger, øges hastigheden af den enzymatiske reaktion, indtil antallet af substratmolekyler bliver lig med antallet af enzymmolekyler. Med en yderligere stigning i mængden af substrat vil frekvensen ikke stige, da enzymets aktive steder er mættede. En stigning i enzymkoncentrationen fører til en stigning i katalytisk aktivitet, da et større antal substratmolekyler gennemgår transformationer pr. Tidsenhed.

For hvert enzym er der en optimal pH-værdi, hvorved den udviser maksimal aktivitet (pepsin - 2,0, spytomylase - 6,8, pankreaslipase - 9,0). Ved højere eller lavere pH-værdier falder enzymaktiviteten. Med skarpe ændringer i pH denaturerer enzymet.

Hastigheden af allosteriske enzymer reguleres af stoffer, der går ind i de allosteriske centre. Hvis disse stoffer fremskynder reaktionen, kaldes de aktivatorer, hvis de hæmmer - hæmmere.

Enzymklassificering

Efter type katalyserede kemiske transformationer er enzymer opdelt i 6 klasser:

oxygenreduktase (overførsel af hydrogenatomer, oxygen eller elektroner fra et stof til et andet - dehydrogenase),
transferase (overførsel af methyl-, acyl-, phosphat- eller aminogrupper fra et stof til et andet - transaminase),
hydrolaser (hydrolysereaktioner, hvor to produkter dannes fra et substrat-amylase, lipase),
LiAZ'er (ikke-hydrolytisk binding af en gruppe af atomer til et substrat eller spaltning deraf, med C-C, C-N, C-O, C-S-bindingsdecarboxylasebrud),
isomerase (intramolekylær omlejring - isomerase)
ligaser (kombination af to molekyler som følge af dannelsen af C-C, C-N, C-O, C-S bindinger) syntetase.

Klasser er i sin tur opdelt i underklasser og underklasser. I den nuværende internationale klassifikation har hvert enzym en specifik kryptering bestående af fire tal adskilt af prikker. Det første tal er klassen, den anden er underklassen, den tredje er underklassen, den fjerde er enzym-sekvensnummeret i denne underklasse, for eksempel er arginaskyderen 3.5.3.1.

Gå til forelæsningsnummer 2 "Struktur og funktion af kulhydrater og lipider"

Gå til foredrag №4 "Struktur og funktioner af ATP nukleinsyrer"

Se indholdsfortegnelsen (forelæsninger №1-25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

Sammensætningen af proteinerne omfatter rester a) a-aminosyrer b) p-aminosyrer c) y-aminosyrer d) 5-aminosyrer

Spar tid og se ikke annoncer med Knowledge Plus

Svaret

Tilslut Knowledge Plus for at få adgang til alle svarene. Hurtigt uden reklame og pauser!

Gå ikke glip af det vigtige - tilslut Knowledge Plus for at se svaret lige nu.

Se videoen for at få adgang til svaret

Åh nej!
Response Views er over

Tilslut Knowledge Plus for at få adgang til alle svarene. Hurtigt uden reklame og pauser!

Gå ikke glip af det vigtige - tilslut Knowledge Plus for at se svaret lige nu.

http://znanija.com/task/12585134

Strukturen af proteiner. Proteinstrukturer: primær, sekundær, tertiær og kvaternær. Enkle og komplekse proteiner

Navnet "proteiner" kommer fra mange af deres evne til at blive hvide, når de opvarmes. Navnet "proteiner" kommer fra det græske ord "først", hvilket angiver deres betydning i kroppen. Jo højere niveau af organisering af levende væsener, jo mere forskellig sammensætning af proteiner.

Proteiner dannes af aminosyrer, som er bundet sammen ved hjælp af en kovalent peptidbinding: mellem carboxylgruppen af en aminosyre og aminogruppen i en anden. I interaktionen mellem to aminosyrer dannes et dipeptid (fra rester af to aminosyrer, fra græske peptosvejsede). Udskiftning, udelukkelse eller omlejring af aminosyrer i polypeptidkæden forårsager fremkomsten af nye proteiner. For eksempel, når man udskifter kun en aminosyre (glutamin til valin), opstår der en alvorlig sygdom - seglcelleanæmi, når erythrocytter har en anden form og ikke kan udføre deres grundlæggende funktioner (ilttransport). Når en peptidbinding dannes, er et vandmolekyle opdelt. Afhængigt af antallet af aminosyrerester udsender:

- oligopeptider (di-, tri-, tetrapeptider osv.) - indeholder op til 20 aminosyrerester;

- polypeptider - fra 20 til 50 aminosyrerester;

- proteiner - over 50, undertiden tusindvis af aminosyrerester

Ifølge fysisk-kemiske egenskaber er proteiner hydrofile og hydrofobe.

Der er fire niveauer af organisering af proteinmolekylet - tilsvarende rumlige strukturer (konfigurationer, konformationer) af proteiner: primære, sekundære, tertiære og kvaternære.

Den primære struktur af proteiner

Den primære struktur af proteiner er den enkleste. Den har formen af en polypeptidkæde, hvor aminosyrer er bundet sammen af en stærk peptidbinding. Bestemmes af den kvalitative og kvantitative sammensætning af aminosyrer og deres sekvens.

Sekundær protein struktur

Den sekundære struktur dannes overvejende af hydrogenbindinger, som dannes mellem hydrogenatomerne i NH-gruppen med en helixkrøl og oxygenet af CO-gruppen i den anden og ledes langs helixen eller mellem parallelle folder af proteinmolekylet. Proteinmolekylet er delvist eller fuldstændigt snoet i en a-helix eller danner en p-foldet struktur. For eksempel danner keratinproteiner en a-helix. De er en del af hover, horn, hår, fjer, negle, klør. β-foldede har proteiner, der er en del af silke. Aminosyreradikaler (R-grupper) forbliver udenfor helixen. Hydrogenbindinger er meget svagere end kovalente bindinger, men med en betydelig mængde af dem danner en temmelig solid struktur.

Funktion i form af en snoet helix er karakteristisk for nogle fibrillære proteiner - myosin, actin, fibrinogen, collagen osv.

