(fermentum fermentering, fermenteringsbegyndelse, synonym enzymer)

specifikke proteintyper, der er til stede i væv og celler af alle levende organismer og i stand til mange gange at accelerere de kemiske reaktioner der forekommer i dem. Stoffer, der fremskynder kemiske reaktioner i små mængder som følge af interaktion med reaktionsforbindelser (substrater), men ikke udgør en del af de resulterende produkter og forbliver uændrede efter afslutningen af ​​reaktionen, kaldes katalysatorer. Enzymer er biokatalysatorer af protein natur. Katalysere langt de fleste biokemiske reaktioner i kroppen, F. regulere stofskifte og energi og derved spille en vigtig rolle i alle livsprocesser. Alle funktionelle manifestationer af levende organismer (åndedræt, muskelkontraktion, transmissionen af ​​nerveimpulser, reproduktion osv.) Tilvejebringes ved virkningen af ​​enzymsystemer. Kombinationen af ​​reaktioner katalyseret af F. er syntese, dekomponering og andre transformationer af proteiner, fedtstoffer, kulhydrater, nukleinsyrer, hormoner og andre forbindelser.

Som regel er F. til stede i biologiske objekter i ubetydelig lave koncentrationer, derfor er det ikke det kvantitative indhold af F., der er af større interesse, men deres aktivitet med hensyn til den enzymatiske reaktionshastighed (ved substrattab eller akkumulering af produkter). Acceptet international enhed, svarer aktiviteten af ​​enzymer (ME) til mængden af ​​enzym, som katalyserer omdannelsen af ​​1 μmol af substratet pr. Minut i betingelser, der er optimale for denne F. I det internationale system af enheder (SI) er enheden af ​​F. aktivitet katal (cat) -mængden af ​​F. der kræves til den katalytiske omdannelse af 1 mol substrat i 1 s.

Alle enzymer har en protein natur. De er enten simple proteiner, der er bygget helt fra polypeptidkæder og kun opløses under hydrolyse i aminosyrer (for eksempel trypsin og pepsinhydrolytiske enzymer, urease) eller - i de fleste tilfælde - komplekse proteiner, der sammen med proteindelen (apoenzym), ikke-proteinkomponent (coenzym eller protesgruppe).

I processen med udvikling fra det befrugtede æg til den voksne organisme syntetiseres forskellige enzymsystemer ikke samtidigt, derfor ændrer enzymets sammensætning af vævene med alderen. Aldersrelaterede ændringer i metabolisk aktivitet er særligt udtalt i perioden med embryonisk udvikling som differentiering af forskellige væv med deres karakteristiske sæt enzymer. I de tidligste faser af embryonudviklingen (umiddelbart efter befrugtning af ægget) dominerer disse typer af fylogener og udsendes fra det materniske genetiske materiale. I en lever afsløres 3 hovedgrupper F., der forekommer i den sene prænatale periode, i perioden med en nyfødt og i slutningen af ​​ammestillingen. Indholdet af nogle fiktioner ændrer sig i ontogenese på en mere kompleks fase måde. Utilstrækkelig aktivitet af visse f. Hos nyfødte kan føre til udvikling af patologiske tilstande. Moderne ideer om virkningsmekanismen fra F. er baseret på antagelsen om, at i reaktioner katalyseret af F. dannes et enzym-substratkompleks der bryder sammen for at danne reaktionsprodukter og frit enzym. Transformationen af ​​et enzym-substratkompleks er en kompleks proces, der involverer trinnene at binde et substratmolekyle til et enzym, overgangen af ​​dette primære kompleks til en række aktiverede komplekser, adskillelsen af ​​reaktionsprodukter fra enzymer. Specificiteten af ​​virkningen af ​​F. forklares af tilstedeværelsen i deres molekyle i en bestemt region - det aktive center. Det aktive center indeholder et katalytisk sted, der er direkte involveret i katalyse, såvel som et kontaktområde (pad) eller et bindingssted (steder), hvor enzymet binder til substratet.

Substratspecificitet - evnen til selektivt at accelerere en specifik reaktion - skelner F. med absolut specificitet (dvs. virker kun på et specifikt stof og katalyserer kun en vis transformation af dette stof) og F. der har relativ eller gruppespecificitet (dvs. katalysere transformationer af molekyler med en vis lighed). Den første gruppe indbefatter især F. ved anvendelse af visse stereoisomerer som substrater (for eksempel sukkerarter og aminosyrer L eller D i serien). Eksempler på F., der er kendetegnet ved absolut specificitet, er urease, der katalyserer hydrolysen af ​​urinstof til NH₃ og CO₂, Lactat dehydrogenase, oxidase D og L aminosyrer. Relativ specificitet er karakteristisk for mange enzymer, inkl. for enzymer af klassen af ​​hydrolaser: proteaser, esteraser, phosphataser.

De adskiller sig fra uorganiske katalysatorer F. Ikke kun af deres kemiske natur og substratspecificitet, men også af deres evne til at accelerere reaktioner under fysiologiske forhold, der er karakteristiske for levende celler, væv og organers livsvigtige aktivitet. Reaktionshastigheden katalyseret af F. afhænger af en række faktorer, primært på typen af ​​enzymet, som har lav eller høj aktivitet, såvel som på koncentrationen af ​​substratet, tilstedeværelsen af ​​aktivatorer eller inhibitorer i mediet, temperaturen og reaktionen af ​​mediet (pH). Inden for visse grænser er reaktionshastigheden direkte proportional med koncentrationen af ​​substratet, og fra en bestemt (mætnings) koncentration af reaktionen ændres reaktionshastigheden ikke med en stigning i substratets koncentration. Et af de vigtige kendetegn ved F. er Michaelis konstant (K_m) - en måling af affinitet mellem F. og substrat, den tilsvarende koncentration af substratet i mol / l, hvor reaktionshastigheden er halvdelen af ​​maksimumet, og halvdelen af ​​F-molekylerne er i kompleks med substratet. En anden karakteristik ved den enzymatiske reaktion er værdien af ​​"enzym-omdrejninger" hvor mange molekyler af substratet undergår omdannelse pr. tidsenhed pr. et molekyle F.

Som konventionelle kemiske reaktioner accelereres enzymatiske reaktioner med stigende temperatur. Den optimale temperatur for aktiviteten af ​​enzymer er sædvanligvis 40-50 °. Ved en lavere temperatur falder hastigheden af ​​den enzymatiske reaktion som regel, og ved 0 ° standser funktionen af ​​phytosterolerne. Når den optimale temperatur overskrides, falder reaktionshastigheden, og derefter stoppes reaktionen fuldstændigt på grund af den gradvise denaturering af proteiner og inaktivering F. Der er imidlertid isoleret F., som er resistent over for termisk denaturering. Individuelle F. Afviger i den pH-værdi, der er optimal for deres handling. Mange F. er mest aktive, når pH-værdien er tæt på neutral (pH ca. 7,0), men et antal F. har en optimal pH uden for dette område. Pepsin er således mest aktiv i et stærkt surt medium (pH 1,0-2,0), og trypsin er svagt alkalisk (pH 8,0-9,0).

Væsentlig indflydelse på F's aktivitet udøves af tilstedeværelsen i visse kemikalier: aktivatorer, som øger F's aktivitet og hæmmere, der undertrykker det. Det samme stof tjener ofte som en aktivator af nogle F. og en hæmmer af andre. Inhibering F. kan være reversibel og irreversibel. Metalioner kan ofte virke som hæmmere eller aktivatorer. Sommetider er metalionen en konstant, stærkt bundet komponent af det aktive centrum af F., dvs. F. henviser til metalholdige komplekse proteiner eller metalloproteiner. Aktivering af nogle F. kan forekomme under anvendelse af en anden mekanisme, der involverer proteolytisk spaltning af inaktive precursorer af F. (pro-enzymer eller zymogener) til dannelse af aktiv F. (for eksempel trypsin).

De fleste F. funktioner i de celler, hvor deres biosyntese forekommer. Undtagelsen er lavet af fordøjelsesenzymerne udskilt i en fordøjelseskanalen, F. blodplasma, der deltager i en blodkoagulationsproces og nogle andre.

Mange F. er karakteriseret ved tilstedeværelsen af ​​isoenzymer - molekylære typer af enzymer. Katalysere den samme reaktion kan visse F.'s isoenzymer afvige i en række fysisk-kemiske egenskaber (i form af primær struktur, subunitsammensætning, optimal pH, termisk stabilitet, følsomhed over for aktivatorer og inhibitorer, affinitet for substrater etc.). Flere former af F. indbefatter genetisk bestemte isoenzymer (for eksempel lactat dehydrogenase) og ikke-genetiske isoenzymer, der er resultatet af kemisk modifikation af moderenzymet eller dets partielle proteolyse (for eksempel pyruvatkinaseiso-enzymer). Forskellige isoformer af en F. kan være specifikke for forskellige organer og væv eller subcellulære fraktioner. Som regel er mange F. til stede i væv i forskellige koncentrationer og ofte i forskellige isoformer, selv om F. også er kendt, som er specifik for visse organer.

Regulering af aktiviteten af ​​enzymatiske reaktioner er forskellig. Det kan udføres på grund af ændring af de faktorer, der påvirker F.s aktivitet, herunder pH, temperatur, koncentration af substrater, aktivatorer og inhibitorer. Den såkaldte allosteriske F. kan som følge af vedhæftning af metabolitter - aktivatorer og inhibitorer - til deres ikke-katalytiske steder ændre den steriske konfiguration af proteinmolekylet (konformation). På grund af dette ændres interaktionen af ​​det aktive center med substratet og følgelig aktiviteten af ​​F. Det er muligt at regulere F.s aktivitet ved at ændre antallet af dets molekyler som et resultat af at modulere hastigheden af ​​dets biosyntese eller nedbrydning og også på grund af funktionen af ​​forskellige isoenzymer.

