Enkle og komplekse proteiner. Alle proteiner er opdelt i to store grupper: enkelt og komplekst. Enkle proteiner er kun fremstillet af aminosyrer; foruden aminosyrer indeholder komplekse proteiner metalatomer eller andre komplekse ikke-proteinstoffer.

Simple proteiner skelnes fra hinanden ved opløselighed i vand og andre opløsningsmidler. Proteiner der kan opløses i rent destilleret vand kaldes albumin. Et eksempel på albumin er æggehvide samt hvede- og ærteproteiner. Proteiner der kan opløses i en svag saltopløsning, kaldet globuliner. Repræsentanter for globuliner kan kaldes blodproteiner og mange vegetabilske proteiner. Cellerne af levende organismer indeholder også proteiner, som er opløselige i alkoholer og svage alkaliske opløsninger.

Komplekse proteiner. Afhængigt af arten af ​​ikke-proteinegenskaberne af de forbindelser, der udgør proteiner, er de opdelt i nukleoproteiner, chromoproteiner, lipoproteiner mv.

Chromoproteiner - farvede proteiner - er bredt fordelt i levende organismer. Så blod hæmoglobin er et kromoprotein og indeholder jernatomer. Nukleære proteiner er komplekse forbindelser resulterende fra kombinationen af ​​protein og nukleinsyrer. De findes i alle levende organismer og er en integreret del af kernen og cytoplasma.

http://biologylife.ru/belkov/prostye-i-slozhnye-belki.html

Enkle og komplekse proteiner

Afhængig af den kemiske sammensætning er en omfattende klasse af proteiner opdelt i simple proteiner (proteiner) og komplekse proteiner (proteider).

Enkle proteiner, eller proteiner, er bygget fra aminosyrer og, når de hydrolyseres, nedbrydes henholdsvis til aminosyrer. Komplekse proteiner eller proteiner er tokomponentproteiner, der består af nogle enkle proteiner og en ikke-proteinkomponent kaldet protesegruppen. Ved hydrolysen af ​​komplekse proteiner frigives i tillæg til fri aminosyrer den ikke-proteinholdige del eller dens nedbrydningsprodukter.

Enkle proteiner er igen opdelt på grundlag af visse betingede kriterier i en række undergrupper: protaminer, histoner, albumin, globuliner, prolaminer, gluteliner, proteinoider osv.

Klassificeringen af ​​komplekse proteiner er baseret på den kemiske natur af deres ikke-proteinkomponent:

• 1) glycoproteiner (indeholder kulhydrater);
• 2) lipoproteiner (indeholder lipider);
• 3) phosphoproteiner (indeholder phosphorsyre);
• 4) kromoproteiner (indeholder farvet protetisk gruppe);
• 5) metalloproteiner (indeholder ioner af forskellige metaller);
• 6) nukleoproteiner (indeholder nukleinsyrer).
• 1. Glycoproteiner. Præstiske grupper er repræsenteret af carbohydrater og deres derivater (1-30%), der er bundet til proteindelen ved hjælp af en kovalent glycosidbinding via OH-grupperne (serin, threonin) eller NH-gruppen (lysin, asparagin, glutamin).

Sammensætningen af ​​den protese gruppe af glycoproteiner:

• - monosaccharider (aldoser, ketoser);
• - oligosaccharider (disaccharider, trisaccharider osv.);
• - polysaccharider (homopolysaccharider, heteropolysaccharider).

H-homopolysaccharider indeholder monosaccharider af kun én type, heteropolysaccharider indeholder forskellige monomere enheder. Homopolysaccharider er opdelt i struktur og reserve.

Stivelse - en reserveplante homopolysaccharid. Konstrueret fra rester a-glucose, forbundet med a-glycosidbindinger.

Glycogen er det primære reserve homopolysaccharid hos mennesker og højere dyr. Konstruerede deres rester a-glucose. Indeholdt i alle organer og væv, mest af alt i leveren og musklerne.

• - celle membran receptorer;
• - interferoner;
• - plasmaproteiner (undtagen albumin);
• - immunglobuliner;
• - gruppe blod stoffer
• - fibrinogen, protrombin;
• - haptoglobin, transferrin;
• - ceruloplasmin;
• - membran enzymer;
• - hormoner (gonadotropin, corticotropin).

Proteoglycaner (glycosaminoglycaner) er lineære, uforgrenede polymerer konstrueret fra gentagende disaccharid-enheder. Kulhydrater er heteropolysaccharider med høj molekylvægt og udgør 95% af molekylet. Kulhydrater og proteiner er forbundet med glycosidbindinger gennem OH-grupperne (serin, threonin) og NH'2 (lysin, asparagin og glutamin).

Overfladen af ​​funktionelle ioniserede grupper giver en høj grad af hydratisering, såvel som elasticiteten, strækbarheden og slimegenskaben af ​​proteoglycaner. Proteoglycaner er heparin, hyaluron og kondroitinsyrer.

• 2. Lipoproteiner - indeholder lipider af flere klasser som en protesgruppe, der er forbundet med lipider og kolesterol på grund af forskellige ikke-kovalente kræfter.
• 3. Phosphoproteiner - komplekse proteiner. Den protese gruppe er repræsenteret af phosphorsyre. Fosforresterne er forbundet med proteindelen af ​​molekylet med esterbindinger gennem hydroxygrupperne i aminosyrerne serin og threonin.

Inkluder breech - mælkeproteiner, viteller - æggeblomme proteiner, ovalbumin - kylling æg protein. En stor mængde er indeholdt i centralnervesystemet. Mange vigtige celleenzymer er kun aktive i den phosphorylerede form. Phosphoprotein - en kilde til energi og plastmateriale.

4. Chromoproteiner (CP) er komplekse proteiner, hvoraf den protese gruppe giver dem farve.

Hemoproteiner - protesegruppe har en hæmstruktur. Flavoproteiner - protetisk gruppe - FAD eller FMN.

5. Metalloproteiner - indeholder ioner af et eller flere metaller forbundet med koordinationsbindinger med de funktionelle grupper af proteinet. Ofte er enzymer.

Metalindhold i metalloproteiner:

• - ferritin, transferrin - Fe;
• - alkohol dehydrogenase - Zn;
• - cytochromoxidase-Cu;
• - proteinaser - Mg, K;
• - ATP-aza-Na, K, Ca, Mg.

Funktioner af metalioner:

• - er enzymets aktive center
• - tjene som en bro mellem enzymets aktive substrat og substratet, bringe dem sammen;
• - tjene som elektronacceptorer på et bestemt stadium af den enzymatiske reaktion
• 6. Nukleoproteiner - komplekse proteiner, hvori ikke-proteinkomponent
• - nukleinsyrer - DNA eller RNA er bundet af adskillige ionbindinger med proteinkomponenterne af positivt ladede aminosyrer - arginin og lysin. Derfor er nukleoproteiner polykationer (histoner). Proteinkomponenterne udveksles som enkle proteiner.

http://studref.com/439263/matematika_himiya_fizik/prostye_slozhnye_belki

8 enkle og komplekse proteiner

Enkle egern er bygget fra rester. aminosyrer og på hydrolyse bryde op i overensstemmelse hermed kun gratis aminosyrer.