Tertiær proteinstruktur

Tertiær proteinstruktur. Denne struktur er konstant og unik for hvert protein. Det bestemmes af størrelsen, polariteten af R-grupper, formen og sekvensen af aminosyrerester. Polypeptid-helixen vrider og passer på en bestemt måde. Dannelsen af proteinets tertiære struktur fører til dannelsen af en speciel konfiguration af proteinet - globule (fra latin. Globulus - bolden). Dens dannelse skyldes forskellige typer af ikke-kovalente interaktioner: hydrofob, hydrogen, ionisk. Disulfidbroer forekommer mellem cysteinaminosyrerester.

Hydrofobe bindinger er svage bindinger mellem ikke-polære sidekæder, der skyldes gensidig afstødning af opløsningsmiddelmolekyler. I dette tilfælde er proteinet snoet, så de hydrofobe sidekæder nedsænkes dybt ind i molekylet og beskytter det mod interaktion med vand, og de hydrofile sidekæder er placeret udenfor.

De fleste proteiner har en tertiær struktur - globuliner, albumin osv.

Kvaternær proteinstruktur

Kvaternær proteinstruktur. Den dannes som et resultat af at kombinere individuelle polypeptidkæder. Sammen udgør de en funktionel enhed. Typerne af bindinger er forskellige: hydrofob, hydrogen, elektrostatisk, ionisk.

Elektrostatiske bindinger opstår mellem elektronegative og elektropositive radikaler af aminosyrerester.

For nogle proteiner er kugleformet placering af underenheder karakteristisk - disse er kugleformede proteiner. Globale proteiner opløses let i vand eller saltopløsninger. Mere end 1000 kendte enzymer tilhører kugleformede proteiner. Globale proteiner omfatter nogle hormoner, antistoffer, transportproteiner. For eksempel er et komplekst hæmoglobinmolekyle (blodrødt blodcelleprotein) et globulært protein og består af fire makromolekyler af globiner: to a-kæder og to β-kæder, der hver især er forbundet med et heme indeholdende jern.

Andre proteiner er kendetegnet ved sammenblanding i spiralformede strukturer - disse er fibrillar (fra de latinske Fibrillafibre) proteiner. Flere (fra 3 til 7) a - helixer samles sammen, ligesom fibre i et kabel. Fiberholdige proteiner er uopløselige i vand.

Proteiner er opdelt i enkle og komplekse.

Enkle proteiner (proteiner)

Enkle proteiner (proteiner) består kun af aminosyrerester. De enkle proteiner omfatter globuliner, albumin, gluteliner, prolaminer, protaminer, caps. Albumin (for eksempel serumalbumin) er opløseligt i vand, globuliner (for eksempel antistoffer) er uopløselige i vand, men opløselige i vandige opløsninger af visse salte (natriumchlorid, etc.).

Komplekse proteiner (proteider)

Komplekse proteiner (proteider) indbefatter foruden aminosyrerester forbindelser af forskellig art, som kaldes protesegruppen. For eksempel er metalloproteiner proteiner, der indeholder ikke-hæm jern eller er bundet af metalatomer (de fleste enzymer), nukleoproteiner er proteiner, der er forbundet med nukleinsyrer (kromosomer osv.), Phosphoproteiner er proteiner, der indeholder phosphorsyrerester (ægproteiner æggeblomme etc. glycoproteiner - proteiner i forbindelse med kulhydrater (nogle hormoner, antistoffer osv.), chromoproteiner - proteiner indeholdende pigmenter (myoglobin osv.), lipoproteiner - proteiner indeholdende lipider (inkluderet i membranets sammensætning).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Hvilke elementer er en del af proteiner og hvilke egenskaber besidder de?

Hvad er protein og hvilke funktioner i kroppen det tager på. Hvilke elementer indgår i sammensætningen, og hvad er stoffets egenart.

Proteiner er hovedbygningsmaterialet i menneskekroppen. Hvis vi betragter som helhed, udgør disse stoffer den femte del af vores krop. I naturen er en gruppe af underarter kendt - kun menneskekroppen indeholder fem millioner forskellige varianter. Med sin deltagelse er der dannet celler, der betragtes som hovedkomponenten i kroppens levende væv. Hvilke elementer er en del af proteinet og hvad er stoffets træk?

Subtiliteter af sammensætningen

Proteinmolekyler i menneskekroppen er forskellige i struktur og påtager visse funktioner. Så det vigtigste kontraktile protein er myosin, som danner musklerne og garanterer bevægelsen af kroppen. Det giver tarmene og bevægelsen af blod gennem en persons skibe. Kreatin er et lige så vigtigt stof i kroppen. Funktionen af stoffet er at beskytte huden mod negative handlinger - stråling, temperatur, mekanisk og andre. Også kreatin beskytter mod modtagelse af mikrober udefra.

Sammensætningen af proteiner indbefatter aminosyrer. Samtidig blev de første af dem opdaget i begyndelsen af 1800-tallet, og hele aminosyresammensætningen har været kendt for forskere siden 1930'erne. Interessant nok udgør de to hundrede aminosyrer, der er åbne i dag, kun to dusin millioner af forskellige proteiner i struktur.

Hovedforskellen i strukturen er tilstedeværelsen af radikaler af forskellig art. Derudover klassificeres aminosyrer ofte baseret på elektrisk ladning. Hver af de betragtede komponenter har fælles karakteristika - evnen til at reagere med alkalier og syrer, opløselighed i vand og så videre. Næsten alle repræsentanter for aminosyregruppen er involveret i metaboliske processer.

I betragtning af sammensætningen af proteiner er det nødvendigt at skelne mellem to kategorier af aminosyrer - essentielle og uundværlige. De adskiller sig i deres evne til at blive syntetiseret i kroppen. Den første er produceret i organerne, som garanterer mindst delvis dækning af det nuværende underskud, og den anden kommer kun med mad. Hvis mængden af nogen af aminosyrerne er reduceret, fører det til overtrædelser og til tider til døden.