Studie F. er direkte relateret til problemerne med klinisk medicin. Enzymodiagnostik (Enzymodiagnostics) teknikker anvendes meget - bestemmelse af F. aktivitet i biologisk materiale (blod, urin, cerebrospinalvæske osv.) Til diagnosticering af forskellige sygdomme. Enzymoterapi indebærer anvendelse af F., deres aktivatorer og inhibitorer som lægemidler. På samme tid gælder som native F. eller deres blandinger (fx stoffer indeholdende fordøjelsesenzymer) og de immobiliserede enzymer. K. nuværende tidspunkt er der flere hundrede arvelige sygdomme forårsaget af arvelige sygdomme (sædvanligvis failure) afgrænset AF, som fører til metaboliske defekter (se. Diseases ophobning, glycogenosis, Arvelige sygdomme fermentopathy). Sammen med arvelige defekter F observeres enzymopatier (vedvarende ændringer i F. organer og væv, der fører til udviklingen af ​​den patologiske proces) i mange andre sygdomme.

Principperne for bestemmelse af den enzymatiske aktivitet er forskellige og afhænger af opgaven med at studere enzymets egenskaber og arten af ​​den reaktion, der katalyseres af den. Nogle gange, før bestemmelse af aktivitet udføres partielt sekretion af phytogenese fra væv, hvilket kan omfatte vævsdestruktion og fraktionering. Fremgangsmåder til kvantificering af enzymatiske reaktioner har tendens til at blive reduceret til at skabe optimale betingelser for reaktionen in vivo og optagelse af ændringen af ​​substratkoncentration, eller produktet af coenzym (direkte i reaktionsmediet eller ved stikprøver). Spektrofotometriske, fluorimetriske, manometriske, polarimetriske, elektrode-, cyto- og histokemiske metoder anvendes i vid udstrækning.

Bibliografi: Introduktion til Anvendt Enzymologi, ed. IV Berezin og K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. Principper og metoder til diagnostisk enzymologi, trans. Med engelsk, M., 1981; Dickson M. og Webb E. Enzymer, trans. fra engelsk, t. 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

enzymer

Enzymer er en speciel type proteiner, som af natur spiller rollen som katalysatorer af forskellige kemiske processer.

Dette udtryk bliver konstant hørt, men ikke alle forstår, hvad et enzym er eller et enzym, hvilke funktioner dette stof udfører, samt hvordan enzymer afviger fra enzymer og om de slet ikke er forskellige. Alt dette nu og find ud af.

Uden disse stoffer kunne hverken mennesker eller dyr fordøje mad. Og for første gang lod mennesket bruge enzymerne i hverdagen for mere end 5 tusind år siden, da vores forfædre lærte at opbevare mælk i "retter" fra dyrebukser. Under sådanne forhold blev mælken forvandlet til ost under indflydelse af rennet. Og dette er blot et eksempel på, hvordan et enzym fungerer som en katalysator, der fremmer biologiske processer. I dag er enzymer uundværlige i industrien, de er vigtige for produktion af sukker, margariner, yoghurt, øl, læder, tekstiler, alkohol og endda beton. Disse nyttige stoffer er også til stede i vaskemidler og vaskepulvere - de hjælper med at fjerne pletter ved lave temperaturer.

Discovery historie

Enzymet er oversat fra det græske middel "surdej". Og menneskehedens opdagelse af dette stof skyldes hollandskeren Jan Baptista Van Helmont, der boede i det 16. århundrede. På et tidspunkt blev han meget interesseret i alkoholholdig gæring, og i løbet af sin forskning fandt han et ukendt stof, der fremskynder denne proces. Hollanderen kaldte det fermentum, hvilket betyder "gæring". Derefter kom franskmanden Louis Pasteur, næsten tre århundreder senere, også til at observere fermenteringsprocesserne, at enzymerne ikke er mere end stoffer i den levende celle. Efter en tid mined den tyske Edward Buchner enzymet fra gær og fastslog, at dette stof ikke er en levende organisme. Han gav også ham sit navn - "zimaza". Nogle få år senere foreslog en anden tysk, Willy Kühne, at alle proteinkatalysatorer opdeles i to grupper: enzymer og enzymer. Desuden foreslog han at kalde det andet udtryk "surdej", hvis handlinger spredes uden for levende organismer. Og kun 1897 satte en stopper for alle videnskabelige konflikter: Det blev besluttet at anvende begge udtryk (enzym og enzym) som absolutte synonymer.

Struktur: En kæde af tusindvis af aminosyrer

Alle enzymer er proteiner, men ikke alle proteiner er enzymer. Som andre proteiner er enzymer sammensat af aminosyrer. Og interessant, at opbygningen af ​​hvert enzym går fra et hundrede til en million aminosyrer spændt som perler på en streng. Men denne tråd er aldrig engang - normalt buet hundredvis af gange. Således skabes en tredimensionel unik struktur for hvert enzym. I mellemtiden er enzymmolekylet en forholdsvis stor formation, og kun en lille del af dets struktur, det såkaldte aktive center, deltager i biokemiske reaktioner.

Hver aminosyre er bundet til en anden specifik type kemisk binding, og hvert enzym har sin egen unikke aminosyresekvens. Ca. 20 typer af amine stoffer bruges til at skabe de fleste af dem. Selv små ændringer i sekvensen af ​​aminosyrer kan drastisk ændre udseendet og "talenterne" af enzymet.

Biokemiske egenskaber

Selvom der med deltagelse af enzymer i naturen er et stort antal reaktioner, kan de alle grupperes i 6 kategorier. Følgelig fortsætter hver af disse seks reaktioner under påvirkning af en bestemt type enzym.

Enzymreaktioner:

1. Oxidering og reduktion.

De enzymer, der er involveret i disse reaktioner kaldes oxidoreduktaser. Som et eksempel kan vi huske, hvordan alkoholdehydrogenaser omdanner primære alkoholer til aldehyd.

De enzymer, der får disse reaktioner til at ske, hedder transferaser. De har evnen til at flytte funktionelle grupper fra et molekyle til et andet. Dette sker f.eks. Når alaninaminotransferase flytter alfa-aminogrupper mellem alanin og aspartat. Transferaser flytter også phosphatgrupper mellem ATP og andre forbindelser, og disaccharider fremstilles fra glucoserester.

De hydrolaser, der er involveret i reaktionen, er i stand til at bryde enkeltbindinger ved at tilsætte elementer af vand.

1. Opret eller slet en dobbeltbinding.

Denne form for ikke-hydrolytisk reaktion forekommer med deltagelse af en lyase.

1. Isomerisering af funktionelle grupper.

I mange kemiske reaktioner varierer positionen af ​​den funktionelle gruppe inden for molekylet, men selve molekylet består af samme antal og type atomer, der var før reaktionens begyndelse. Med andre ord er substratet og reaktionsproduktet isomerer. Denne type transformation er mulig under påvirkning af isomeraseenzymer.

1. Dannelsen af ​​en enkelt forbindelse med eliminering af elementet af vand.

Hydrolaser ødelægger bindingen ved at tilsætte vand til molekylet. Lyaser udfører den omvendte reaktion, fjernelse af vanddelen fra de funktionelle grupper. Dermed skaber du en simpel forbindelse.

Hvordan virker de i kroppen?

Enzymer accelererer næsten alle kemiske reaktioner, der forekommer i celler. De er afgørende for mennesker, letter fordøjelsen og fremskynder stofskiftet.

Nogle af disse stoffer hjælper med at bryde for store molekyler i mindre "stykker", som kroppen kan fordøje. Andre binder til mindre molekyler. Men enzymer er videnskabeligt set meget selektive. Dette betyder, at hvert af disse stoffer kun kan fremskynde en specifik reaktion. De molekyler med hvilke enzymer "arbejde" kaldes substrater. Substrates skaber igen en binding med en del af enzymet kaldet det aktive center.

Der er to principper, der forklarer specificiteten af ​​interaktionen mellem enzymer og substrater. I den såkaldte nøglelåsmodel er enzymets aktive center stedet for en strengt defineret konfiguration. Ifølge en anden model, ændrer både reaktionens deltagere, det aktive center og substratet deres former for at forbinde.

Uanset princippet om interaktion er resultatet altid det samme - reaktionen under påvirkning af enzymet finder sted mange gange hurtigere. Som et resultat af denne interaktion er nye molekyler "født", som derefter separeres fra enzymet. En stofkatalysator fortsætter med at gøre sit arbejde, men med deltagelse af andre partikler.

Hyper- og hypoaktivitet

Der er tilfælde, hvor enzymer udfører deres funktioner med uregelmæssig intensitet. Overdreven aktivitet forårsager en overdreven dannelse af reaktionsproduktet og en mangel på substratet. Resultatet er en forringelse af sundhed og alvorlig sygdom. Årsagen til enzymhyperaktiviteten kan både være en genetisk lidelse og et overskud af vitaminer eller sporstoffer, der anvendes i reaktionen.

Hypoaktiviteten af ​​enzymer kan endda forårsage død, når f.eks. Enzymer ikke fjerner toksiner fra kroppen eller ATP-mangel opstår. Årsagen til denne tilstand kan også være muterede gener eller omvendt hypovitaminose og mangel på andre næringsstoffer. Derudover nedsætter lav kropstemperatur tilsvarende enzymernes funktion.

Catalyst og ikke kun

I dag kan du ofte høre om fordelene ved enzymer. Men hvad er disse stoffer, som vores krops præstationer afhænger af?

Enzymer er biologiske molekyler, hvis livscyklus ikke er defineret af en ramme fra fødsel og død. De arbejder simpelthen i kroppen, indtil de opløses. Som regel sker dette under indflydelse af andre enzymer.

I processen med biokemiske reaktioner bliver de ikke en del af slutproduktet. Når reaktionen er færdig, forlader enzymet substratet. Derefter er stoffet klar til at komme tilbage til arbejde, men på et andet molekyle. Og så fortsætter det så længe kroppen har brug for.

Entydigheden af ​​enzymer er, at hver af dem kun udfører én funktion tildelt den. En biologisk reaktion opstår kun, når enzymet finder det rigtige substrat for det. Denne interaktion kan sammenlignes med nøgleprincippet, og lås - kun korrekt udvalgte elementer kan "arbejde sammen". En anden funktion: De kan operere ved lave temperaturer og moderat pH, og som katalysatorer er mere stabile end nogen andre kemikalier.

Enzymer som katalysatorer accelererer metabolske processer og andre reaktioner.

Disse processer består som regel af bestemte faser, som hver især kræver et bestemt enzyms arbejde. Uden dette kan konvertering eller accelerationscyklus ikke fuldføre.