Komplekse proteiner er to-komponent. proteiner, som består af nogle enkle protein og en ikke-proteinkomponent kaldet en proestetisk gruppe. ved hydrolyse kompleks proteiner, udover gratis aminosyrer, den ikke-proteindel eller dens nedbrydningsprodukter frigives.

simpel proteiner Til gengæld er de opdelt på grundlag af nogle betinget udvalgte kriterier i en række undergrupper: protaminer, histoner, albumin, globuliner, prolaminer, gluteliner og andre klassifikation kompleks proteiner (se kapitel 2) er baseret på den kemiske natur af ikke-proteinbestanddelen. I overensstemmelse med dette skelnes phosphoproteiner (indeholder phosphorsyre), chromoproteiner (pigmenter er inkluderet i dem), nukleoproteiner (indeholder nukleinsyrer), glycoproteiner (indeholder kulhydrater)lipoproteiner (indeholder lipider) og metalloproteiner (indeholder metaller).

Protamin (protamin) - Hovedkerneprotein med lav molekylvægt (4-12 kD). I mange dyr er protaminen i ordenen af ​​sigonerne indeholdt i permatozoiderne, og i nogle dyr (for eksempel i fisk) er histonerne helt erstattet. Tilstedeværelsen af ​​protamin beskytter DNA'et af virkningen af ​​kernen og giver den kompakte form af kromatin.

HISTONES (fra det græske Histos-stof), en gruppe af stærkt basale simple proteiner (p / 9.5-12.0), indeholdt i kernerne i dyre- og planteceller. Det antages, at G. er involveret i oversættelsen af ​​ekstremt langmolekylerkromosomalDNAi en form, der passer til rum. adskillelse af individuelkromosomerog flytte dem underdivisioncelle. Det menes også, at G. er involveret i mekanismernetranskriptionogreplikation.

ALBUMINS (fra det latinske. Album, slægten. Case of albuminis protein), vandopløselige globulære proteiner, der er en del af serumet, levende celler og planters cytoplasma og mælk. Naib. Væv og æg A. er kendt, såvel som mælkealbumin (hovedkomponenterne i de respektive serum, ovidoproteiner og mælk).

Globulin (globulin) - Globuliner - en familie af globulære proteiner, opløselige i opløsninger af salte, syrer og alkalier (polypeptidkæder foldes ind i sfæriske eller ellipsoidale strukturer - kugler). Globuliner er involveret i immunresponser (immunglobuliner), i blodkoagulation (protrombin, fibrinogen) mv.

PROLAMINER, ekstra proteiner af kornfrø (i hvede kaldes disse proteiner piatalin, i majskorn, i byghorde, i rug-sekaliner, i havre-avsnina). P. er opdelt i to grupper - svovlholdige (S-rige) og svovlholdige (S-fattige). Alle disse proteiner er kodet af familier af beslægtede gener, som har en fælles forløber. Ofte er gluteniner (gluteliner eller HMW) også relateret til P. Alle disse grupper af proteiner afviger i aminosyresammensætning, indeholder mange rester af glutamin og prolin, få rester af basiske aminosyrer (se tabel).

GLYKOPROTEINY (glycoproteiner), Comm. I molekyler bindes oligo- eller polysaccharidrester (O- eller N-glycosidbindinger) med polypeptidkæder af proteinet. G. udbredt i naturen Disse omfatter vigtige komponenter i blodserum (immunoglobuliner, transferrin osv.), Blodblodstoffer, der bestemmer blodgruppen af ​​mennesker og dyr, antigeniske vira (influenza, mæslinger, encephalitis osv.), Nekrofilimormoner, lectiner, enzymer.

IPOPROTEINY (lipoproteiner), komplekserne bestående af outcrops (apolipoproteiner, i forkortet form - apo-L.) Eller pidov, udføres kommunikation mellem to-rymi ved hjælp af hydrofob og elektrostatisk. interaktioner. L. inddelt i fri eller p-enterable (L. plasma af blod, mælk, æggeblomme osv.) Og uopløselig, såkaldt. strukturelle (L.Membrankleki, myelinskeden af ​​nervefibre, chloroplaster). Ikke-kovalent binding i L. interproteiner eller lipider har en vigtig biol. værdi af Det bestemmer muligheden for fri. udveksles med modulering af St. i L. i organismen. Blandt fri. L. (de indtager en nøgleposition i transporten af ​​imetabolismistiske lipider) naib. L. blodplasma er undersøgt, to-rug klassificeret efter deres tæthed.

http://studfiles.net/preview/3290191/

Enkle og komplekse proteiner

Enkle proteiner kaldes, som, når de hydrolyseres, kun nedbrydes til aminosyrer. Navnet er ret vilkårlig, da de fleste af de såkaldte simple proteiner i celler er forbundet med andre ikke-proteinmolekyler.

Ikke desto mindre er de følgende grupper af enkle proteiner traditionelt skelnet:

1. Histoner - hovedmolekyler med lav molekylvægt, er involveret i emballagen af ​​celle DNA, er stærkt konservative proteiner, mutationer i dem er dødelige. Fem histonfraktioner skelnes: H1 fraktionen er rig på lysin, H2A- og H2b-fraktionerne er moderat rige på lysin, og H3- og H4-fraktionerne er rige på arginin. Aminosyresekvensen af ​​histoner har ændret sig lidt i løbet af evolutionen, histonerne af pattedyr, planter og gær ligner meget hinanden. For eksempel adskiller humane og hvede H4 sig kun i få aminosyrer ud over størrelsen af ​​proteinmolekylet, og dets polaritet er ret konstant. Herved kan vi konkludere, at histonerne blev optimeret i den tidlige fælles forløber for dyr, planter og svampe (mere end 700 millioner år siden). Selvom der er sket utallige punktmutationer i histon-generne siden da, ledte de alle tilsyneladende til udryddelsen af ​​mutante organismer.

2. Protaminer - en gruppe af enkleste lavmolekylære proteiner, har udtalt basale egenskaber på grund af indholdet af 60-85% arginin, er velopløselige i vand, er analoger af histoner, men pakker DNA mere tæt i hvirveldyrspermatozoer for at undgå huller i celledeling.

3. Prolaminer er kornproteiner, indeholder 20-25% glutaminsyre og 10-15% prolin, opløselig i 60-80% alkohol, medens andre proteiner falder under disse betingelser. I prolaminerne er der næsten ingen lysin, som signifikant reducerer næringsværdien af ​​vegetabilske proteiner.