Protein, hvori der er et komplet aminosyresæt, kaldes "biologisk komplet". Sådanne stoffer er en del af animalsk mad. Nogle planterepræsentanter betragtes også som nyttige undtagelser - for eksempel bønner, ærter og sojabønner. Den vigtigste parameter, hvorved produktets anvendelighed bedømmes, er den biologiske værdi. Hvis mælk betragtes som basis (100%), så for fisk eller kød vil denne parameter være 95, for ris - 58, brød (kun rug) - 74 osv.

De essentielle aminosyrer, der udgør proteinet, er involveret i syntesen af nye celler og enzymer, dvs. de dækker plastbehov og bruges som de vigtigste energikilder. Sammensætningen af proteinerne indbefatter elementer, der er i stand til transformationer, det vil sige processer af dekarboxylering og transaminering. To grupper af aminosyrer (carboxyl og amin) er involveret i ovennævnte reaktioner.

Ægproteinet betragtes som det mest værdifulde og gavnlige for kroppen, dets struktur og egenskaber er perfekt afbalancerede. Derfor er procentdelen af aminosyrer i dette produkt næsten altid taget som basis ved sammenligning.

Det blev nævnt ovenfor, at proteiner er sammensat af aminosyrer, og uafhængige repræsentanter spiller en vigtig rolle. Her er nogle af dem:

Histidin er et element, der blev opnået i 1911. Dens funktion er rettet mod normalisering af konditioneret refleksarbejde. Histidin spiller rollen som en kilde til dannelse af histamin - en central mediator i centralnervesystemet, som er involveret i transmission af signaler til forskellige dele af kroppen. Hvis resten af denne aminosyre falder under normal, undertrykkes produktionen af hæmoglobin i det humane knoglemarv.
Valine er et stof, der blev opdaget i 1879, men afsluttede først efter 27 år. I tilfælde af manglende koordinering forstyrres, bliver huden følsom over for ydre stimuli.
Tyrosin (1846). Proteiner er sammensat af mange aminosyrer, men dette spiller en af nøglefunktionerne. Det er tyrosin, der betragtes som den vigtigste forløber for de følgende forbindelser - phenol, tyramin, skjoldbruskkirtlen og andre.
Methionin blev kun syntetiseret ved slutningen af 20'erne af det sidste århundrede. Stoffet hjælper i syntesen af cholin, beskytter leveren mod overdreven fedtdannelse, har en lipotrop virkning. Det har vist sig, at sådanne elementer spiller en central rolle i bekæmpelsen af aterosklerose og i reguleringen af kolesteroltal. Det kemiske træk ved methionin og ved at det deltager i udviklingen af adrenalin, træder i interaktion med vitamin B.
Cystin er et stof, hvis struktur først blev oprettet inden 1903. Dens funktioner er rettet mod deltagelse i kemiske reaktioner, metaboliske processer af methionin. Cystin reagerer også med svovlholdige stoffer (enzymer).
Tryptofan - en essentiel aminosyre, der er en del af proteinerne. Hun kunne syntetisere i 1907. Stoffet er involveret i proteinmetabolisme, sikrer optimal nitrogenbalance i menneskekroppen. Tryptophan er involveret i udviklingen af blodserumproteiner og hæmoglobin.
Leucin er en af de "tidligste" aminosyrer, der er kendt siden begyndelsen af 1800-tallet. Dets handling er rettet mod at hjælpe kroppen til at vokse. Manglen på et element fører til en funktionsfejl i nyrerne og skjoldbruskkirtlen.
Isoleucin er et nøgleelement i nitrogenbalancen. Forskere opdagede kun aminosyren i 1890.
Phenylalanin blev syntetiseret i begyndelsen af 90'erne af XIX århundrede. Stoffet betragtes som grundlag for dannelsen af binyrehormoner og skjoldbruskkirtlen. Elementmangel er hovedårsagen til hormonforstyrrelser.
Lysin blev opnået først i begyndelsen af det 20. århundrede. Mangel på stof fører til akkumulering af calcium i knoglevæv, et fald i muskelvolumen i kroppen, udvikling af anæmi og så videre.

Det er nødvendigt at skelne den kemiske sammensætning af proteiner. Dette er ikke overraskende, fordi de pågældende stoffer er kemiske forbindelser.

kulstof - 50-55%;
oxygen - 22-23%;
nitrogen - 16-17%;
hydrogen - 6-7%;
svovl - 0,4-2,5%.

Ud over dem, der er anført ovenfor, indgår følgende elementer i sammensætningen af proteiner (afhængigt af typen):

Det kemiske indhold af forskellige proteiner er forskelligt. Den eneste undtagelse er nitrogen, hvis indhold er altid 16-17%. Af denne grund bestemmes indholdet af et stof nøjagtigt af procentdelen af nitrogen. Beregningsprocessen er som følger. Forskere ved, at 6,25 gram protein indeholder et gram nitrogen. For at bestemme proteinvolumenet er det nok at multiplicere den nuværende mængde kvælstof med 6,25.

Understrukturen af strukturen

Når man overvejer spørgsmålet om, hvilke proteiner der består af, er det værd at studere strukturen af dette stof. skelnes:

Primær struktur. Grundlaget er vekslen af aminosyrer i sammensætningen. Hvis mindst et element tændes eller "falder ud", dannes et nyt molekyle. På grund af denne funktion når det samlede antal sidstnævnte en astronomisk figur.
Sekundær struktur Molekylernes egenart i proteinets sammensætning er sådan, at de ikke er i en strakt tilstand, men har forskellige (undertiden komplekse) konfigurationer. På grund af dette forenkles celleaktiviteten. Den sekundære struktur har form af en spiral dannet af ensartede sving. Samtidig skelnes de nærliggende omdrejninger ved en tæt hydrogenbinding. I tilfælde af gentagne gentagelser øges modstanden.
Den tertiære struktur dannes på grund af spiralens evne til at passe ind i en kugle. Det er værd at vide, at sammensætningen og strukturen af proteiner afhænger stort set af den primære struktur. Den tertiære base sikrer på sin side tilbageholdelsen af kvalitetsbindinger mellem aminosyrer med forskellige ladninger.
Kvaternær struktur er karakteristisk for nogle proteiner (hæmoglobin). Sidstnævnte udgør ikke en, men flere kæder, som adskiller sig i deres primære struktur.