Måske er den mest velkendte af alle funktionerne af enzymer en katalysators rolle. Det betyder, at enzymer kombinerer kemikalier på en sådan måde, at de reducerer de energikostnader, der kræves til hurtigere produktdannelse. Uden disse stoffer ville kemiske reaktioner fortsætte hundreder gange langsommere. Men enzymevnen er ikke opbrugt. Alle levende organismer indeholder den energi, de behøver for at fortsætte med at leve. Adenosintrifosfat, eller ATP, er en slags opladet batteri, som leverer celler med energi. Men ATP's funktion er umuligt uden enzymer. Og det primære enzym, der producerer ATP, er syntase. For hvert glukosemolekyle, som transformeres til energi, producerer syntase omkring 32-34 ATP molekyler.

Derudover anvendes enzymer (lipase, amylase, protease) aktivt i medicin. De tjener især som en bestanddel af enzympræparater, såsom Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, der anvendes til behandling af fordøjelsesbesvær. Men nogle enzymer kan også påvirke kredsløbssystemet (opløse blodpropper), fremskynde helingen af ​​purulente sår. Og selv i anticancer terapier også ty til brug af enzymer.

Faktorer, der bestemmer enzymernes aktivitet

Da enzymet er i stand til at accelerere reaktionen mange gange, bestemmes dets aktivitet af det såkaldte antal omdrejninger. Dette udtryk refererer til antallet af substratmolekyler (reaktant), som 1 enzymmolekyle kan transformere om i 1 minut. Der er dog flere faktorer, der bestemmer reaktionshastigheden:

En stigning i substratkoncentrationen fører til en acceleration af reaktionen. Jo mere aktive molekyler molekyler er, desto hurtigere reagerer der, da flere aktive centre er involveret. Imidlertid er acceleration kun mulig indtil alle enzymmolekyler er aktiveret. Derefter accelereres ikke substratkoncentrationen selv ved at øge substratkoncentrationen.

Typisk fører en stigning i temperaturen til hurtigere reaktioner. Denne regel virker for de fleste enzymatiske reaktioner, men kun indtil temperaturen stiger over 40 grader Celsius. Efter dette mærke begynder reaktionshastigheden at falde kraftigt. Hvis temperaturen falder under det kritiske punkt, stiger frekvensen af ​​enzymatiske reaktioner igen. Hvis temperaturen fortsætter med at stige, brydes de kovalente bindinger, og enzymets katalytiske aktivitet går tabt for evigt.

Antallet af enzymatiske reaktioner påvirkes også af pH. For hvert enzym er der sit eget optimale surhedsniveau, hvor reaktionen er mest passende. Ændringer i pH påvirker enzymets aktivitet og dermed reaktionshastigheden. Hvis ændringerne er for store, mister substratet sin evne til at binde til den aktive kerne, og enzymet kan ikke længere katalysere reaktionen. Ved genoprettelsen af ​​det krævede pH-niveau genoprettes enzymets aktivitet også.

Enzymer til fordøjelse

Enzymer til stede i menneskekroppen kan opdeles i 2 grupper:

Metabolisk "arbejde" for at neutralisere giftige stoffer samt bidrage til produktion af energi og proteiner. Og selvfølgelig fremskynde de biokemiske processer i kroppen.

Hvad fordøjelsen er ansvarlig for er tydeligt fra navnet. Men her fungerer også princippet om selektivitet: En bestemt type enzym påvirker kun en type mad. Derfor, for at forbedre fordøjelsen, kan du ty til en smule bedrageri. Hvis kroppen ikke fordøjer noget fra mad, så er det nødvendigt at supplere kosten med et produkt, der indeholder et enzym, der er i stand til at bryde ned svært at fordøje mad.

Fødevareenzymer er katalysatorer, der nedbryder mad til en tilstand, hvor kroppen er i stand til at absorbere næringsstoffer fra dem. Fordøjelsesenzymer er af flere typer. I menneskekroppen er forskellige typer enzymer indeholdt i forskellige dele af fordøjelseskanalen.

Mundhule

På dette stadium påvirkes fødevaren af ​​alfa-amylase. Det nedbryder kulhydrater, stivelser og glukose fundet i kartofler, frugter, grøntsager og andre fødevarer.

mave

Her spalter pepsin proteiner til en tilstand af peptider, og gelatinase - gelatine og kollagen indeholdt i kød.

bugspytkirtel

På dette stadium, "arbejde":

• trypsin er ansvarlig for nedbrydning af proteiner;
• alfa-chymotrypsin - hjælper assimilering af proteiner
• elastase - nedbryde nogle typer proteiner;
• nukleaser - hjælpe med at nedbryde nukleinsyrer;
• steapsin - fremmer absorptionen af ​​fedtholdige fødevarer
• amylase - er ansvarlig for absorptionen af ​​stivelse;
• lipase - nedbryder fedtstoffer (lipider) indeholdt i mejeriprodukter, nødder, olier og kød.

Tyndtarm

Over fødevarer partikler "conjure":

• peptidaser - spalt peptidforbindelser til niveauet af aminosyrer;
• sucrase - hjælper med at fordøje komplekse sukkerarter og stivelser;
• maltase - nedbryder disaccharider til tilstanden af ​​monosaccharider (maltsukker)
• lactase - bryder ned lactose (glukose indeholdt i mejeriprodukter);
• lipase - fremmer assimileringen af ​​triglycerider, fedtsyrer;
• Erepsin - påvirker proteiner
• isomaltase - "værker" med maltose og isomaltose.

Tyktarmen

Her er enzymernes funktioner:

• E. coli - er ansvarlig for fordøjelsen af ​​lactose;
• lactobaciller - påvirker lactose og nogle andre kulhydrater.

Ud over disse enzymer er der også:

• diastase - fordøjer vegetabilsk stivelse
• invertase - nedbryder saccharose (bordsukker)
• glucoamylase - omdanner stivelse til glucose;
• Alpha-galactosidase - Fremmer fordøjelsen af ​​bønner, frø, sojaprodukter, rodgrøntsager og grønne blade;
• Bromelain, et enzym, der er afledt af ananas, fremmer nedbrydning af forskellige typer af proteiner, virker effektivt på forskellige niveauer af surhed, har antiinflammatoriske egenskaber;
• Papain, et enzym isoleret fra rå papaya, hjælper med at nedbryde små og store proteiner og virker effektivt over en bred vifte af substrater og surhed.
• cellulase - nedbryder cellulose, plantefiber (ikke fundet i den menneskelige krop);
• endoprotease - spalter peptidbindinger;
• bovin gallekstrakt - et enzym af animalsk oprindelse stimulerer tarmmotilitet
• Pankreatin - et enzym af animalsk oprindelse accelererer fordøjelsen af ​​fedtstoffer og proteiner;
• Pancrelipase - et dyrenzym, der fremmer absorptionen af ​​proteiner, kulhydrater og lipider;
• pektinase - bryder ned polysacchariderne i frugter;
• phytase - fremmer absorptionen af ​​fytinsyre, calcium, zink, kobber, mangan og andre mineraler;
• xylanase - bryder ned glukose fra korn.

Katalysatorer i produkter

Enzymer er kritiske for sundheden, fordi de hjælper kroppen med at nedbryde fødevarekomponenter til en tilstand, der er egnet til næringsstofbrug. Tarm og bugspytkirtlen producerer en lang række enzymer. Men herudover findes mange af deres gavnlige stoffer, der fremmer fordøjelsen, også i nogle fødevarer.

Gærede fødevarer er næsten den ideelle kilde til gavnlige bakterier, der er nødvendige for en passende fordøjelse. Og på et tidspunkt, hvor apotekets probiotika kun virker i den øverste del af fordøjelsessystemet og ofte ikke når tarmene, mærkes enzymprodukternes virkning gennem mavetarmkanalen.

For eksempel indeholder abrikoser en blanding af nyttige enzymer, herunder invertase, som er ansvarlig for nedbrydning af glucose og bidrager til hurtig frigivelse af energi.

En naturlig lipaseform (bidrager til hurtigere lipidfordøjelse) kan tjene som avocado. I kroppen producerer dette stof bugspytkirtlen. Men for at gøre livet lettere for denne krop, kan du for eksempel forkæle dig selv med avocadosalat - velsmagende og sund.

Ud over det faktum, at en banan måske er den mest berømte kaliumkilde, leverer den også amylase og maltase til kroppen. Amylase findes også i brød, kartofler, korn. Maltase bidrager til opdeling af maltose, det såkaldte maltsukker, som er repræsenteret i overflod i øl og majssirup.

En anden eksotisk frugt - ananas indeholder et helt sæt enzymer, herunder bromelain. Og han har ifølge nogle studier også anti-cancer og anti-inflammatoriske egenskaber.

Extremophiles og industri

Extremophiles er stoffer, der er i stand til at bevare deres levebrød under ekstreme forhold.

Levende organismer samt enzymer, der giver dem mulighed for at fungere, blev fundet i gejsere, hvor temperaturen ligger tæt på kogepunktet og dybt i isen såvel som under ekstreme saltholdigheder (Death Valley i USA). Derudover har forskere fundet enzymer, hvor pH-niveauet, som det viste sig, heller ikke er et grundlæggende krav til effektivt arbejde. Forskere er især interesserede i ekstreme enzymer som stoffer, der kan anvendes bredt i industrien. Selv om enzymer i dag allerede har fundet deres anvendelse i branchen som et biologisk og miljøvenligt stof. Enzymer anvendes i fødevareindustrien, kosmetologien og husholdningskemikalierne.

Desuden er "ydelser" af enzymer i sådanne tilfælde billigere end syntetiske analoger. Derudover er naturlige stoffer bionedbrydelige, hvilket gør deres brug sikkert for miljøet. I naturen er der mikroorganismer, der kan nedbryde enzymer i individuelle aminosyrer, som derefter bliver komponenter af en ny biologisk kæde. Men det er, som de siger, en helt anden historie.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

enzymer

Livet af enhver organisme er mulig på grund af metaboliske processer der forekommer i den. Disse reaktioner styres af naturlige katalysatorer eller enzymer. Et andet navn på disse stoffer er enzymer. Udtrykket "enzymer" kommer fra det latinske fermentum, hvilket betyder "surdej." Konceptet optrådte historisk i undersøgelsen af ​​fermenteringsprocesserne.