4. Gluteins - også proteiner af vegetabilsk oprindelse, udgør størstedelen af ​​glutenet fra korn.

5. Albuminer - blodproteiner, der udgør mere end halvdelen af ​​blodproteinerne, er kugleformede proteiner, opløselige i vand og svage saltopløsninger, bundfald i en mættet opløsning (NH₄)₂SO₄, Isoelektrisk punkt - 4,7, har en høj negativ ladning ved blodets pH. Humant blodalbumin består af en enkelt polypeptidkæde, der omfatter 584 aminosyrerester med et højt indhold af asparaginsyrer og glutaminsyrer. Molekylet har tre gentagende homologe domæner, der hver indeholder seks disulfidbroer. Det kan antages, at genet som bestemmer dette protein i løbet af evolutionen, duplikeres to gange. Albumin forårsager det primære osmotiske tryk i blodet (det kaldes onkotisk) og har evnen til at binde lipofile stoffer, hvorved det kan transportere fedtsyrer, bilirubin, medicinske stoffer, nogle steroidhormoner, vitaminer, calcium og magnesiumioner. Albuminer findes i planteceller, hvor de er præget af et højt indhold af methionin og tryptophan.

6. Globuliner - Globale plasmaproteiner, opløses kun i en svag opløsning af NaCl, i en umættet opløsning (NH₄)₂SO₄ udfældet, som et resultat af hvilket de kan adskilles fra albumin. Forholdet mellem albumin og globuliner er en vigtig biokemisk karakteristik af blodet, der opretholdes på et konstant niveau. Under elektroforese er globuliner opdelt i flere fraktioner:

α₁ - antitrypsin, antichymotrypsin, protrombin, corticosteroider transcortin, progesterontransportør, thyroxin-overførende globulin;

α₂ - antithrombin, cholinesterase, plasminogen, macroglobulin, bindende proteinaser og transport af zinkioner, retinoltransporterende protein, vitamin D-transporterende protein;

β - indeholder transferrin, jernbærende, ceruloplasmin, kobberbærende, fibrinogen, kønshormonbærende globulin, transcobalamin, vitamin B-bærende₁₂, C-reaktivt protein, som aktiverer komplementsystemet;

Der er også plante globuliner, de er karakteriseret ved et højt indhold af arginin, asparagin og glutamin og består af to fraktioner.

7. Scleroproteiner - proteiner, der er uopløselige eller delvist opløselige i vand, vandige opløsninger af neutrale salte, ethanol og blandinger af ethanol med vand. Disse er fibrillære proteiner (keratiner, collagen, fibroin osv.), De er stærkt resistente over for kemiske reagenser, virkningen af ​​proteolytiske enzymer og udfører en strukturfunktion i kroppen.

8. Giftige proteiner - giftstoffer af slangegift, skorpioner, bier. De er karakteriseret ved en meget lav molekylvægt.

Komplekse proteiner er proteiner, der nedbrydes til aminosyrer og ikke-proteinstoffer under hydrolyse. Hvis et ikke-proteinstof er stærkt forbundet med proteinkomponenten, så kaldes det en protesgruppe.

Komplekse proteiner er opdelt i typer afhængigt af ikke-proteinkomponenten.

Chromoproteiner - indeholder et farvet stof som en protesgruppe.

Opdelt i tre grupper:

a) hæmoproteiner (jernporfyriner) - hæmoglobin, myoglobin, cytochromer, catalase, peroxidase,

c) flavoproteiner - FAD og FMN, som er en del af oxidoreduktaser.

Metalloproteiner - indeholder i tillæg til protein ioner af et eller flere metaller. Disse omfatter proteiner indeholdende ikke-hemein jern, såvel som proteiner koordineret med metalatomer i komplekse enzymproteiner:

a) ferritin - et højmolekylært vandopløseligt komplekst protein indeholdende ca. 20% jern, koncentreret i milt, lever, knoglemarv, virker som et jern depot i kroppen. Jern i ferritin er i en oxideret form (FeO · OH)₈· (FeO-PO₃H₂), og jernatomerne bundet koordinativt til nitrogenatomer i peptidgrupperne;

b) transferrin - en del af β-globulinfraktionen indeholder 0,13% jern, er en bærer af jern i kroppen. Jernatomet kombinerer med proteinet med koordinationsbindinger for hydroxylgrupper af tyrosin.

Phosphoproteiner - proteiner indeholdende phosphorsyre, bundet af en esterbinding til hydroxylradikalerne serin og threonin. Indholdet af phosphorsyre når 1% i phosphoproteiner. Udfør en ernæringsmæssig funktion, lagre fosfor for at opbygge knogle og nervesvæv.

Repræsentanter for phosphoproteiner er:

a) vitelin - æggeblomme hvid;

b) ichtulin - phosphoprotein af fiskrød.

c) Caseinogen, et phosphoprotein af mælk, findes i form af et opløseligt salt med Ca2 +, når koagulerende mælk, Ca2 + løsner og kasein udfældes;

Lipoproteiner - proteiner, der indeholder neutrale fedtstoffer, frie fedtsyrer, phospholipider, cholesterider som en protesgruppe. Lipoproteiner er en del af den cytoplasmatiske membran og intracellulære membraner i kernen, mitokondrier, det endoplasmatiske retikulum og er også til stede i fri tilstand (hovedsageligt i blodplasma). Lipoproteiner stabiliseres af ikke-kovalente bindinger af forskellig art.

Plasma lipoproteiner har en karakteristisk struktur: der er en fedtdråbe (kerne) indeholdende ikke-polære lipider (triacylglycerider, esterificeret cholesterol) den fede dråbe er omgivet af en skal, som indeholder phospholipider og frit cholesterol, hvis polære grupper er henvist til vand, og de hydrofobe dem nedsænkes i kernen; Proteindelen er repræsenteret ved proteiner kaldet apoproteiner. Apoproteiner spiller en afgørende rolle i lipoproteins funktion: de tjener som genkendelsesmolekyler til membranreceptorer og essentielle partnere for enzymer og proteiner, der er involveret i metabolisme og metabolisme af lipider.

Plasma lipoproteiner er opdelt i flere grupper:

- chylomicroner (CM), transportlipider fra tarmceller til lever og væv;

- pre-p-lipoproteiner (lipoproteiner med meget lav densitet - VLDL) transport lipider syntetiseret i leveren;

- β-lipoproteiner (low density lipoproteins - LDL), transport cholesterol til vævet;

- α-lipoproteiner (HDD-lipoproteiner), transporterer kolesterol fra væv til leveren, fjerner overskydende kolesterol fra cellerne, giver apoproteiner til de resterende lipoproteiner.

Jo større lipidkernen, det vil sige den største del af de ikke-polære lipider, jo lavere er densiteten af ​​lipoproteinkomplekset. Chylomicroner kan ikke trænge ind i vaskulæret på grund af deres store størrelse og HDL, LDL og delvis VLDL kan. Imidlertid er HDL lettere fjernet fra væggen gennem lymfesystemet, og de har desuden en højere procentdel af protein og phospholipider og metaboliseres hurtigere end dem, der er rige på kolesterol og triacylglycerid LDL og VLDL.