Hemmeligheden med proteinmolekyler er generelt. Jo større strukturelle niveau, jo værre de dannede kemiske bindinger bevares. Således er de sekundære, tertiære og kvaternære strukturer udsat for stråling, høje temperaturer og andre miljømæssige forhold. Resultatet er ofte en overtrædelse af strukturen (denaturering). I dette tilfælde er et simpelt protein i tilfælde af strukturændringer i stand til hurtig genopretning. Hvis stoffet har haft en negativ temperaturpåvirkning eller påvirkning af andre faktorer, er denatureringsprocessen irreversibel, og selve stoffet kan ikke genoprettes.

egenskaber

Ovenstående overvejer vi, hvilke proteiner der er, definitionen af disse elementer, struktur og andre vigtige spørgsmål. Men oplysningerne vil være ufuldstændige, hvis stoffets vigtigste egenskaber (fysiske og kemiske) ikke identificeres.

Proteinets molekylvægt er fra 10.000 til en million (her afhænger meget af typen). Derudover er de opløselige i vand.

Separat er det nødvendigt at fremhæve de fælles træk ved protein med calloid-løsninger:

Evne til at svulme. Jo større viskositeten af sammensætningen er, desto højere er molekylvægten.
Langsom diffusion.
Evnen til dialyse, det vil sige opdelingen af aminosyregrupper i andre elementer ved hjælp af semipermeable membraner. Hovedforskellen mellem de pågældende stoffer er deres manglende evne til at passere gennem membranerne.
To-faktor modstand. Dette betyder, at proteinet er hydrofilt i struktur. Afgiften af et stof afhænger direkte af, hvad proteinet består af, antallet af aminosyrer og deres egenskaber.
Størrelsen af hver af partiklerne er 1-100 nm.

Proteiner har også visse ligheder med sande løsninger. Det vigtigste er evnen til at danne homogene systemer. Formationsprocessen er spontan og behøver ikke en yderligere stabilisator. Derudover har proteinopløsninger termodynamisk stabilitet.

Forskere udskiller særlige amorfe egenskaber af de pågældende stoffer. Dette forklares ved tilstedeværelsen af aminogruppen. Hvis proteinet præsenteres i form af en vandig opløsning, er der lige så forskellige blandinger i det kationiske, bipolære ioner såvel som en anionisk form.

Proteinets egenskaber bør også omfatte:

Evnen til at spille rollen som en buffer, det vil sige reagere på samme måde som en svag syre eller base. Så i menneskekroppen er der to typer buffersystemer - protein og hæmoglobin, der er involveret i normalisering af homeostase.
Flytter i det elektriske felt. Afhængig af mængden af aminosyrer i proteinet, deres masse og ladning, ændres molekylernes bevægelseshastighed også. Denne funktion anvendes til separation ved elektroforese.
Saltning ud (omvendt sedimentation). Hvis ammoniumioner, jordalkalimetaller og alkalisalte tilsættes til proteinopløsningen, konkurrerer disse molekyler og ioner for vand. På denne baggrund fjernes hydrationsmembranen, og proteinerne ophører med at være stabile. Som et resultat falder de ud. Hvis du tilføjer en vis mængde vand, er det muligt at genoprette hydratiseringsskallen.
Følsomhed over for ekstern eksponering. Det er værd at bemærke, at i tilfælde af en negativ ekstern indflydelse ødelægges proteiner, hvilket fører til tab af mange kemiske og fysiske egenskaber. Desuden forårsager denaturering brud på hovedbindingerne og stabiliserer alle niveauer af proteinstrukturen (undtagen den primære).

Årsagerne til denaturering er mange - den negative effekt af organiske syrer, virkningen af alkalier eller tungmetalioner, den negative virkning af urinstof og forskellige reduktionsmidler, hvilket fører til ødelæggelse af disulfidbroer.

Tilstedeværelsen af farvereaktioner med forskellige kemiske elementer (afhængigt af aminosyresammensætningen). Denne egenskab anvendes i laboratorieforhold, når det er nødvendigt at bestemme den totale mængde protein.

resultater

Protein - et nøgleelement i cellen, der sikrer den normale udvikling og vækst af en levende organisme. Men på trods af det faktum, at forskere har studeret stoffet, er der stadig mange opdagelser foran, så vi kan lære mere om menneskets legeme og dets struktur. I mellemtiden skal hver af os vide, hvor proteiner dannes, hvad er deres egenskaber og til hvilke formål de er nødvendige.

http://proteinfo.ru/voprosy-pitaniya/pitatelnye-elementy/sostav-belkov/

proteiner

Sammensætning og struktur

Kemiske og fysiske egenskaber.

Liste over brugt litteratur.

Proteiner er højmolekylære nitrogenholdige organiske stoffer opbygget af aminosyrer, der spiller en afgørende rolle i organismernes struktur og funktion. Proteiner er den vigtigste og nødvendige komponent i alle organismer. Det er proteiner, der udveksler materie- og energitransformationer, som er uadskilleligt forbundet med aktive biologiske funktioner. Tørre stoffer i de fleste organer og væv hos mennesker og dyr samt de fleste mikroorganismer består hovedsagelig af proteiner (40-50%), og planteverdenen er kendetegnet ved en afvigelse fra denne gennemsnitlige værdi nedad og en dyrestigning. Mikroorganismer er normalt rigere i protein (nogle virus er næsten rene proteiner). Det kan således i gennemsnit antages, at 10% af biomassen på Jorden er repræsenteret af protein, det vil sige, at mængden måles med en værdi af størrelsesordenen 10 12 - 10 13 tons. Proteinstoffer ligger til grund for de vigtigste vitale processer. For eksempel tilvejebringes metaboliske processer (fordøjelse, respiration, udskillelse og andre) ved enzymernes aktivitet, som er proteiner af deres art. Proteiner indbefatter også kontraktile strukturer, der ligger til grund for bevægelsen, for eksempel muskelkontraktilprotein (actomyosin), understøttende væv i kroppen (kollagen af knogler, brusk, sener), legemsegenskaber (hud, hår, negle osv.), Der hovedsagelig består af fra collagener, elastiner, keratiner, samt toksiner, antigener og antistoffer, mange hormoner og andre biologisk vigtige stoffer. Proteins rolle i en levende organisme er allerede understreget af deres meget betegnende proteiner (oversat fra græske protoer - først primære), som blev foreslået i 1840 af den hollandske kemiker G. Mulder, som opdagede, at væv fra dyr og planter indeholder stoffer, der ligner æggehvide. Gradvist blev det konstateret, at proteiner er en omfattende klasse af forskellige stoffer, bygget på samme plan. Engels konstaterede, at proteiner er afgørende for vitale processer, og fastslår Engels, at livet er en eksistensform for proteinkroppe, der består i konstant selvfornyelse af de kemiske bestanddele i disse organer.