Fig. 1 - Fermentering ved hjælp af gær - et typisk eksempel på en enzymatisk reaktion

Mennesket har længe haft de gode egenskaber af disse enzymer. For eksempel har ost i mange århundreder været fremstillet af mælk ved hjælp af løbebånd.

Enzymer adskiller sig fra katalysatorer ved at de virker i en levende organisme, mens katalysatorer i en livløs natur. Filialen af ​​biokemi, der studerer disse vitale stoffer kaldes Enzymology.

Generelle egenskaber ved enzymer

Enzymer er proteinmolekyler, der interagerer med forskellige stoffer og fremskynder deres kemiske omdannelse på en bestemt måde. Men de er ikke brugt. I hvert enzym er der et aktivt center, der forbinder substratet, og et katalytisk sted, der starter en bestemt kemisk reaktion. Disse stoffer accelererer de biokemiske reaktioner, der forekommer i kroppen uden at øge temperaturen.

De vigtigste egenskaber ved enzymer:

• specificitet: enzymets evne til kun at virke på et specifikt substrat, for eksempel lipase - på fedtstoffer;
• katalytisk effektivitet: enzymatiske proteins evne til at accelerere biologiske reaktioner hundredvis og tusindvis af gange;
• Reguleringsevne: I hver celle bestemmes enzymets produktion og aktivitet ved en egenskab af transformationer, der påvirker disse proteins evne til at blive syntetiseret igen.

Enzymernes rolle i den menneskelige krop kan ikke overbelastes. På det tidspunkt, da de netop havde opdaget DNA-strukturen, blev det sagt at et gen er ansvarlig for syntesen af ​​et protein, som allerede definerer nogle specifikke egenskaber. Nu lyder denne sætning sådan: "Et gen - et enzym - et tegn". Det vil sige, uden enzymets aktivitet i cellen, kan livet ikke eksistere.

klassifikation

Afhængig af rollen i kemiske reaktioner varierer følgende enzymer:

klasser

Særlige træk

Katalysere oxidationen af ​​deres substrater, overførsel af elektroner eller hydrogenatomer

Deltage i overførsel af kemiske grupper fra et stof til et andet

Splits store molekyler i mindre, og tilføjer vandmolekyler til dem

Katalysere spaltningen af ​​molekylære bindinger uden hydrolyseprocessen

Aktiver permutationen af ​​atomer i molekylet

Formbindinger med carbonatomer ved anvendelse af ATP energi.

In vivo er alle enzymer opdelt i intracellulær og ekstracellulær. Den intracellulære indbefatter for eksempel leverenzym involveret i neutraliseringen af ​​forskellige stoffer, der indtræder med blod. De findes i blodet, når et organ er beskadiget, hvilket hjælper med at diagnosticere sine sygdomme.

Intracellulære enzymer, der er markører for skade på indre organer:

• lever-alaninaminotransferase, aspartataminotransferase, gamma-glutamyltranspeptidase, sorbitoldehydrogenase;
• nyre-alkalisk phosphatase;
• prostatakirtlen - sur phosphatase;
• hjerte muskel - lactat dehydrogenase

Ekstracellulære enzymer udskilles af kirtlerne i det ydre miljø. De vigtigste udskilles af cellerne i spytkirtlerne, mavemuren, bugspytkirtlen, tarmene og er aktivt involveret i fordøjelsen.

Fordøjelsesenzymer

Fordøjelsesenzymer er proteiner, der fremskynder nedbrydningen af ​​store molekyler, der udgør mad. De deler sådanne molekyler i mindre fragmenter, som lettere absorberes af cellerne. Hovedtyperne af fordøjelsesenzymer er proteaser, lipaser, amylaser.

Den vigtigste fordøjelseskirtlen er bugspytkirtlen. Det producerer de fleste af disse enzymer såvel som nukleaser, der spalter DNA og RNA, og peptidaser involveret i dannelsen af ​​frie aminosyrer. Desuden kan en lille mængde af de resulterende enzymer "behandle" en stor mængde fødevarer.

Enzymatisk nedbrydning af næringsstoffer frigiver energi, som forbruges for metaboliske og metaboliske processer. Uden enzymernes deltagelse vil sådanne processer forekomme for langsomt uden at give kroppen tilstrækkelige energireserver.

Hertil kommer, at enzymernes deltagelse i fordøjelsesprocessen giver nedbrydning af næringsstoffer til molekyler, der kan passere gennem tarmvægens celler og komme ind i blodet.

amylase

Amylase produceres af spytkirtlerne. Det virker på fødevarestivelse, der består af en lang kæde af glucosemolekyler. Som et resultat af virkningen af ​​dette enzym dannes områder, som består af to forbundne glucosemolekyler, dvs. fructose og andre kortkædede carbohydrater. Derefter metaboliseres de til glukose i tarm og derfra absorberes i blodet.

Spytkirtler nedbryder kun en del af stivelsen. Spyt amylase er aktiv i en kort stund, mens mad tyges. Efter indtrængen i maven inaktiveres enzymet med dets sure indhold. Størstedelen af ​​stivelsen spaltes allerede i tolvfingertarmen under virkningen af ​​bugspytkirtlen amylase, der produceres af bugspytkirtlen.

Fig. 2 - Amylase begynder at splitte stivelse

Korte kulhydrater dannet af pancreasamylase kommer ind i tyndtarmen. Her er brugen af ​​maltase, lactase, sucrase, dextrinase nedbrudt i glukosemolekyler. Cellulose, der ikke spaltes af enzymer, bringes fra en tarm med fækale masser.

proteaser

Proteiner eller proteiner er en væsentlig del af den menneskelige kost. Til deres spaltning er enzymer nødvendige - proteaser. De adskiller sig i stedet for syntese, substrater og andre egenskaber. Nogle af dem er aktive i maven, for eksempel pepsin. Andre produceres af bugspytkirtlen og er aktive i tarmlumen. I selve kirtelet frigives en inaktiv forløber for enzymet, chymotrypsinogen, som begynder at virke først efter blanding med surt fødeindhold og omdannes til chymotrypsin. En sådan mekanisme hjælper med at undgå selvskade ved proteaser af pankreasceller.

Fig. 3 - Enzymatisk spaltning af proteiner

Proteaser spalter fødevareproteiner i mindre fragmenter - polypeptider. Enzymer - peptidaser ødelægger dem for aminosyrer, som absorberes i tarmen.

lipase

Kostfedt ødelægges af lipase enzymer, som også produceres af bugspytkirtlen. De nedbryder fedtmolekyler i fedtsyrer og glycerin. En sådan reaktion kræver tilstedeværelsen i lumen i duodenumgaldet dannet i leveren.

Fig. 4 - Enzymatisk hydrolyse af fedtstoffer

Substitutionsbehandlingens rolle med lægemidlet "Micrasim"

For mange mennesker med nedsat fordøjelse, især pancreasygdomme, giver udnævnelsen af ​​enzymer funktionel støtte til kroppen og fremskynder helingsprocesserne. Efter at have stoppet et angreb af pancreatitis eller en anden akut situation, kan brugen af ​​enzymer stoppes, da kroppen selv genopretter deres sekretion.

Langvarig brug af enzympræparater er kun nødvendig i tilfælde af alvorlig eksokrine bugspytkirtelinsufficiens.

En af de mest fysiologiske i sammensætningen er stoffet "Micrasim". Den består af amylase, protease og lipase indeholdt i bugspytkirtelsaft. Derfor er der ikke behov for at vælge separat hvilket enzym der skal anvendes til forskellige sygdomme i dette organ.

Indikationer for brug af denne medicin:

• kronisk pankreatitis, cystisk fibrose og andre årsager til utilstrækkelig sekretion af pankreas enzymer;
• inflammatoriske sygdomme i leveren, maven, tarmene, især efter operationer på dem, til hurtigere restaurering af fordøjelsessystemet;
• ernæringsmæssige fejl
• nedsat tyggefunktion, for eksempel i tandlægesygdomme eller i patientens inaktivitet.

Accept af fordøjelsesenzymer hjælper med at undgå opblødning, løs afføring og mavesmerter. Hertil kommer, at i svære kroniske sygdomme i bugspytkirtlen forudsætter Micrasim fuldt ud funktionen af ​​opdeling af næringsstoffer. Derfor kan de let absorberes i tarmene. Dette er især vigtigt for børn, der lider af cystisk fibrose.

Vigtigt: Læs brugsanvisningen eller brug lægen, før brug.

http://micrazim.kz/ru/interesting/fermenty/

Enzymer. Enkle og komplekse enzymer. Egenskaber og funktioner af enzymer. Enzym-substratkompleks og aktiveringsenergi

Enzymer. Enkle og komplekse enzymer. Egenskaber og funktioner af enzymer. Enzym-substratkompleks og aktiveringsenergi

enzymer

Den vigtigste funktion af proteiner er katalytisk, den udføres af en bestemt klasse af proteiner - enzymer. Mere end 2.000 enzymer er blevet detekteret i kroppen. Enzymer er biologiske katalysatorer af protein natur, som væsentligt fremskynder biokemiske reaktioner. Således forekommer den enzymatiske reaktion 100-1000 gange hurtigere end uden enzymer. De adskiller sig i mange egenskaber fra katalysatorer anvendt i kemi. Enzymer accelererer reaktioner under normale forhold, i modsætning til kemiske katalysatorer.

Hos mennesker og dyr finder en kompleks reaktionsreaktion sted om få sekunder, og det tager lang tid (dage, uger eller endda måneder) at udføre, hvilke der anvendes konventionelle kemiske katalysatorer. I modsætning til reaktioner uden enzymer dannes der ikke enzymprodukter (udbyttet af slutproduktet er næsten 100%). I omdannelsesprocessen destrueres enzymer ikke, derfor er en lille del af dem i stand til at katalysere kemiske reaktioner af et stort antal stoffer. Alle enzymer er proteiner og har egenskaber, der er karakteristiske for dem (følsomhed over for ændringer i mediumets pH, denaturering ved høje temperaturer osv.).

Enzymer af kemisk art er opdelt i en-komponent (enkel) og to-komponent (kompleks).

Enkeltkomponent (simple) enzymer

En-komponent enzymer er kun sammensat af proteiner. For simpelthen hører hovedsagelig enzymer, der udfører hydrolysereaktioner (pepsin, trypsin, amylase, papain osv.).