Glycoproteiner - indeholder kulhydrater og deres derivater, stærkt forbundet med proteindelen af ​​molekylet. Kolhydratkomponenterne ud over den informative (immunologiske) funktion øger signifikant molekylernes stabilitet til forskellige former for kemiske, fysiske effekter og beskytter dem mod virkningen af ​​proteaser.

Glycosylerede proteiner er oftest på ydersiden af ​​den cytoplasmatiske membran og udskilles fra celleproteinerne. Forbindelsen mellem kulhydratkomponenten og proteindelen i forskellige glycoproteiner udføres gennem kommunikation gennem en af ​​tre aminosyrer: asparagin, serin eller threonin.

Glycoproteiner indbefatter alle plasmaproteiner, undtagen albumin, glycoproteiner fra den cytoplasmiske membran, nogle enzymer, nogle hormoner, glycoproteiner i slimhinderne, blodfrit af antarktisk fisk.

Et eksempel på glycoproteiner er immunoglobuliner - en familie af Y-formede glycoproteiner, hvor begge toppe kan binde antigen. Immunoglobuliner i kroppen er i form af membranproteiner på overfladen af ​​lymfocytter og i fri form i blodplasmaet (antistoffer). Et IgG-molekyle er en stor tetramer af to identiske tunge kæder (H-kæder) og to identiske lette kæder (L-kæder). I begge H-kæder er der et kovalent bundet oligosaccharid. IgG tunge kæder består af fire globulære domæner V, C₁, C₂, C₃, lette kæder - fra to globulære domæner V og C. Brevet C står for konstante regioner, V - variabel. Både tunge kæder såvel som en let kæde med en let kæde er forbundet med disulfidbroer. Domænerne indeni stabiliseres også af disulfidbroer.

Domæner har en længde på ca. 110 aminosyrerester og har gensidig homologi. En sådan struktur opstod naturligvis på grund af gent duplikering. I den centrale region af immunoglobulinmolekylet er der en hængslet region, som giver antistofferne intramolekylær mobilitet. Immunoglobuliner brydes ned af enzymet papain i to F_ab og en f_c-et fragment. Begge f_ab-fragmenter består af en L-kæde og N-terminal del af H-kæden og bevarer evnen til at binde antigen. F_c-fragmentet består af den C-terminale halvdel af begge H-kæder. Denne del af IgG udfører bindingsfunktionerne til celleoverfladen, interagerer med komplementsystemet og er involveret i overføringen af ​​immunoglobuliner med celler.

Glycophorin, et erythrocytemembran-glycoprotein, indeholder ca. 50% kulhydrater i form af en lang polysaccharidkæde, der er kovalent bundet til en af ​​enderne af polypeptidkæden. Kolhydratkæden stikker udad fra membranens yderside, den indeholder antigene determinanter, der bestemmer blodgruppen. Derudover er der områder der binder nogle patogene vira. Polypeptidkæden er nedsænket inde i membranen placeret i midten af ​​glycophorinmolekylet, den hydrofobe peptidregion passerer gennem lipid-dobbeltlaget, den polære ende med negativt ladet glutamat og aspartat forbliver nedsænket i cytoplasmaet.

Proteoglycaner - afviger fra glycoproteiner ved forholdet mellem kulhydrat og proteindele. I glycoproteiner er et stort proteinmolekyle nogle steder glycosyleret med kulhydratrester, proteoglycaner består af lange kulhydratkæder (95%), der er forbundet med en lille mængde protein (5%). Proteoglycaner er hovedstoffet i den ekstracellulære matrix af bindevæv, de kaldes også glycosaminoglycaner, mucopolysaccharider. Carbonhydratdelen er lineære uforgrenede polymerer opbygget af gentagne disaccharidenheder i deres sammensætning nødvendigvis omfatter monomerrester af glucosamin eller galactosamin og D- eller L-iduronsyre.

Sammensætningen af ​​proteoglycaner indbefatter 0,04% silicium, dvs. 130-280 gentagende enheder af animalske proteoglycaner tegner sig for et atom af dette element; blandt repræsentanter for vegetabilsk rige er indholdet af silicium i pektiner cirka fem gange højere. Det menes at orthosilsyre Si (OH)₄ reagerer med hydroxylgrupperne af kulhydrater, hvilket resulterer i dannelsen af ​​etherbindinger, som kan spille broernes rolle mellem kæderne:

Nogle repræsentanter for proteoglycaner:

1. Hyaluronsyre er en meget udbredt proteoglycan. Det er til stede i bindevæv af dyr, øjets glasagtige krop, i synovialvæsken i leddene. Desuden er det syntetiseret af forskellige bakterier. Hovedfunktionerne af hyaluronsyre er bindingen af ​​vand i det intercellulære rum, retentionen af ​​celler i den gelélignende matrix, smørhed og evnen til at blødgøre stød, deltagelse i reguleringen af ​​vævspermeabilitet. Andelen af ​​protein er 1-2%.

Disaccharidenheden består af en glucuronsyrerest og en N-acetylglucosaminrest, der er bundet af en p (1 → 3) glycosidbinding, og disaccharidenhederne er bundet af en p (1-4C) glycosidforbindelse. På grund af tilstedeværelsen af ​​β (1 → 3) bindinger antager hyaluronsyremolekylet, der nummererer flere tusinde monosaccharidrester, helixkonformationen. Der er tre disaccharidblokke pr. Drejning af helixen. Hydrofile carboxylgrupper af glucuronsyrerester lokaliseret på den ydre side af helixen kan binde Ca2 + ioner. På grund af den stærke hydrering af disse grupper binder hyaluronsyre og andre proteoglycaner i dannelsen af ​​geler 10.000 gange volumenet af vand.

glucuronsyrerest + N-acetylglucosaminrest

2. Chondroitinsulfat - afviger fra hyaluronsyre, at i stedet for N-acetylglucosamin det indeholder N-acetylgalactosamin-4 (eller 6) sulfater. Chondroitin-4-sulfat er lokaliseret primært i brusk, knogle, hornhinde og embryobrox. Chondroitin-6-sulfat - i huden, sener, ledbånd, navlestreng, hjerteventiler.

3. Heparin, et antikoagulerende middel til blodet og lymfekød hos pattedyr, syntetiseres af mastceller, som er et led i bindevæv. Eftersom proteoglycaner kombinerer sin kemiske struktur - disaccharidenhed bestående af en rest glucuronat-2-sulfat rest og N-acetyl-glucosamin-6-sulfat. Der er flere typer hepariner, lidt anderledes i struktur. Heparin er meget stærkt bundet til protein. Kolhydratkæden af ​​heparin og chondroitinsulfater er bundet til proteinet gennem en O-glycosidbinding, der forbinder den endelige kulhydratrest og serinrest i proteinmolekylet.