På grund af den relativt store størrelse af proteinmolekyler, kompleksiteten af deres struktur og manglen på tilstrækkeligt præcise data på strukturen af de fleste proteiner, er der stadig ingen rationel kemisk klassificering af proteiner. Den eksisterende klassificering er stort set betinget og er bygget hovedsagelig på grundlag af proteinkildernes fysisk-kemiske egenskaber, kilder til deres produktion, biologisk aktivitet og andre, ofte utilsigtede tegn. Således er proteiner i overensstemmelse med deres fysisk-kemiske egenskaber opdelt i fibrillære og globulære, hydrofile (opløselige) og hydrofobe (uopløselige) mv. Ifølge produktionskilden er proteiner opdelt i dyr, planter og bakterier; på muskelproteiner, nervesvæv, blodserum mv. på biologisk aktivitet - på enzymproteiner, hormonproteiner, strukturproteiner, kontraktile proteiner, antistoffer mv. Det skal dog huske på, at mange af de enkelte proteiner ikke kan tilskrives nogen af de her beskrevne grupper på grund af ufuldstændigheden af klassificeringen selv og også på grund af den usædvanlige mangfoldighed af proteiner.

Alle proteiner kan opdeles i simple proteiner, proteiner og komplekse proteiner eller proteiner (proteinkomplekser med ikke-proteinforbindelser). Enkelte proteiner er polymerer af kun aminosyrer; kompleks, ud over aminosyrerester, indeholder også ikke-protein, såkaldte protese grupper.

De har en relativt lav molekylvægt (12-13 tusind), med overvejende alkaliske egenskaber. Lokaliseret hovedsageligt i kerner af celler. Opløseligt i svage syrer, udfældet med ammoniak og alkohol. De har kun tertiær struktur. In vivo er de stærkt forbundet med DNA og er en del af nukleoproteiner. Hovedfunktionen er reguleringen af transmissionen af genetisk information fra DNA og RNA (blokering af transmission er mulig).

Den laveste molekylvægt (op til 12 tusind). Viser udtalte grundlæggende egenskaber. Velopløseligt i vand og svage syrer. Indeholdt i kimceller og udgør størstedelen af chromatinprotein. Ligesom histoner danner et kompleks med DNA, giver funktionen DNA kemisk resistens.

Vegetabilske proteiner indeholdt i glutenfrøet af korn og nogle andre i de grønne plantedele. Uopløseligt i vand, opløsninger af salte og ethanol, men velopløselige i svage opløsninger af alkalier. Indeholder alle de essentielle aminosyrer, er komplet mad.

Vegetabilske proteiner. Indeholdt i gluten af kornplanter. Opløseligt kun i 70% alkohol (dette skyldes det høje indhold af prolin og ikke-polære aminosyrer).

Proteinstøttevæv (knogle, brusk, ledbånd, sener, negle, hår). Uopløseligt eller næppe opløseligt i vand, salt og vand-alkoholblandinger af proteiner med højt svovlindhold. Proteinoider indbefatter keratin, collagen, fibroin.

Lav molekylvægt (15-17.000). Karakteriseret af sure egenskaber. Opløseligt i vand og lavt salt opløsninger. Udfældet med neutrale salte ved 100% mætning. De deltager i opretholdelsen af osmotisk blodtryk, transporterer forskellige stoffer med blod. Indeholdt i serum, mælk, æggehvide.

Molekylvægten er op til 100 tusind. I vand, uopløselig, men opløselig i svage saltopløsninger og udfældet i mindre koncentrerede opløsninger (allerede ved 50% mætning). Indeholdt i frø af planter, især i bælgfrugter og Shrovetide; i blodplasma og i nogle andre biologiske væsker. Udføre funktionen af immunbeskyttelse, give kroppen modstand mod virusinfektionssygdomme.

Komplekse proteiner er opdelt i en række klasser afhængigt af protesens art.

Har som en ikke-proteinkomponent fosforsyre. Repræsentanter for disse proteiner er caseinogenmælk, vitellin (æggeblommeprotein). Sådan lokalisering af phosphoproteiner indikerer deres betydning for den udviklende organisme. I voksne former er disse proteiner til stede i knogle og nervevæv.

Komplekse proteiner hvis protese gruppe dannes af lipider. Strukturen er små (150-200 nm) sfæriske partikler, hvis ydre skal er dannet af proteiner (som gør det muligt for dem at bevæge sig gennem blodet) og den indre del - af lipider og deres derivater. Lipoproteins hovedfunktion er lipidblodtransport. Afhængigt af mængden af protein og lipider er lipoproteiner opdelt i chylomicroner, LDD-lipoproteiner (HDL) og højdensitetslipoproteiner (HDL), der undertiden omtales som - og -lipoproteiner.

De indeholder kationer af en eller flere metaller. Det er oftest - jern, kobber, zink, molybdæn, mindre ofte mangan, nikkel. Proteinkomponenten binder til metallet ved hjælp af en koordinationsbinding.

Den protese gruppe er repræsenteret af kulhydrater og deres derivater. Baseret på den kemiske struktur af kulhydratkomponenten er der 2 grupper:

Sandt - som en kulhydratkomponent er monosaccharider mest almindelige. Proteoglycaner er bygget fra et meget stort antal gentagende enheder med en disaccharid karakter (hyaluronsyre, hyparin, chondroitin, carotensulfater).

Funktioner: strukturel-mekanisk (tilgængelig i huden, brusk, sener); katalytisk (enzymer); beskyttelse; deltagelse i reguleringen af celledeling.