To-komponent (komplekse) enzymer

I modsætning til enkle, komplekse enzymer indeholder en ikke-proteindel - en komponent med lav molekylvægt. Proteindelen hedder apoenzymen (bærer af enzymet), den ikke-proteinedelen - coenzymet (aktiv eller protetisk gruppe). Ikke-proteindelen af ​​enzymerne kan repræsenteres enten af ​​organiske stoffer (f.eks. Derivater af vitaminer, NAD, NADP, uridin, cytidylnukleotider, flaviner) eller uorganiske (for eksempel metalatomer - jern, magnesium, kobolt, kobber, zink, molybdæn osv. )..

Ikke alle de nødvendige coenzymer kan syntetiseres af organismer og skal derfor komme fra mad. Manglen på vitaminer i fødevarer hos mennesker og dyr er årsagen til tabet eller reduktionen af ​​aktiviteten af ​​de enzymer, der udgør dem. I modsætning til proteindelen er organiske og uorganiske coenzymer meget resistente over for ugunstige forhold (høje eller lave temperaturer, stråling osv.) Og kan adskilles fra apofermentet.

Enzymer er karakteriseret ved høj specificitet: de kan kun omdanne de tilsvarende substrater og kun katalysere bestemte reaktioner af samme type. Det bestemmer dets proteinkomponent, men ikke hele molekylet, men kun dets lille område - det aktive center. Dens struktur svarer til den kemiske struktur af de stoffer, der reagerer. Enzymer er kendetegnet ved rumlig korrespondance mellem substratet og det aktive center. De passer sammen som en nøglelås. Der kan være flere aktive steder i et enkelt enzymmolekyle. Det aktive center, det vil sige stedet for forbindelse med andre molekyler, er ikke kun i enzymer, men også i nogle andre proteiner (hæm i de aktive centre for myoglobin og hæmoglobin). Enzymatiske reaktioner fortsætter i form af successive faser - fra flere til tiere.

Aktiviteten af ​​komplekse enzymer manifesteres kun, når proteindelen kombineres med ikke-protein. Også deres aktivitet manifesteres kun under visse betingelser: temperatur, tryk, mediumets pH osv. Enzymer af forskellige organismer er mest aktive ved den temperatur, som disse væsner er tilpasset til.

Enzym-substratkompleks

Substratets bindinger med enzymet danner et enzym-substratkompleks.

Samtidig ændrer det ikke kun sin egen konformation, men også underbygning af substratet. Enzymatiske reaktioner kan hæmmes af deres egne reaktionsprodukter - ved akkumulering af produkter falder reaktionshastigheden. Hvis reaktionsprodukterne er lave aktiveres enzymet.

Stoffer, der trænger ind i det aktive centrums område og blokerer katalytiske grupper af enzymer, kaldes inhibitorer (fra latinsk inhibere - restrain, stop). Aktiviteten af ​​enzymer reduceres med tungmetalioner (bly, kviksølv etc.).

Enzymer reducerer aktiveringsenergien, det vil sige niveauet af energi, der kræves for at give reaktivitet over for molekyler.

Aktiveringsenergi

Aktiveringsenergien er den energi, der bruges til at bryde en specifik binding for den kemiske interaktion af to forbindelser. Enzymer har en bestemt placering i cellen og kroppen som helhed. I cellen er enzymer indeholdt i visse dele af den. Mange af dem er forbundet med cellemembraner eller individuelle organeller: mitokondrier, plastider osv.

Biosyntesen af ​​enzymer organismer, der er i stand til at regulere. Dette giver dig mulighed for at opretholde en forholdsvis konstant sammensætning med betydelige ændringer i miljøforholdene og delvis modificere enzymerne som reaktion på sådanne ændringer. Virkningen af ​​forskellige biologisk aktive stoffer - hormoner, lægemidler, plantevækststimulerende midler, giftstoffer osv. - er, at de kan stimulere eller undertrykke en eller anden enzymatisk proces.

Nogle enzymer er involveret i aktiv transport af stoffer gennem membranen.

For navne på de fleste enzymer karakteristisk suffiks -az-. Det tilsættes navnet på substratet, som enzymet interagerer med. Hydrolaser katalyserer for eksempel reaktionerne for at splitte komplekse forbindelser i monomerer ved at vedhæfte et vandmolekyle på tidspunktet for at bryde en kemisk binding til proteinmolekyler, polysaccharider, fedtstoffer; oxidoreduktaser - accelerere redox reaktioner (overførsel af elektroner eller protoner); isomeraser - bidrage til den indre molekylære omlejring (isomerisering), omdannelsen af ​​isomerer osv.

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/fermenty-prostye-i-slozhnye-fermenty-svojstva-i-funktsii-fermentov-ferment-substratnyj-kompleks-i-energiya-aktivatsii/

enzymer

Enzymer: generelle karakteristika, funktioner, typer og virkningsmekanismer

Forskellige kemiske processer er grundlaget for enhver organismes vitalitet. Hovedrollen i dem er tildelt enzymer. Enzymer eller enzymer er naturlige biokatalysatorer. Hos mennesker er de aktivt involveret i processen med at fordøje mad, funktionen af ​​centralnervesystemet og stimulere væksten af ​​nye celler. Ved deres natur er enzymer proteiner designet til at fremskynde forskellige biokemiske reaktioner i kroppen. Fordelingen af ​​proteiner, fedtstoffer, kulhydrater og mineraler er processer, hvor enzymer er en af ​​de vigtigste aktive ingredienser.

Der er ganske få enzymer, der hver især er beregnet til at påvirke et eller andet stof. Proteinmolekyler er unikke og kan ikke erstatte hinanden. For deres aktivitet kræver et bestemt temperaturområde. For humane enzymer er normal kropstemperatur ideel. Oxygen og sollys ødelægge enzymer.

Generelle karakteristika for enzymer

At være organiske stoffer med proteinoprindelse, virker enzymerne på princippet om uorganiske katalysatorer, hvilket fremskynder reaktionerne i de celler, hvori de syntetiseres. Et synonym for navnet på sådanne proteinmolekyler - enzymer. Næsten alle reaktioner i celler forekommer med deltagelse af specifikke enzymer. I deres sammensætning er der to dele. Den første er selve proteindelen, repræsenteret af et protein af den tertiære struktur og kaldet apoenzymet, den anden er enzymets aktive center, kaldet coenzym. Sidstnævnte kan være et organisk / uorganisk stof, og det er han, der fungerer som den vigtigste "accelerator" af biokemiske reaktioner i cellen. Begge dele danner et enkeltproteinmolekyle kaldet holoenzymet.

Hvert enzym er designet til at påvirke et bestemt stof, der kaldes et substrat. Resultatet af reaktionen hedder produktet. Navnene på enzymerne selv dannes ofte på basis af substratets navn med tilsætningen af ​​slutningen "-a". For eksempel kaldes et enzym beregnet til nedbrydning af ravsyre (succinat) succinatdehydrogenase. Derudover bestemmes navnet på proteinmolekylet af typen af ​​reaktion, hvilken ydelse den giver. Så dehydrogenaser er ansvarlige for processen med regenerering og oxidation og hydrolaser til spaltning af en kemisk binding.

Virkningen af ​​enzymer af forskellige typer er rettet mod bestemte substrater. Det vil sige, deltagelse af proteinmolekyler i forskellige biokemiske reaktioner individuelt. Hvert enzym er forbundet med dets substrat og kan kun arbejde med det. For kontinuiteten af ​​denne forbindelse er apoenzymen.

Enzymer kan forblive i fri tilstand i cytoplasma af cellen eller interagere med mere komplekse strukturer. Der er også visse typer af dem, der virker uden for cellen. Disse omfatter for eksempel enzymer, der nedbryder proteiner og stivelse. Derudover kan enzymer fremstilles af forskellige mikroorganismer.

Moderne Enzymologi

For at studere enzymer og processer, der forekommer med deres deltagelse, er et særligt område af biokemisk videnskab, enzymologi, beregnet. For første gang fremkom oplysninger om specifikke proteinmolekyler, der virker på katalysatorprincippet, som et resultat af undersøgelsen af ​​fordøjelsesprocesserne og fermentationsreaktionerne, som forekommer i menneskekroppen. Et væsentligt bidrag til udviklingen af ​​moderne enzymologi henføres til L. Pasteur, som troede at alle biokemiske reaktioner i kroppen forekommer med deltagelse af udelukkende levende celler. Om inanimate "deltagere" af sådanne reaktioner blev først meddelt af E. Buchner i begyndelsen af ​​det tyvende århundrede. På det tidspunkt var forskeren i stand til at bestemme, at katalysatoren under fermenteringen af ​​saccharose efterfulgt af frigivelsen af ​​ethylalkohol og carbondioxid er en cellefri gærekstrakt. Denne opdagelse var en afgørende impuls for en detaljeret undersøgelse af de såkaldte katalysatorer af forskellige biokemiske processer i kroppen.

Allerede i 1926 blev det første enzym, urease, isoleret. Forfatteren af ​​opdagelsen var J. Sumner, en ansat hos Cornell University. Derefter isolerede forskerne en række andre enzymer i løbet af et årti, og proteinerne af alle organiske katalysatorer blev endelig bevist. I dag kender verden mere end 700 forskellige enzymer. Men samtidig fortsætter den moderne enzymologi aktivt med at studere, isolere og studere egenskaberne af bestemte typer proteinmolekyler.

Enzymer: protein natur

Som proteiner kan enzymer opdeles i enkle og komplekse. Den første er forbindelser bestående af aminosyrer, for eksempel trypsin, pepsin eller lysozym. Komplekse enzymer, som nævnt ovenfor, består af en proteindel med aminosyrer (apoenzyme) og en ikke-proteinbestanddel, kaldet cofactor. Kun komplekse enzymer kan deltage i bioreaktioner. Derudover er enzymer, som proteiner, mono- og polymerer, dvs. de består af en eller flere underenheder.

Fælles egenskaber ved enzymer som proteinstrukturer er:

• effektivitet af handling, hvilket indebærer en betydelig acceleration af kemiske reaktioner i kroppen
• selektivitet for substrat og typen af ​​reaktion udført;
• følsomhed over for temperatur, syre-base balance og andre ikke-specifikke fysisk-kemiske faktorer af miljøet, hvori enzymer opererer;
• følsomhed over for kemiske reagenser mv.