4. Murein - det vigtigste strukturelle polysaccharid af bakterielle cellevægge. I murein er residuerne af to forskellige monosaccharider forbundet i p (1 → 4) positionen: N-acetylglucosamin og N-acetylmuraminsyre, karakteristisk for murein, alternativ. Sidstnævnte er en simpel mælkesyreester med N-acetylglucosamin. I cellevæggen forbindes carboxylgruppen af ​​mælkesyre med en amidbinding til penta-peptidet, som forbinder de individuelle kæder af murein med en tredimensionel netværksstruktur.

Nukleoproteiner er komplekse proteiner, hvori nukleinsyrer virker som ikke-proteindele.

På trods af mangfoldigheden af ​​proteiner, der findes i cellerne, har naturen ikke rigtig sorteret alle mulige kombinationer af aminosyrer. De fleste proteiner kommer fra et begrænset antal forfædre gener.

Homologe proteiner kaldes, der udfører de samme funktioner i forskellige arter, for eksempel hæmoglobin i alle hvirveldyr transporterer ilt, og cytokrom c i alle celler deltager i biologiske oxidationsprocesser.

Homologe proteiner af de fleste arter:

a) har samme eller meget tæt molekylvægt

b) indeholder i mange positioner de samme aminosyrer, der kaldes invariantrester

c) i nogle positioner er der signifikante forskelle i aminosyresekvensen, de såkaldte variable regioner;

d) indeholde homologe sekvenser - et sæt af lignende træk i aminosyresekvensen af ​​de sammenlignede proteiner; ud over identiske aminosyrer indeholder disse sekvenser aminosyre radikaler, selvom de er forskellige i deres fysisk-kemiske egenskaber.

En sammenligning af aminosyresekvensen af ​​homologe proteiner afsløret:

1) konservative, invariante aminosyrerester er vigtige for dannelsen af ​​en unik rumlig struktur og biologisk funktion af disse proteiner;

2) Tilstedeværelsen af ​​homologe proteiner indikerer en fælles evolutionær oprindelse af arten;

3) Antallet af variable aminosyrerester i homologe proteiner er proportional med de fylogenetiske forskelle mellem de sammenlignede arter;

4) i nogle tilfælde kan selv små ændringer i aminosyresekvensen forårsage forstyrrelser i egenskaberne og funktionerne af proteiner;

5), men ikke alle ændringer i aminosyresekvensen forårsager forstyrrelser i proteinernes biologiske funktioner;

6) de største krænkelser af proteinernes struktur og funktion forekommer, når aminosyrerne erstattes i kernen af ​​proteinfoldning, som er en del af det aktive center, ved krydset af polypeptidkæden under dannelsen af ​​den tertiære struktur.

Proteiner, der har homologe regioner af polypeptidkæden, en lignende konformation og beslægtede funktioner, isoleres i familier af proteiner. Serinproteaser er for eksempel en familie af proteiner, der fungerer som proteolytiske enzymer. Nogle aminosyresubstitutioner har ført til en ændring i substratspecificiteten af ​​disse proteiner og fremkomsten af ​​funktionel mangfoldighed inden for familien.

194.48.155.252 © studopedia.ru er ikke forfatteren af ​​de materialer, der er indsendt. Men giver mulighed for fri brug. Er der en ophavsretskrænkelse? Skriv til os | Kontakt os.

Deaktiver adBlock!
og opdater siden (F5)
meget nødvendigt

http://studopedia.ru/1_120804_prostie-i-slozhnie-belki.html

Strukturen af ​​proteiner. Proteinstrukturer: primær, sekundær, tertiær og kvaternær. Enkle og komplekse proteiner

Strukturen af ​​proteiner. Proteinstrukturer: primær, sekundær, tertiær og kvaternær. Enkle og komplekse proteiner

Navnet "proteiner" kommer fra mange af deres evne til at blive hvide, når de opvarmes. Navnet "proteiner" kommer fra det græske ord "først", hvilket angiver deres betydning i kroppen. Jo højere niveau af organisering af levende væsener, jo mere forskellig sammensætning af proteiner.

Proteiner dannes af aminosyrer, som er bundet sammen ved hjælp af en kovalent peptidbinding: mellem carboxylgruppen af ​​en aminosyre og aminogruppen i en anden. I interaktionen mellem to aminosyrer dannes et dipeptid (fra rester af to aminosyrer, fra græske peptosvejsede). Udskiftning, udelukkelse eller omlejring af aminosyrer i polypeptidkæden forårsager fremkomsten af ​​nye proteiner. For eksempel, når man udskifter kun en aminosyre (glutamin til valin), opstår der en alvorlig sygdom - seglcelleanæmi, når erythrocytter har en anden form og ikke kan udføre deres grundlæggende funktioner (ilttransport). Når en peptidbinding dannes, er et vandmolekyle opdelt. Afhængigt af antallet af aminosyrerester udsender:

- oligopeptider (di-, tri-, tetrapeptider osv.) - indeholder op til 20 aminosyrerester;

- polypeptider - fra 20 til 50 aminosyrerester;

- proteiner - over 50, undertiden tusindvis af aminosyrerester

Ifølge fysisk-kemiske egenskaber er proteiner hydrofile og hydrofobe.

Der er fire niveauer af organisering af proteinmolekylet - tilsvarende rumlige strukturer (konfigurationer, konformationer) af proteiner: primære, sekundære, tertiære og kvaternære.

Den primære struktur af proteiner

Den primære struktur af proteiner er den enkleste. Den har formen af ​​en polypeptidkæde, hvor aminosyrer er bundet sammen af ​​en stærk peptidbinding. Bestemmes af den kvalitative og kvantitative sammensætning af aminosyrer og deres sekvens.

Sekundær protein struktur

Den sekundære struktur dannes overvejende af hydrogenbindinger, som dannes mellem hydrogenatomerne i NH-gruppen med en helixkrøl og oxygenet af CO-gruppen i den anden og ledes langs helixen eller mellem parallelle folder af proteinmolekylet. Proteinmolekylet er delvist eller fuldstændigt snoet i en a-helix eller danner en p-foldet struktur. For eksempel danner keratinproteiner en a-helix. De er en del af hover, horn, hår, fjer, negle, klør. β-foldede har proteiner, der er en del af silke. Aminosyreradikaler (R-grupper) forbliver udenfor helixen. Hydrogenbindinger er meget svagere end kovalente bindinger, men med en betydelig mængde af dem danner en temmelig solid struktur.

Funktion i form af en snoet helix er karakteristisk for nogle fibrillære proteiner - myosin, actin, fibrinogen, collagen osv.

Tertiær proteinstruktur

Tertiær proteinstruktur. Denne struktur er konstant og unik for hvert protein. Det bestemmes af størrelsen, polariteten af ​​R-grupper, formen og sekvensen af ​​aminosyrerester. Polypeptid-helixen vrider og passer på en bestemt måde. Dannelsen af ​​proteinets tertiære struktur fører til dannelsen af ​​en speciel konfiguration af proteinet - globule (fra latin. Globulus - bolden). Dens dannelse skyldes forskellige typer af ikke-kovalente interaktioner: hydrofob, hydrogen, ionisk. Disulfidbroer forekommer mellem cysteinaminosyrerester.