Udfør en række funktioner: deltagelse i processen med fotosyntese og redox reaktioner, transport af C og CO₂. De er komplekse proteiner, hvis protesegruppe er repræsenteret af farvede forbindelser.

Den beskyttende gruppes rolle er DNA eller RNA. Proteindelen er hovedsageligt repræsenteret af histoner og protaminer. Sådanne DNA-komplekser med protaminer findes i spermatozoer og med histoner - i somatiske celler, hvor DNA-molekylet "sår" rundt om histon-proteinmolekylerne. Nukleoproteiner er som følge af deres virus virus uden for cellen - det er komplekser af viral nucleinsyre og capsidproteinfrakke.

Proteiner er uregelmæssige polymerer bygget fra a-aminosyrerester, hvis generelle formel i vandig opløsning ved pH-værdier tæt på neutral kan skrives som NH₃ + CHRCOO -. Aminosyrerester i proteiner er forbundet ved hjælp af en amidbinding mellem a-amino og carboxylgrupper. Bindingen mellem to a-aminosyrerester kaldes sædvanligvis en peptidbinding, og polymerer fremstillet af a-aminosyrerester forbundet med peptidbindinger kaldes polypeptider. Protein som en biologisk signifikant struktur kan enten være et enkelt polypeptid eller flere polypeptider, som danner et enkelt kompleks som følge af ikke-kovalente interaktioner.

Alle atomer i peptidbindingen er placeret i samme plan (plan konfiguration).

Afstanden mellem C og N-atomer (i -CO-NH-bindinger) er 0,1325 nm, dvs. mindre end den normale afstand mellem carbonatomet og N-atomet i den samme kæde udtrykt som 0,146 nm. På samme tid overstiger den afstanden mellem C og N-atomer forbundet med en dobbeltbinding (0,127 nm). C- og N-bindingen i -CO-NH-grupperingen kan således betragtes som et mellemprodukt mellem det enkle og det dobbelte på grund af konjugationen af π-elektronerne af carbonylgruppen med nitrogenatomens fri elektroner. Dette har en bestemt virkning på egenskaberne af polypeptider og proteiner: I stedet for peptidbindinger udføres tautomer rearrangement let, hvilket fører til dannelsen af enolformen af peptidbindingen, som er kendetegnet ved forøget reaktivitet.

Elementernes sammensætning af proteiner

Proteiner indeholder i gennemsnit ca. 1 6% nitrogen, 50-55% carbon, 21-23% oxygen, 15-17% nitrogen, 6-7% hydrogen, 0,3-2,5% svovl. Fosfor, jod, jern, kobber og nogle andre makro- og mikroelementer, i forskellige, ofte meget små mængder, findes også i sammensætningen af individuelle proteiner.

Indholdet af basiske kemiske elementer i proteiner kan variere, med undtagelse af nitrogen, hvis koncentration er karakteriseret ved den største konstans.

For at studere aminosyresammensætningen af proteiner anvendes hydrolysemetoden hovedsagelig, dvs. opvarmning af et protein med 6-10 mol / liter saltsyre ved en temperatur på 100-110 ° C. Frembringer en blanding af aminosyrer, hvorfra individuelle aminosyrer kan isoleres. Til den kvantitative analyse af denne blanding anvendes i øjeblikket ionbytning og papirkromatografi. Særlige automatiserede aminosyreanalysatorer er designet.

Enzymatiske metoder til trinvis spaltning af proteinet er også blevet udviklet. Nogle enzymer spalter proteinmacromolekylen specifikt - kun på stederne af en bestemt aminosyre. Så få produkterne fra trinvis spaltning - peptoner og peptider, hvor den efterfølgende analyse af disse etablerer deres aminosyrerest.

Som følge af hydrolyse af forskellige proteiner isoleres ikke mere end 30 a-aminosyrer. Tyve af dem er mere almindelige.

Ved dannelsen af et proteinmolekyle eller polypeptid kan a-aminosyrerne kombinere i forskellige sekvenser. Måske kan et stort antal forskellige kombinationer, for eksempel fra 20-aminosyrer, danne mere end 10 18 kombinationer. Eksistensen af forskellige typer af polypeptider er praktisk talt ubegrænset.

Sekvensen for forbindelsen af aminosyrer i et bestemt protein bestemmes ved trinvis spaltning eller ved røntgendiffraktion.

At identificere proteiner og polypeptider under anvendelse af specifikke reaktioner på proteiner. For eksempel:

a) xantoproteinreaktion (udseendet af en gul farve, når den interagerer med koncentreret salpetersyre, som bliver orange i nærvær af ammoniak, reaktionen er forbundet med nitrering af phenylalanin og tyrosinrester);

b) biuret-reaktion på peptidbindinger - virkningen af fortyndet kobber (II) sulfat på en svagt alkalisk proteinopløsning ledsaget af udseendet af en violetblåt farve af opløsningen, hvilket skyldes den komplekse dannelse mellem kobber og polypeptider.

c) Millon-reaktion (dannelse af et gulbrunt farvestof ved interaktion med Hg (NO₃)₂ + HNO₃ + HNO₂;

Proteiner er højmolekylære forbindelser. Disse er polymerer bestående af hundreder og tusinder af aminosyrerester - monomerer. Følgelig er molekylmassen af proteiner i området 10.000-1.000.000. Således indeholder ribonuklease (et enzym der nedbryder RNA) 124 aminosyrerester, og dets molekylvægt er ca. 14.000. Myoglobin (muskelprotein), der består af 153 aminosyrerester, har en molekylvægt på 17.000 og hæmoglobin - 64.500 (574 aminosyrerester). Molekylmasserne af andre proteiner er højere: -globulin (former antistoffer) består af 1.250 aminosyrer og har en molekylvægt på ca. 150.000, og molekylvægten af et influenzavirusprotein er 320.000.000.

I øjeblikket er der opdaget op til 200 forskellige aminosyrer i forskellige dyrelivsobjekter. Hos mennesker er der for eksempel ca. 60. Imidlertid er kun 20 aminosyrer inkluderet i sammensætningen af proteiner, nogle gange kaldet naturlige.