Enzymfunktioner

Hovedrolle enzymer i den menneskelige krop er omdannelsen af ​​et stof til et andet, det vil sige substrater i produkter. De fungerer som katalysatorer i mere end 4000 biokemiske vitale reaktioner. Funktionerne af enzymer er i retning og regulering af metaboliske processer. Som uorganiske katalysatorer kan enzymer fremskynde fremad og omvendt bioreaktion. Det skal bemærkes, at kemisk ligevægt med deres handling ikke forstyrres. De forekommende reaktioner sikrer nedbrydning og oxidation af næringsstoffer, der kommer ind i cellerne. Hvert proteinmolekyle kan udføre et stort udvalg af handlinger pr. Minut. Samtidig forbliver enzymproteinet med forskellige stoffer uændret. Den energi, der produceres i forbindelse med oxidation af næringsstoffer, anvendes af cellen såvel som produkterne fra nedbrydning af stoffer, der er nødvendige til syntese af organiske forbindelser.

I dag anvendes ikke kun enzymer til medicinske formål. Enzymer anvendes også i fødevare- og tekstilindustrien i moderne farmakologi.

Enzymklassificering

På mødet i V International Biochemical Union, der blev afholdt i Moskva i 1961, blev den moderne klassificering af enzymer vedtaget. Denne klassifikation indebærer deres opdeling i klasser, afhængigt af typen af ​​reaktion, hvor enzymet virker som en katalysator. Hertil kommer, at hver klasse enzym er opdelt i underklasser. Til deres betegnelse anvendes en kode på fire tal adskilt af prikker:

• det første tal angiver reaktionsmekanismen, hvori enzymet virker som en katalysator;
• det andet tal angiver den underklasse, som enzymet tilhører;
• det tredje tal er en underklasse af det beskrevne enzym;
• og den fjerde er sekvensnummeret af enzymet i den underklasse, som det tilhører.

I alt skelner den moderne klassifikation af enzymer seks af deres klasser, nemlig:

• Oxidoreduktaser er enzymer, der virker som katalysatorer i forskellige redoxreaktioner, som forekommer i celler. Denne klasse indeholder 22 underklasser.
• Transferase er en klasse af enzymer med 9 underklasser. Det omfatter enzymer, der tilvejebringer transportreaktioner mellem forskellige substrater, enzymer involveret i substansernes interkonversionsreaktioner, samt neutralisering af forskellige organiske forbindelser.
• Hydrolaser er enzymer, der bryder de intramolekylære bindinger af et substrat ved at vedhæfte vandmolekyler til det. Denne klasse har 13 underklasser.
• LiAZ er en klasse, der kun indeholder komplekse enzymer. Det har syv underklasser. Enzymer tilhørende denne klasse virker som katalysatorer i nedbrydningsreaktionerne af C - O, C - C, C - N og andre typer af organiske bindinger. Lyase-klassenzymerne er også involveret i reversible biokemiske spaltningsreaktioner ved ikke-hydrolytisk.
• Isomeraser er enzymer, der virker som katalysatorer i kemiske processer af isomere transformationer, der forekommer i et molekyle. Som med den foregående klasse omfatter de kun komplekse enzymer.
• Ligaser, der ellers betegnes som syntaser, er en klasse, der omfatter seks underklasser og repræsenterer enzymer, der katalyserer processen med at kombinere to molekyler under indflydelse af ATP.

Enzymsammensætning

Sammensætningen af ​​enzymer kombinerer individuelle områder, der er ansvarlige for udførelsen af ​​specifikke funktioner. I sammensætningen af ​​enzymer isoleres der som regel aktive og allosteriske centre. Sidstnævnte er forresten ikke alle proteinmolekyler. Det aktive center er en kombination af aminosyrerester, der er ansvarlige for kontakt med substratet og implementering af katalyse. Det aktive center er igen opdelt i to dele: anker og katalytisk. Enzymer bestående af flere monomerer kan indeholde mere end et aktivt sted.

Det allosteriske center er ansvarlig for enzymernes aktivitet. En sådan del af enzymerne fik sit navn på grund af det faktum, at dets rumlige konfiguration ikke har noget at gøre med substratmolekylet. Ændringen i reaktionshastigheden, der forekommer med enzymets deltagelse, skyldes bindingen af ​​forskellige molekyler med det allosteriske centrum. Enzymer indeholdende allosteriske centre er polymere proteiner.

Virkningsmekanismen af ​​enzymer

Virkningen af ​​enzymer kan opdeles i flere faser, især:

• det første trin involverer vedhæftningen af ​​substratet til enzymet som et resultat af hvilket et enzym-substratkompleks dannes;
• anden fase består i at omdanne det resulterende kompleks til en eller flere overgangskomplekser på én gang;
• det tredje trin er dannelsen af ​​enzymproduktkomplekset;
• og endelig involverer det fjerde trin adskillelsen af ​​det endelige reaktionsprodukt og enzymet, hvilket forbliver uændret.

Derudover kan virkningen af ​​enzymer forekomme med deltagelse af forskellige katalysatorer. Så udskiller syre-base og kovalent katalyse. I det første tilfælde er enzymer indeholdende specifikke aminosyrerester i deres aktive center involveret i reaktionen. Sådanne grupper af enzymer er fremragende katalysatorer til talrige reaktioner i kroppen. Kovalent katalyse involverer virkningen af ​​enzymer, som ved kontakt med substrater danner ustabile komplekser. Resultatet af sådanne reaktioner er dannelsen af ​​produkter gennem intramolekylære omlejringer.

Der er også tre hovedtyper af enzymatiske reaktioner:

• "Ping-pong" er en reaktion, hvor et enzym kombinerer med et substrat, låner visse stoffer fra det og interagerer derefter med et andet substrat, hvilket giver den de resulterende kemiske grupper.
• Sekventielle reaktioner indbefatter vekselvis binding til enzymet første og derefter et andet substrat, hvilket resulterer i dannelsen af ​​det såkaldte "ternære kompleks", i hvilket katalyse finder sted.
• Tilfældige interaktioner er reaktioner, hvor substraterne interagerer med enzymet tilfældigt og efter katalyse på samme måde og opdeles.

Regulering af enzymaktivitet

Aktiviteten af ​​enzymer er ikke konstant og afhænger i høj grad af forskellige miljøfaktorer, hvor de skal handle. Så hovedindikatorerne for enzymaktivitet er faktorerne for interne og eksterne effekter på cellen. Aktiviteten af ​​enzymer ændres i katalyser, hvilket angiver mængden af ​​et enzym, der omdanner i 1 sekund til 1 mol af substratet, med hvilket det interagerer. Den internationale måleenhed er E, der viser mængden af ​​enzym, der er i stand til at omdanne 1 μmol substrat i 1 minut.

Enzyminhibering: processen

En af hovedretningerne inden for moderne medicin og enzymologi er især udviklingen af ​​metoder til styring af mængden af ​​metaboliske reaktioner, der forekommer med deltagelse af enzymer. Inhibering kaldes at reducere aktiviteten af ​​enzymer ved anvendelse af forskellige forbindelser. Følgelig er stoffet, som giver et specifikt fald i aktiviteten af ​​proteinmolekyler, blevet kaldt en inhibitor. Der er forskellige typer inhibering. Således afhænger processen af ​​deres interaktion, afhængigt af styrken af ​​enzym, som er bindende for inhibitoren, reversibel og følgelig irreversibel. Og afhængigt af hvordan inhibitoren virker på enzymets aktive center, kan inhiberingsprocessen være konkurrencedygtig og ikke-konkurrencedygtig.

Aktivering af enzymer i kroppen

I modsætning til inhibering indebærer aktiveringen af ​​enzymer en forøgelse af deres virkning i de reaktioner, der finder sted. Stoffer der producerer det ønskede resultat kaldes aktivatorer. Sådanne stoffer kan være organiske og uorganiske af natur. Organiske aktivatorer kan for eksempel være galdesyrer, glutathion, enterokinase, C-vitamin, forskellige vævsenzymer osv. Pepsinogen og ioner af forskellige metaller, oftest bivalente, kan anvendes som uorganiske aktivatorer.

Enzymernes rolle og praktisk anvendelse

Forskellige enzymer, reaktioner, der opstår med deres deltagelse, samt deres resultater har fundet deres brede anvendelse på forskellige områder. I mange år er enzymproduktion aktivt anvendt i mad, læder, tekstil, farmaceutisk og mange andre industrisektorer. For eksempel forsøger forskere ved hjælp af naturlige enzymer at forbedre effektiviteten af ​​alkoholisk gæring ved fremstilling af alkoholholdige drikkevarer, forbedre fødevarekvaliteten, udvikle nye metoder til at tabe sig osv. Men det er værd at bemærke, at brugen af ​​enzymer i forskellige industrier i forhold til brugen af ​​kemiske katalysatorer mister betydeligt. Faktisk er den største vanskelighed ved at gennemføre en sådan opgave i praksis den termiske ustabilitet af enzymer og deres øgede følsomhed over for virkningerne af forskellige faktorer. Det er også umuligt at genbruge enzymer i produktionen på grund af kompleksiteten af ​​deres adskillelse fra de færdige produkter af de udførte reaktioner.

Desuden er den aktive anvendelse af enzymer opnået inden for medicin, landbrug og kemisk industri. Lad os se nærmere på hvordan og hvor virkningen af ​​enzymer kan anvendes:

Fødevareindustrien. Alle ved, at en god dej under bagning skal stige og svulme. Men ikke alle forstår præcis, hvordan dette sker. I mel, hvor dejen er tilberedt, er der mange forskellige enzymer. Således er amylase i melets sammensætning involveret i processen med nedbrydning af stivelse, hvor kuldioxid frigives aktivt og bidrager til de såkaldte "hævelse" af dejen. Klæbrigheden af ​​dejen og tilbageholdelsen af ​​CO2 deri tilvejebringes ved virkningen af ​​et enzym kaldet protease, som også er indeholdt i mel. Det viser sig, at sådan forekommer det. simple ting, som at lave dej til bagning, indebærer komplekse kemiske processer. Også nogle enzymer, reaktioner, der forekommer med deres deltagelse, har fundet særlig efterspørgsel inden for alkoholproduktion. Forskellige enzymer anvendes i sammensætningen af ​​gæren og sikrer kvaliteten af ​​fermenteringsprocessen af ​​alkohol. Derudover hjælper nogle enzymer (fx papain eller pepsin) med at opløse bundfaldet i alkoholholdige drikkevarer. Også aktivt anvendt enzymer til fremstilling af fermenterede mejeriprodukter og ost.