Hydrofobe bindinger er svage bindinger mellem ikke-polære sidekæder, der skyldes gensidig afstødning af opløsningsmiddelmolekyler. I dette tilfælde er proteinet snoet, så de hydrofobe sidekæder nedsænkes dybt ind i molekylet og beskytter det mod interaktion med vand, og de hydrofile sidekæder er placeret udenfor.

De fleste proteiner har en tertiær struktur - globuliner, albumin osv.

Kvaternær proteinstruktur

Kvaternær proteinstruktur. Den dannes som et resultat af at kombinere individuelle polypeptidkæder. Sammen udgør de en funktionel enhed. Typerne af bindinger er forskellige: hydrofob, hydrogen, elektrostatisk, ionisk.

Elektrostatiske bindinger opstår mellem elektronegative og elektropositive radikaler af aminosyrerester.

For nogle proteiner er kugleformet placering af underenheder karakteristisk - disse er kugleformede proteiner. Globale proteiner opløses let i vand eller saltopløsninger. Mere end 1000 kendte enzymer tilhører kugleformede proteiner. Globale proteiner omfatter nogle hormoner, antistoffer, transportproteiner. For eksempel er et komplekst hæmoglobinmolekyle (blodrødt blodcelleprotein) et globulært protein og består af fire makromolekyler af globiner: to a-kæder og to β-kæder, der hver især er forbundet med et heme indeholdende jern.

Andre proteiner er kendetegnet ved sammenblanding i spiralformede strukturer - disse er fibrillar (fra de latinske Fibrillafibre) proteiner. Flere (fra 3 til 7) a - helixer samles sammen, ligesom fibre i et kabel. Fiberholdige proteiner er uopløselige i vand.

Proteiner er opdelt i enkle og komplekse.

Enkle proteiner (proteiner)

Enkle proteiner (proteiner) består kun af aminosyrerester. De enkle proteiner omfatter globuliner, albumin, gluteliner, prolaminer, protaminer, caps. Albumin (for eksempel serumalbumin) er opløseligt i vand, globuliner (for eksempel antistoffer) er uopløselige i vand, men opløselige i vandige opløsninger af visse salte (natriumchlorid, etc.).

Komplekse proteiner (proteider)

Komplekse proteiner (proteider) indbefatter foruden aminosyrerester forbindelser af forskellig art, som kaldes protesegruppen. For eksempel er metalloproteiner proteiner, der indeholder ikke-hæm jern eller er bundet af metalatomer (de fleste enzymer), nukleoproteiner er proteiner, der er forbundet med nukleinsyrer (kromosomer osv.), Phosphoproteiner er proteiner, der indeholder phosphorsyrerester (ægproteiner æggeblomme etc. glycoproteiner - proteiner i forbindelse med kulhydrater (nogle hormoner, antistoffer osv.), chromoproteiner - proteiner indeholdende pigmenter (myoglobin osv.), lipoproteiner - proteiner indeholdende lipider (inkluderet i membranets sammensætning).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Hvad består protein af? Eksempler på simple og komplekse proteiner. Simple proteiner eksempler

Hvad består protein af? Eksempler på simple og komplekse proteiner

For at forestille sig betydningen af ​​proteiner er det nok at huske den velkendte formulering Friedrich Engels: "Livet er en måde at eksistere af proteinkroppe". Faktisk på disse jordarter forårsager disse stoffer sammen med nukleinsyrer alle livets manifestationer. I dette papir finder vi ud af, hvad proteinet er lavet af, undersøger hvilken funktion den udfører, og bestemmer også strukturelle egenskaber hos forskellige arter.

Peptider - højt organiserede polymerer

Faktisk dominerer proteiner i levende celler af både planter og dyr kvantitativt over andre organiske stoffer og udfører også det største antal forskellige funktioner. De er involveret i en række meget vigtige cellulære processer, såsom bevægelse, beskyttelse, signalering og så videre. For eksempel udgør peptider i animalsk og humant muskelvæv op til 85% af tørstofmassen og i knogle og derma fra 15-50%.

Alle cellulære og vævsproteiner er sammensat af aminosyrer (20 arter). Deres antal i levende organismer er altid lig med 20 arter. Forskellige kombinationer af peptidmonomerer danner en række proteiner i naturen. Det beregnes af det astronomiske antal 2x1018 mulige arter. I biokemi kaldes polypeptider biologiske polymerer med høj molekylvægt - makromolekyler.

Aminosyrer - Proteinmonomerer

Alle 20 typer af disse kemiske forbindelser er strukturelle enheder af proteiner og har den generelle formel Nh3-R-COOH. De er amfotere organiske stoffer, der er i stand til at udvise både basiske og sure egenskaber. Ikke kun enkle proteiner, men også komplekse, indeholder de såkaldte essentielle aminosyrer. Men uundværlige monomerer, for eksempel som valin, lysin, methionin, findes kun i nogle typer af proteiner. Sådanne proteiner kaldes komplette.

Derfor, når der karakteriseres en polymer, tages der ikke kun højde for, hvor mange aminosyrer der er sammensat af protein, men hvilke monomerer er forbundet med peptidbindinger i et makromolekyle. Vi tilføjer også, at udskiftelige aminosyrer såsom asparagin, glutaminsyre, cystein kan syntetiseres uafhængigt i mennesker og dyrceller. Uerstattelige monomerer af proteiner dannes i cellerne af bakterier, planter og svampe. De indtaster kun heterotrofe organismer med mad.

Hvordan dannes polypeptidet?

Som du ved kan 20 forskellige aminosyrer kombineres i mange forskellige proteinmolekyler. Hvordan virker bindingen af ​​monomerer mellem sig selv? Det viser sig, at carboxyl- og aminogrupperne i de nærliggende aminosyrer interagerer med hinanden. Såkaldte peptidbindinger dannes, og vandmolekyler frigives som et biprodukt af polykondensationsreaktionen. De resulterende proteinmolekyler består af aminosyrerester og repetitive peptidbindinger. Derfor kaldes de også polypeptider.

Ofte kan proteiner indeholde ikke en, men flere polypeptidkæder på én gang og bestå af mange tusinde aminosyrerester. Desuden kan enkle proteiner, såvel som proteider, komplicere deres rumlige konfiguration. Dette skaber ikke kun den primære, men også den sekundære, tertiære og lige kvaternære struktur. Overvej denne proces mere detaljeret. Fortsæt med at studere spørgsmålet om, hvad proteinet består af, lad os finde ud af, hvilken form for konfiguration denne makromolekyle har. Ovenstående fandt vi ud af, at en polypeptidkæde indeholder mange kovalente kemiske bindinger. En sådan struktur kaldes primær.