Aminosyrer er organiske syrer, hvori hydrogenatomet i carbonatomet er erstattet med aminogruppen -NH₂. Formlen viser, at sammensætningen af alle aminosyrer indbefatter de følgende generelle grupper: -C-, -NH₂, -COOH. Sidekæderne (radikaler -R) af aminosyrer er forskellige. Radikernes karakter er forskelligt: fra et hydrogenatom til cykliske forbindelser. Det er de radikaler, der bestemmer de strukturelle og funktionelle egenskaber hos aminosyrer.

Alle aminosyrer, undtagen den simpleste aminoeddikesyre - glycin (NH₃ + CH₂COO) har et chiralt atom - C * - og kan eksistere som to enantiomerer (optiske isomerer): L-isomeren og D-isomeren.

Sammensætningen af alle aktuelt studerede proteiner indbefatter kun aminosyrer fra L-serien, hvori, hvis vi betragter det chirale atom fra H-atomet, grupperne NH₃ +, COO og -R er med uret. Behovet for at opbygge et biologisk signifikant polymermolekyle for at opbygge det fra en strengt defineret enantiomer er indlysende - en utrolig kompleks blanding af diastereoisomerer ville opnås fra en racemisk blanding af to enantiomerer. Spørgsmålet om hvorfor livet på Jorden er baseret på proteiner, der er bygget fra netop L- og ikke D-aminosyrer, forbliver stadig et spændende mysterium. Det skal bemærkes, at D-aminosyrer er forholdsvis bredt fordelt i dyrelivet og endvidere er en del af biologisk signifikante oligopeptider.

Kemiske og fysiske egenskaber

På trods af udadvendt ulighed har forskellige repræsentanter for proteiner nogle fælles egenskaber.

Så da alle proteiner er kolloide partikler (molekylernes størrelse ligger inden for 1 μm til 1 nm) danner de kolloide opløsninger i vand. Disse opløsninger er kendetegnet ved høj viskositet, evnen til at sprede strålerne af synligt lys, ikke passere gennem semipermeable membraner.

Viskositeten af opløsningen afhænger af opløsningsmidlets molekylvægt og koncentration. Jo højere molekylvægt er, jo mere viskøs opløsningen. Proteiner som højmolekylære forbindelser danner viskose opløsninger. For eksempel en opløsning af æggehvide i vand.

Kolloide partikler passerer ikke gennem semipermeable membraner (cellofan, kolloidal film), da deres porer er mindre end kolloide partikler. Proteintæt er alle biologiske membraner. Denne egenskab af proteinopløsninger anvendes i vid udstrækning i medicin og kemi til rensning af proteinpræparater fra urenheder. Denne separationsproces kaldes dialyse. Fænomenet dialyse ligger under "kunstig nyre" apparatet, som i vid udstrækning anvendes i medicin til behandling af akut nyresvigt.

Proteiner er i stand til at hæve sig, karakteriseret ved optisk aktivitet og mobilitet i et elektrisk felt, nogle er opløselige i vand. Proteiner har et isoelektrisk punkt.

Den vigtigste egenskab ved proteiner er deres evne til at udvise både sure og basale egenskaber, det vil sige at virke som amfotere elektrolytter. Dette sikres af forskellige dissocierende grupper, der udgør aminosyre radikalerne. For eksempel giver carboxylgrupperne af asparaginer og glutamiske aminosyrer sure egenskaber til protein, og arginin-, lysin- og histidinradikalerne giver alkaliske egenskaber. Jo flere dicarboxylsyrer, der findes i et protein, desto mere udtalte dets sure egenskaber og omvendt.

De samme grupper har elektriske ladninger, der danner den totale ladning af proteinmolekylet. I proteiner, hvor aspartin- og glutaminaminosyrer dominerer, vil proteinladningen være negativ, et overskud af basiske aminosyrer giver en positiv ladning til proteinmolekylet. Som følge heraf vil i det elektriske felt bevæge sig proteiner til katoden eller anoden afhængigt af størrelsen af deres totale ladning. Således undertrykker proteinet i et alkalisk medium (pH 7-14) en proton og er negativt ladet (bevægelse mod anoden), mens der i et surt medium (pH 1-7) undertrykkes dissociation af syregrupper, og proteinet bliver en kation.

Således er faktoren, der bestemmer opførelsen af et protein som en kation eller anion, reaktionen af mediet, som bestemmes af koncentrationen af hydrogenioner og udtrykkes af pH-værdien. Imidlertid udlignes antallet af positive og negative ladninger ved visse pH-værdier, og molekylet bliver elektrisk neutralt, dvs. det vil ikke bevæge sig i et elektrisk felt. Denne pH-værdi er defineret som det isoelektriske punkt af proteiner. Samtidig er proteinet i den mindst stabile tilstand og med små ændringer i pH i den sure eller alkaliske side udfældes let. For de fleste naturlige proteiner er det isoelektriske punkt i et svagt surt medium (pH 4,8-5,4), hvilket angiver overvejelsen af dicarboxylsyrer i deres sammensætning.

Den amfotere egenskab ligger under bufferegenskaberne af proteiner og deres deltagelse i reguleringen af blodets pH. PH-værdien af en persons blod er konsistent og ligger inden for 7,36-7,4 på trods af forskellige sure eller basale stoffer, der regelmæssigt kommer fra fødevarer eller dannes i metaboliske processer. Derfor er der særlige mekanismer til regulering af syrebasebalancen i kroppens indre miljø.

Proteiner indtager aktivt kemiske reaktioner. Denne egenskab skyldes det faktum, at de aminosyrer, der udgør proteiner, indeholder forskellige funktionelle grupper, der kan reagere med andre stoffer. Det er vigtigt, at sådanne interaktioner forekommer inde i proteinmolekylet, som et resultat af hvilket peptid, hydrogen, disulfid og andre typer bindinger dannes. Forskellige forbindelser og ioner kan slutte sig til radikaler af aminosyrer, og derfor og proteiner kan deltage.