I læderindustrien bruges enzymer til effektivt at nedbryde proteiner, hvilket er mest relevant ved fjernelse af vedvarende pletter fra forskellige fødevarer, blod osv.

Cellulase kan anvendes til fremstilling af vaskemidler. Men når man bruger sådanne pulvere for at opnå det angivne resultat, er det nødvendigt at observere den tilladte temperaturtilstand for vask.

Derudover anvendes enzymer til fremstilling af fodertilsætningsstoffer til at øge deres næringsværdi, hydrolyse af proteiner og polysaccharider uden stivelse. I tekstilindustrien giver enzymer dig mulighed for at ændre tekstilernes overfladeegenskaber og i papirmasseindustrien - for at fjerne blæk og toner ved genbrugspapir.

Den store rolle enzymer i den moderne menneskes liv er ubestridelig. Allerede i dag anvendes deres egenskaber aktivt i forskellige felter, men efterspørgslen efter nye applikationer til enzymernes unikke egenskaber og funktioner udføres også løbende.

Humane enzymer og arvelige sygdomme

Mange sygdomme udvikler sig på baggrund af enzymopatier - dysfunktioner af enzymer. Allokere primære og sekundære enzymopatier. Primære lidelser er arvelige, sekundærkøbte. Arvelige enzymopatier er normalt henført til metaboliske sygdomme. Arvelighed af genetiske defekter eller reduktion af enzymaktivitet forekommer overvejende på en autosomal recessiv måde. For eksempel er en sygdom, såsom phenylketonuri, en konsekvens af en defekt i et enzym, såsom phenylalanin-4-monooxygenase. Dette enzym er normalt ansvarlig for omdannelsen af ​​phenylalanin til tyrosin. Som følge af enzymets dysfunktion akkumuleres anomale metabolitter af phenylalanin, som er giftige for kroppen.

Der henvises også til enzympatienter gigt, hvis udvikling skyldes en overtrædelse af udvekslingen af ​​purinbaser og som følge af en konstant forøgelse af niveauet af urinsyre i blodet. Galactosemia er en anden sygdom forårsaget af en arvelig funktionsforstyrrelse af enzymer. Denne patologi udvikler sig på grund af en overtrædelse af kulhydratmetabolisme, hvor kroppen ikke kan omdanne galactose til glucose. Resultatet af denne overtrædelse er akkumuleringen af ​​galactose og dets metaboliske produkter i cellerne, hvilket fører til skader på leveren, centralnervesystemet og andre vitale systemer i kroppen. De vigtigste manifestationer af galactosemia er diarré, opkastning, der optræder umiddelbart efter barnets fødsel, obstruktiv gulsot, grå stær og forsinket fysisk og intellektuel udvikling.

Forskellige glykogenoser og lipidoser tilhører også arvelige enzymopatier, også kaldet enzymopatologier. Udviklingen af ​​sådanne lidelser skyldes lav enzymaktivitet i menneskekroppen eller dens fuldstændige fravær. Arvelige metaboliske defekter er normalt ledsaget af udviklingen af ​​sygdomme med varierende grader af sværhedsgrad. Imidlertid kan nogle enzymopatier være asymptomatiske og bestemmes kun ved udførelse af passende diagnostiske procedurer. Men dybest set forekommer de første symptomer på arvelige metaboliske sygdomme allerede i barndommen. Sjældent forekommer dette hos ældre børn og endnu mere hos voksne.

I diagnosen af ​​arvelige enzymopatier spiller den genealogiske metode for forskning en vigtig rolle. I dette tilfælde kontrolleres reaktionen hos enzymer eksperter ved laboratorium. Arvelige fermentopatier kan føre til forstyrrelser i produktionen af ​​hormoner, der er karakteriseret ved særlig betydning for kroppens fulde aktivitet. For eksempel producerer adrenal cortex glucocorticoider, der er ansvarlige for reguleringen af ​​kulhydratmetabolisme, mineralocorticoider involveret i saltvandsmetabolisme og også androgene hormoner, der har direkte indflydelse på udviklingen af ​​sekundære kønsegenskaber hos unge. Således kan overtrædelsen af ​​produktionen af ​​disse hormoner føre til udvikling af adskillige patologier hos forskellige organsystemer.

Fordøjelsesenzymer

Processen med at forarbejde mad i den menneskelige krop opstår med deltagelse af forskellige fordøjelsesenzymer. I processen med at fordøje mad er alle stoffer opdelt i små molekyler, fordi forbindelser med ekstremt lav molekylvægt er i stand til at trænge ind i tarmvæggen og absorberes i blodbanen. En særlig rolle i denne proces er givet til enzymer, der nedbryder proteiner i aminosyrer, fedtstoffer til glycerol og fedtsyrer og stivelse til sukkerarter. Fordelingen af ​​proteiner tilvejebringes ved virkningen af ​​enzymet pepsin, som er indeholdt i fordøjelsessystemets vigtigste organ - maven. En del af fordøjelsesenzymerne, der produceres i tarmene i bugspytkirtlen. Disse omfatter især:

• trypsin og chymotrypsin, hvis hovedformål er proteinhydrolyse;
• amylase - enzymer der nedbryder fedtstoffer;
• lipase - fordøjelsesenzymer, der nedbryder stivelse.

Sådanne fordøjelsesenzymer som trypsin, pepsin, chymotrypsin fremstilles i form af proenzymer, og først efter at de kommer ind i maven og tarmene bliver de aktive. Denne funktion beskytter vævene i maven og bugspytkirtlen fra deres aggressive virkninger. Desuden er indersiden af ​​disse organer desuden dækket af et lag af slim, hvilket sikrer endnu større sikkerhed.

Nogle fordøjelsesenzymer fremstilles også i tyndtarmen. Til behandling af cellulose, der kommer ind i kroppen sammen med planteføde, er enzymet med konsonantnavnet cellulase. Med andre ord, i næsten alle dele af mave-tarmkanalen produceres fordøjelsesenzymer, der starter med spytkirtlerne og slutter med tyktarmen. Hver type enzymer udfører sine funktioner, sammen giver højkvalitets fordøjelse af mad og fuldstændig absorption af alle næringsstoffer i kroppen.

Bugspytkirtlenzymer

Bukspyttkjertlen er et blandet sekretionsorgan, det vil sige, det udfører både endogene og eksogene funktioner. Bukspyttkjertelen, som nævnt ovenfor, producerer en række enzymer, der aktiveres af galdevirkning, som kommer ind i fordøjelseskanalerne sammen med enzymer. Pankreas enzymer er ansvarlige for nedbrydning af fedtstoffer, proteiner og kulhydrater i enkle molekyler, som er i stand til at trænge gennem cellemembranen ind i blodbanen. På grund af enzymerne i bugspytkirtlen er der således en fuldstændig assimilering af gavnlige stoffer, der kommer ind i kroppen med mad. Lad os overveje mere effekten af ​​enzymer syntetiseret af cellerne i dette organ i mave-tarmkanalen:

• amylase sammen med sådanne enzymer i tyndtarmen som maltase, invertase og lactase tilvejebringer processen med opdeling af komplekse kulhydrater;
• proteaser, ellers betegnet proteolytiske enzymer i den menneskelige krop, er repræsenteret af trypsin, carboxypeptidase og elastase og er ansvarlige for nedbrydning af proteiner;
• nukleaser - pankreas enzymer repræsenteret af deoxyribonuclease og ribonuclease, som virker på aminosyrerne RNA, DNA;
• lipase er et enzym i bugspytkirtlen, der er ansvarlig for omdannelsen af ​​fedtstoffer til fedtsyrer.

Phospholipase, esterase og alkalisk fasftase syntetiseres også af bugspytkirtlen.

Den farligste i den aktive form er proteolytiske enzymer produceret af kroppen. Hvis processen med deres produktion og frigivelse til andre organer i fordøjelsessystemet er forstyrret, aktiveres enzymerne direkte i bugspytkirtlen, hvilket fører til udvikling af akut pancreatitis og beslægtede komplikationer. Inhibitorer af proteolytiske enzymer, som kan bremse deres virkning, er pankreas polypeptid og glucagon, somatostatin, peptid YY, enkephalin og pancreatastin. Disse hæmmere kan bremse produktionen af ​​bugspytkirtlenzymer ved at påvirke de aktive elementer i fordøjelsessystemet.

Enzymer i tyndtarmen

De vigtigste processer for fordøjelse af mad, der kommer ind i kroppen, finder sted i tyndtarmen. I dette afsnit af fordøjelseskanalen syntetiseres også enzymer, hvis aktiveringsproces forekommer sammen med enzymer i bugspytkirtlen og galdeblæren. Tyndtarmen er den del af fordøjelseskanalen, hvor de sidste trin af hydrolyse af næringsstoffer ind i kroppen sammen med mad finder sted. Det syntetiserer forskellige enzymer, der nedbryder oligo- og polymerer i monomerer, som let kan absorberes af tyndtarmens slimhinde og indtræder lymf og blodbanen.

Under indflydelse af tyndtarmenes enzymer forekommer processen med proteinafbrydelse, som har undergået en forudgående omdannelse i maven, til aminosyrer, komplekse kulhydrater i monosaccharider og fedtstoffer i fedtsyrer og glycerin. I sammensætningen af ​​tarmsaften er der mere end 20 typer af enzymer involveret i fordøjelsen af ​​fødevarer. Med deltagelse af bugspytkirtlen og intestinale enzymer tilvejebringes en komplet udarbejdelse af chymen (delvist fordøjet mad). Alle processer i tyndtarmen forekommer inden for 4 timer efter modtagelsen af ​​chymen i denne del af fordøjelseskanalen.