Det spiller en vigtig rolle kvantitativ og kvalitativ sammensætning af aminosyrer, såvel som sekvensen af ​​deres forbindelser. Den sekundære struktur forekommer på tidspunktet for dannelsen af ​​spiralen. Det stabiliseres af mange nyudviklede hydrogenbindinger.

Højere niveauer af proteinorganisation

Den tertiære struktur fremgår som et resultat af spiralens emballage i form af en kugle - en kugle, for eksempel har muskelprotein myoglobin netop denne rumlige struktur. Det understøttes af både nyoprettede hydrogenbindinger og disulfidbroer (hvis der er flere cysteinrester i proteinmolekylet). Den kvaternære form er resultatet af at kombinere flere proteinkugler i en enkelt struktur på én gang gennem nye typer interaktioner, for eksempel hydrofob eller elektrostatisk. Sammen med peptider indgår ikke-proteindele i den kvaternære struktur. De kan være ioner af magnesium, jern, kobber eller rester af orthophosphat eller nukleinsyrer såvel som lipider.

Egenskaber ved proteinbiosyntese

Tidligere fandt vi ud af, hvad proteinet er. Det er bygget fra en sekvens af aminosyrer. Deres samling i en polypeptidkæde forekommer i ribosomerne - ikke-membranorganeller af plante- og dyreceller. I processen med biosyntese deltager også informative og transport-RNA-molekyler. Den førstnævnte er matrixen til proteinopsamling, og sidstnævnte transporterer forskellige aminosyrer. I processen med cellebiosyntese opstår der et dilemma, nemlig proteinet består af nukleotider eller aminosyrer? Svaret er entydigt - både simple og komplekse polypeptider består af amfotere organiske forbindelser - aminosyrer. I en celles livscyklus er der perioder med aktivitet, når proteinsyntese er særligt aktiv. Dette er de såkaldte interfase-stadier J1 og J2. På nuværende tidspunkt vokser cellen aktivt og har brug for en stor mængde byggemateriale, som er protein. Som et resultat af mitose, der slutter med dannelsen af ​​to datterceller, har hver af dem en stor mængde organiske stoffer, og derfor på kanalerne i det glatte endoplasmatiske retikulum er der en aktiv syntese af lipider og kulhydrater, og på granulær EPS er der en biosyntese af proteiner.

Proteinfunktioner

At vide, hvad et protein består af, er det muligt at forklare både den enorme variation af deres art og de unikke egenskaber, der er forbundet med disse stoffer. Proteiner udfører en række funktioner i cellen, for eksempel konstruktion, da de er en del af membranerne af alle celler og organoider: mitokondrier, chloroplaster, lysosomer, Golgi-komplekset og så videre. Peptider såsom gamoglobuliner eller antistoffer er eksempler på simple proteiner, der udfører en beskyttende funktion. Med andre ord er cellulær immunitet resultatet af virkningen af ​​disse stoffer. Det hæmocyaninkomplekse protein sammen med hæmoglobin udfører en transportfunktion hos dyr, det vil sige det bærer ilt i blodet. De signalproteiner, der udgør cellemembraner, informerer cellen selv om stoffer, der forsøger at komme ind i dens cytoplasma. Peptidalbumin er ansvarlig for basale blodparametre, for eksempel for dets evne til at størkne. Ovalbumin kyllingegent protein lagres i cellen og tjener som den vigtigste kilde til næringsstoffer.

Proteiner - grundlaget for cellecytoskelet

En af de vigtige funktioner af peptider understøtter. Det er meget vigtigt at bevare formen og mængden af ​​levende celler. De såkaldte submembranstrukturer - mikrotubuli og microniti-sammenvinding danner det indre skelet af cellen. Proteiner indbefattet i deres sammensætning, for eksempel tubulin, kan let krympe og strække. Dette hjælper cellen med at opretholde sin form under forskellige mekaniske deformationer.

I planteceller, sammen med proteinerne i hyaloplasmen, udfører cytoplasmets tråde, plasmodesmaen, også en understøttende funktion. Passerer gennem porerne i cellevæggen, bestemmer de forholdet mellem tilstødende cellestrukturer, som danner plantevæv.

Enzymer - proteiner af natur

En af de vigtigste egenskaber ved proteiner er deres virkning på mængden af ​​kemiske reaktioner. De vigtigste proteiner er i stand til delvis denaturering - processen med at afvikle makromolekylet i en tertiær eller kvaternær struktur. Polypeptidkæden i sig selv er ikke ødelagt. Delvis denaturering er underlagt både proteinets signal og katalytiske funktioner. Sidstnævnte egenskab er enzymernes evne til at påvirke mængden af ​​biokemiske reaktioner i cellens kerne og cytoplasma. Peptider, der tværtimod reducerer hastigheden af ​​kemiske processer, kaldes ikke enzymer, men hæmmere. For eksempel er simpelt katalaseprotein et enzym, der fremskynder processen med at opdele det giftige stof af hydrogenperoxid. Det er dannet som slutproduktet af mange kemiske reaktioner. Catalase accelererer dets udnyttelse til neutrale stoffer: vand og ilt.

Egenskaber af proteiner

Peptider klassificeres på mange måder. For eksempel med hensyn til vand kan de opdeles i hydrofil og hydrofob. Temperaturen påvirker også proteinmolekylers struktur og egenskaber på forskellige måder. For eksempel kan keratinprotein - en komponent af negle og hår tåle både lav og høj temperatur, det vil sige, at den er varmelabile. Men ovalebuminproteinet, som allerede nævnt tidligere, er fuldstændig ødelagt, når det opvarmes til 80-100 ° C. Dette betyder, at dets primære struktur er opdelt i aminosyrerester. En sådan proces kaldes ødelæggelse. Uanset hvilke betingelser vi opretter, kan proteinet ikke vende tilbage til sin oprindelige form. Motorproteiner - actin og milosin er til stede i muskelfibre. Deres alternative sammentrækning og afslapning ligger under muskelvævets arbejde.

1.10.1. Enkle proteiner (proteiner)

Proteiner (simple proteiner) indbefatter proteiner, der kun består af aminosyrer.

De er igen opdelt i grupper afhængigt af de fysisk-kemiske egenskaber og egenskaber af aminosyresammensætningen. Følgende grupper af enkle proteiner er kendetegnet:

Albuminer er en udbredt gruppe af proteiner i væv i menneskekroppen.

De har en relativt lav molekylvægt på 50-70.000 d. Albuminer i det fysiologiske område af pH har en negativ ladning, da de på grund af det høje indhold af glutaminsyre i deres sammensætning er i isoelektrisk tilstand ved pH 4,7. Med en lavmolekylvægt og en udtalt ladning bevæger albumin under elektroforese med en tilstrækkelig høj hastighed. Aminosyresammensætningen af ​​albumin er forskelligt, de indeholder hele sæt essentielle aminosyrer. Albuminer er meget hydrofile proteiner. De er opløselige i destilleret vand. En kraftig hydratiseringsskal dannes omkring albuminmolekylet, derfor er en høj 100% koncentration af ammoniumsulfat nødvendig for at salte dem ud af løsninger. Albuminer udfører en strukturel, transportfunktion i kroppen, deltager i vedligeholdelsen af ​​fysisk-kemiske blodkonstanter.