Proteiner har en høj affinitet for vand, det vil sige de er hydrofile. Dette betyder, at proteinmolekyler, som ladede partikler, tiltrækker vanddipoler til sig selv, som er placeret omkring proteinmolekylet og danner en vandig eller hydratiseret skal. Denne skal forhindrer proteinmolekylerne i at klæbe og udfælde. Størrelsen af hydratiseringsskallen afhænger af proteinets struktur. For eksempel er albumin lettere bundet til vandmolekyler og har en relativt stor vandskal, mens globuliner, fibrinogen vedhæfter vandet, og hydratiseringsskallen er mindre. Stabiliteten af en vandig opløsning af et protein bestemmes således af to faktorer: tilstedeværelsen af en ladning af proteinmolekylet og den vandige skal, som er placeret omkring den. Når disse faktorer fjernes, præcipiterer proteinet. Denne proces kan være reversibel og irreversibel.

Funktionerne af proteiner er ekstremt forskellige. Hvert givet protein som stof med en bestemt kemisk struktur udfører en højt specialiseret funktion, og kun i få separate tilfælde er flere indbyrdes forbundne. For eksempel øger adrenal hormonhormonadrenalin, der kommer ind i blodet, iltforbrug og blodtryk, blodsukker, stimulerer metabolismen og medierer også nervesystemet i koldblodede dyr.

Talrige biokemiske reaktioner i levende organismer foregår under milde forhold ved temperaturer tæt på 40 ° C og pH-værdier tæt på neutral. Under disse forhold er hastigheden af de fleste reaktioner ubetydelig, så for deres acceptable gennemførelse kræves særlige biologiske katalysatorer - enzymer. Selv en simpel reaktion, som dehydrering af kulsyre:

katalyseret af enzymet carbonanhydrase. Generelt er alle reaktioner, bortset fra reaktionen af fotolyse af vand 2H₂O4H + + 4e - + O₂, i levende organismer katalyseres de af enzymer (syntese reaktioner udført ved hjælp af syntetase enzymer, hydrolysereaktioner - ved hjælp af hydrolaser, oxidation - ved hjælp af oxidaser, reduktion med tilsætning - ved anvendelse af hydrogenaser osv.). Som regel er enzymer enten proteiner eller komplekser af proteiner med nogen cofactor - en metalion eller et særligt organisk molekyle. Enzymer har en høj, undertiden unik, aktivitetsselektivitet. For eksempel katalyserer enzymer, som katalyserer tilsætningen af a-aminosyrer til det tilsvarende t-RNA under proteinbiosyntese, katalysering af tilsætningen af kun L-aminosyrer og katalyserer ikke tilsætningen af D-aminosyrer.

Proteintransportfunktion

Inden i cellen skal der komme adskillige stoffer, der giver det med byggemateriale og energi. Samtidig er alle biologiske membraner opbygget efter et enkelt princip - et dobbelt lag lipider, hvor forskellige proteiner nedsænkes, og de hydrofile regioner af makromolekyler er koncentreret på membranens overflade, og de hydrofobede "haler" er i membranets tykkelse. Denne struktur er uigennemtrængelig for så vigtige komponenter som sukkerarter, aminosyrer, alkalimetalioner. Deres indtrængning i cellen udføres ved hjælp af særlige transportproteiner indlejret i cellemembranen. For eksempel har bakterier et specielt protein, der sikrer overførsel af mælkesukker - lactose gennem den ydre membran. Lactose i den internationale nomenklatur betegnes -galatkozid, derfor kaldes transportproteinet -galactosidpermease.

Et vigtigt eksempel på transport af stoffer gennem biologiske membraner mod en koncentrationsgradient er K / Na-pumpen. Under sit arbejde overføres tre positive Na + -ioner fra cellen for hver to positive K + ioner i cellen. Dette arbejde ledsages af akkumulering af elektrisk potentialforskel på cellemembranen. Når dette bryder ned ATP, giver energi. Det molekylære grundlag for natrium-kaliumpumpen blev opdaget for nylig, det viste sig at være et enzym, der bryder ned ATP - en kaliumnatriumafhængig ATP-ase.

I multicellulære organismer er der et system til transport af stoffer fra et organ til et andet. Først og fremmest er det hæmoglobin. Derudover findes serumalbumintransportprotein konstant i blodplasmaet. Dette protein har den unikke evne til at danne stærke komplekser med fedtsyrer dannet under fordøjelsen af fedtstoffer, med nogle hydrofobe aminosyrer med steroidhormoner såvel som med mange lægemidler, såsom aspirin, sulfonamider, nogle penicilliner.

Af stor betydning, især for funktionen af multicellulære organismer, er receptorproteiner, som indsættes i plasmamembranen af celler og tjener til at opfatte og omdanne forskellige signaler ind i cellen, både fra miljøet og fra andre celler. Som de mest undersøgte kan acetylcholinreceptorer placeret på cellemembranen i en række interneuronale kontakter, herunder i cerebral cortex og i neuromuskulære forbindelser, nævnes. Disse proteiner interagerer specifikt med acetylcholin CH₃C (0) -OCH₂CH₂N + (CH₃)₃ og reagerer ved at transmittere signalet inde i cellen. Efter modtagelse og konvertering af signalet skal neurotransmitteren fjernes, således at cellen kan forberede sig til opfattelsen af det næste signal. Til dette formål katalyserer et specielt enzym, acetylcholinesterase, hydrolysen af acetylcholin til acetat og cholin.

Mange hormoner trænger ikke ind i målceller, men binder til specifikke receptorer på overfladen af disse celler. En sådan binding er et signal, der udløser fysiologiske processer i cellen.

Immunsystemet har evnen til at reagere på fremkomsten af fremmede partikler ved at producere et stort antal lymfocytter, der specifikt kan skade disse partikler, som kan være fremmede celler, såsom patogene bakterier, cancerceller, supramolekylære partikler, såsom vira, makromolekyler, herunder fremmede proteiner. En af grupperne af lymfocytter, B-lymfocytter, producerer specielle proteiner, der udskilles i blodbanen, som genkender fremmede partikler, der danner et meget specifikt kompleks i dette stadium af destruktion. Disse proteiner hedder immunglobuliner. Udenlandske stoffer, der forårsager et immunrespons, kaldes antigener, og de tilsvarende immunoglobuliner kaldes antistoffer.