En vigtig rolle i fordøjelsen af ​​mad i tyndtarmen er galde, som kommer ind i tolvfingertarmen i fordøjelsesprocessen. I sammensætningen af ​​galdenzymerne er fraværende, men denne biologiske væske forøger virkningen af ​​enzymer. Den mest betydelige galde er at nedbryde fedtstoffer, så de bliver til en emulsion. Sådant emulgeret fedt bryder meget hurtigere ned under indflydelse af enzymer. Fedtsyrer, der interagerer med galdesyrer, omdannes til letopløselige forbindelser. Desuden stimulerer udskillelsen af ​​galde intestinal peristaltik og produktion af fordøjelsessaft ved bugspytkirtlen.

Tarmsaft syntetiseres af kirtler, der er placeret i tyndtarmens slimhinde. I sammensætningen af ​​en sådan væske, og der er fordøjelsesenzymer såvel som enterokinase, der er designet til at aktivere virkningen af ​​trypsin. Derudover er der i intestinaljuice et enzym kaldet erepsin, der er nødvendigt for den sidste fase af proteinnedbrydning, enzymer, der virker på forskellige typer af kulhydrater (for eksempel amylase og lactase) samt lipase, der er designet til at omdanne fedtstoffer.

Gastriske enzymer

Processen med at fordøje mad indtræder gradvist i hver del af mave-tarmkanalen. Således begynder den i mundhulen, hvor maden er grundet af tænderne og blandet med spyt. Det er i spytten, at enzymer, der nedbryder sukker og stivelse, er indeholdt. Efter mundhulen kommer den knuste mad ind i spiserøret i maven, hvor den næste fase af fordøjelsen begynder. Det vigtigste gastriske enzym er pepsin, der er designet til at omdanne proteiner til peptider. Også til stede i maven er gelatinase - et enzym, processen med opdeling af collagen og gelatine, for hvilken er den vigtigste opgave. Plus er mad i hulrummet af dette organ udsat for henholdsvis amylase og lipase, opdeling af stivelse og fedtstoffer.

Kvaliteten af ​​fordøjelsesprocessen afhænger af kroppens evne til at opnå alle de nødvendige næringsstoffer. Opdelingen af ​​komplekse molekyler i mange enkle grupper sikrer deres yderligere absorption i blodet og lymfestrømmen ved efterfølgende fordøjelseskanaler i andre dele af mave-tarmkanalen. Utilstrækkelig produktion af gastriske enzymer kan forårsage udvikling af forskellige sygdomme.

Leverenzymer

Leverenzymer er af stor betydning for strømmen af ​​forskellige biokemiske processer i kroppen. Funktionerne af proteinmolekyler produceret af denne krop er så mange og forskellige, at det er almindeligt at opdele alle leverenzymer i tre hovedgrupper:

• Sekretoriske enzymer designet til at regulere blodkoagulation. Disse omfatter cholinesterase og protrombinase.
• Indikator leverenzymer, herunder aspartataminotransferase, forkortet AST, alaninaminotransferase med den tilsvarende betegnelse af ALT og lactat dehydrogenase - LDH. Disse enzymer signalerer læsioner af organets væv, som ødelægger hepatocytter, "forlader" levercellerne og trænger ind i blodbanen;
• Excretory enzymer produceres i leveren og forlade kroppen med sved gald. Disse enzymer indbefatter alkalisk phosphatase. Når brud på udstrømningen af ​​galde fra legemet af alkalisk fosfatase stiger.

Forstyrrelsen af ​​visse leverenzymer i fremtiden kan føre til udvikling af forskellige sygdomme eller signalere deres tilstedeværelse på nuværende tidspunkt.

En af de mest informative analyser for leversygdomme er blodbiokemi, som gør det muligt at bestemme niveauet af indikator enzymer AST, ATL. Således er normal aspartataminotransferase for en kvinde 20-40 U / l, og for det stærkere køn - 15-31 U / l. En stigning i aktiviteten af ​​dette enzym kan indikere skade på hepatocytter af mekanisk eller nekrotisk art. Det normale indhold af alaninaminotransferase bør ikke overstige niveauet 12-32 U / l hos kvinder, og for mænd betragtes indikatoren for ALT-aktivitet i området 10-40 U / l som normal. Forøgelsen af ​​ALT-aktivitet, opnået tifoldige indikatorer, kan indikere udviklingen af ​​infektionssygdomme i kroppen, og endda længe før udseendet af deres første symptomer.

Yderligere undersøgelser af leverenzymernes aktivitet anvendes som regel til differentiel diagnose. Til dette kan en analyse udføres på LDH, GGT og GLDG:

Aktivitetshastigheden for lactat dehydrogenase er en indikator, der ligger fra 140-350 U / l.

GlDG øgede priserne kan være et tegn på degenerative organlæsioner, alvorlig forgiftning, sygdomme af infektiøse eller onkologi. Den maksimale tilladte indikator for et sådant enzym til kvinder er 3,0 U / l, og for mænd - 4, 0 U / l.

Aktivitetshastigheden for GGT-enzymet for mænd er en indikator på op til 55 U / l, for kvinder - op til 38 U / l. Afvigelser fra denne norm kan indikere udviklingen af ​​diabetes samt sygdomme i galdevejen. I dette tilfælde kan indikatoren for enzymaktivitet øges ti gange. Derudover bruges GGT i moderne medicin til at bestemme alkoholisk hepatose.

Enzymer syntetiseret af leveren har forskellige funktioner. Så er nogle af dem sammen med galde output fra kroppen gennem galdegangene og aktivt involveret i processen med fordøjelsen. Alkalisk phosphatase er et glimrende eksempel på dette. Den normale indikator for aktiviteten af ​​dette enzym i blodet skal ligge i området 30-90 U / l. Det skal bemærkes, at hos mænd kan dette tal nå 120 U / l (med intensive metaboliske processer, tallet kan stige).

Blod enzymer

At bestemme enzymernes aktivitet og deres indhold i kroppen er en af ​​de vigtigste diagnostiske metoder til bestemmelse af forskellige sygdomme. Således kan enzymerne i blod indeholdt i sin plasma indikerer udviklingen af ​​leverpatologi, inflammatoriske og nekrotiske processer i cellerne i væv, sygdomme i det cardiovaskulære system og andre. Enzymer blod normalt opdelt to grupper. Den første gruppe omfatter enzymer udskilt i blodplasma af nogle organer. For eksempel producerer leveren såkaldte forstadier af enzymer, der er nødvendige for arbejdet i blodkoagulationssystemet.

Den anden gruppe har en meget større mængde blod enzymer. I kroppen af ​​en sund person har sådanne proteinmolekyler ikke fysiologisk betydning i blodplasmaet, da de udelukkende virker på det intracellulære niveau i de organer og væv, der produceres. Normalt bør aktiviteten af ​​sådanne enzymer være lav og konstant. Når cellerne er beskadiget, som ledsages af forskellige sygdomme, frigives de enzymer, der er indeholdt i dem, og trænger ind i blodbanen. Årsagen til dette kan være inflammatoriske og nekrotiske processer. I det første tilfælde forekommer frigivelsen af ​​enzymer på grund af overtrædelsen af ​​cellemembranens permeabilitet i det andet - på grund af krænkelsen af ​​cellernes integritet. Desuden er jo højere niveauet af enzymer i blodet, desto større grad af cellebeskadigelse.

Biokemisk analyse gør det muligt at bestemme aktiviteten af ​​visse enzymer i blodplasmaet. Det anvendes aktivt til diagnosticering af forskellige sygdomme i lever, hjerte, skeletmuskler og andre typer væv i menneskekroppen. Derudover tager den såkaldte enzymodiagnose ved bestemmelse af visse sygdomme hensyn til den subcellulære lokalisering af enzymer. Resultaterne af sådanne undersøgelser tillader os at bestemme præcis hvilke processer der forekommer i kroppen. Således har blodenzymerne under inflammatoriske processer i væv cytosolisk lokalisering, og for nekrotiske læsioner bestemmes tilstedeværelsen af ​​nukleare eller mitokondrie enzymer.

Det skal bemærkes, at stigningen i indholdet af enzymer i blodet ikke altid skyldes vævsskade. Aktiv patologisk vækst af væv i kroppen, især i kræft, øget produktion af visse enzymer eller nedsat nyrefunktionsevne kan også bestemmes af det forøgede indhold af visse enzymer i blodet.

Enzymer: medicin til medicinsk brug

I moderne medicin gives et særligt sted til brug af forskellige enzymer til diagnostiske og terapeutiske formål. Også enzymer har fundet deres anvendelse som specifikke reagenser, hvilket gør det muligt at bestemme forskellige stoffer med nøjagtighed. For eksempel anvendes glucoseoxidase i moderne laboratorier ved udførelse af en analyse til bestemmelse af glucosens indhold i urin og serum. Urease bruges til at vurdere mængden af ​​urinstof i urin og blodprøver. Forskellige typer af dehydrogenaser kan nøjagtigt bestemme forekomsten af ​​forskellige substrater (lactat, pyruvat, ethylalkohol, etc.).

Den høje immunogenicitet af enzymer begrænser deres brug væsentligt til terapeutiske formål. Men på trods af dette bliver den såkaldte enzymterapi aktivt udviklet ved hjælp af enzymer (lægemidler med deres indhold) som et middel til substitutionsbehandling eller et element af kompleks behandling. Erstatningsterapi anvendes til sygdomme i mave-tarmkanalen, hvis udvikling skyldes utilstrækkelig produktion af fordøjelsessaft. Med en mangel på bugspytkirtlenzymer kan deres mangel kompenseres ved oral medicin, hvor de er til stede.

Som en ekstra bestanddel i den komplekse behandling kan enzymer anvendes til forskellige sygdomme. For eksempel anvendes proteolytiske enzymer, såsom trypsin og chymotrypsin, til behandling af purulente sår. Præparater med deoxyribonuklease- og ribonucleaseenzymer anvendes til behandling af adenoviral conjunctivitis eller herpes keratitis. Enzympræparater anvendes også til behandling af trombose og tromboembolisme, kræft osv. Deres anvendelse er vigtig for resorption af brænde og postoperative ar kontrakter.

Anvendelsen af ​​enzymer i moderne medicin er meget forskelligartet, og dette område udvikler sig konstant, hvilket giver dig mulighed for konstant at finde nye og mere effektive metoder til behandling af visse sygdomme.

http://medaboutme.ru/zdorove/spravochnik/slovar-medicinskih-terminov/fermenty/