Globuliner er en udbredt heterogen gruppe af proteiner, som normalt er forbundet med albumin. De har en højere molekylvægt end albumin - op til 200 tusinde eller mere, så de bevæger sig langsommere under elektroforese. Globulins isoelektriske punkt ligger ved pH 6,3-7. De adskiller sig i et forskelligt sæt aminosyrer. Globuliner er ikke opløselige i destilleret vand, men opløseligt i saltopløsninger KCl, NaCl 5-10%. Globuliner er mindre hydreret end albumin og saltes derfor ud af opløsninger allerede ved 50% mætning med ammoniumsulfat. Globuliner i kroppen udfører primært strukturelle, beskyttende, transportfunktioner.

Histoner har en lille molekylvægt (11-24 tusind i.). De er rige på alkaliske aminosyrer lysin og arginin, derfor er de i isoelektrisk tilstand i et stærkt alkalisk medium ved pH 9,5-12. Under fysiologiske forhold har histoner en positiv ladning. I forskellige typer histoner varierer indholdet af arginin og lysin, og derfor er de opdelt i 5 klasser. Histoner N1 og H2 er rige på lysin, histoner H3 er arginin. Histonmolekyler er polære, meget hydrofile, så de næsten ikke saltes ud af opløsninger. I celler associeres positivt ladede histoner normalt med negativt ladet DNA i sammensætningen af ​​chromatin. Histoner i kromatin danner kernen, hvor DNA-molekylet er såret. Histonernes hovedfunktioner er strukturelle og regulerende.

Protamin - alkaliske proteiner med lav molekylvægt. Deres molekylmasse er 4-12000 d. Protaminer indeholder op til 80% arginin og lysin. De er indeholdt i sammensætningen af ​​sådanne nukleoproteiner af mælk fra fisk som crupein (sild), makrel (makrel).

Prolaminer, gluteliner er vegetabilske proteiner rig på glutaminsyre (op til 43%) og hydrofobe aminosyrer, især prolin (op til 10-15%). På grund af aminosyresammensætningen er prolaminer og gluteliner ikke opløselige i vand og saltopløsninger, men opløselige i 70% ethanol. Prolaminer og gluteliner er fødevareproteiner af korn, der udgør de såkaldte glutenproteiner. Glutenproteiner indbefatter sekalin (rug), gliadin (hvede), hordein (byg), avenin (havre). I barndommen kan der være intolerance over for glutenproteiner, til hvilke antistoffer produceres i tarmens lymfoide celler. Gluten enteropati udvikler, aktiviteten af ​​intestinale enzymer falder. I den henseende anbefales det børn at indføre cereal decoctions efter 4 måneders alder. Indeholder ikke glutenproteiner ris og majs.

Proteinoider (proteinholdige) - fibrillære, vanduopløselige proteiner af bærende væv (knogler, brusk, sener, ledbånd). De er repræsenteret af kollagen, elastin, keratin, fibroin.

Kollagen (fødsel lim) - et protein, der er bredt fordelt i kroppen, udgør omkring en tredjedel af alle kropsproteiner. Inkluderet i knoglerne, brusk, tænder, sener og andre typer af bindevæv.

Særlige egenskaber af aminosyresammensætningen af ​​kollagen indbefatter frem for alt et højt indhold af glycin (1/3 af alle aminosyrer), prolin (1/4 af alle aminosyrer) og leucin. Sammensætningen af ​​collagen indeholder sjældne aminosyrer hydroxyprolin og hydroxylysin, men der er ingen cykliske aminosyrer.

Kollagenpolypeptidkæder indeholder ca. 1000 aminosyrer. Der er flere typer af kollagen, afhængigt af kombinationen af ​​forskellige typer polypeptidkæder i den. Kollagenfibrildannende typer indbefatter kollagen af ​​den første type (forekommer i huden), collagen af ​​den anden type (råder i brusk) og kollagen af ​​den tredje type (forekommer i fartøjer). Hos nyfødte er størstedelen af ​​kollagen repræsenteret af type III, hos voksne, type II og I.

Den sekundære struktur af kollagen er en speciel "brudt" alfa-helix, i spolen hvoraf 3,3 aminosyrer passer. Helix pitch er 0,29 nm.

De tre polypeptidkæder af kollagen er lagt i form af et tredobbelt snoet reb, der er fastgjort af hydrogenbindinger, og danner den strukturelle enhed af collagenfiber-tropocollagen. Tropocollagenstrukturer er anbragt parallelt, forskudt i længder i rækker, fastgjort ved kovalente bindinger og danner en collagenfiber. Calcium deponeres i knoglevævet i intervallerne mellem tropokollagenet. Kollagenfibre indeholder kulhydrater, der stabiliserer kollagenbunderne.

Keratiner - proteiner af hår, negle. De er ikke opløselige i opløsninger af salte, syrer, alkalier. I sammensætningen af ​​keratiner er der en brøkdel, der indeholder en stor mængde serosodoriserende aminosyrer (op til 7-12%), der danner disulfidbroer, hvilket giver høj styrke til disse proteiner. Keratins molekylvægt er meget høj og når 2.000.000 d. Keratiner kan have a-struktur og β-struktur. I a - keratiner kombineres tre a - helixer i en supercoil, der danner protofibriller. Protofibriler kombineres i profibriller og derefter til makrofibriller. Et eksempel på β-keratiner er fibroinsilke.

Elastin er et protein af elastiske fibre, ledbånd, sener. Elastin er ikke opløseligt i vand, der ikke er i stand til hævelse. I elastin er andelen af ​​glycin, valin og leucin høj (op til 25-30%). Elastin er i stand til at strække sig under belastningens handling og genoprette sin størrelse efter at have fjernet lasten. Elasticitet er forbundet med tilstedeværelsen af ​​et stort antal tværgående tværbindinger i elastin med deltagelse af lysinaminosyren. To kæder danner en linklysyl-norleucin, fire kæder danner en link-desmosin.

kemi proteiner

PROTEINS er nitrogenholdige organiske stoffer med høj molekylvægt med kompleks

sammensætning og struktur af molekyler.

Protein kan betragtes som en kompleks polymer af aminosyrer.

Proteiner er en del af alle levende organismer, men de spiller en særlig vigtig rolle

i dyreorganismer, der består af visse former for proteiner (muskel,

integrerende væv, indre organer, brusk, blod).

Planter syntetiserer proteiner (og deres bestanddele af a-aminosyre) fra carbondioxid.

CO2-gas og H2O-vand på grund af fotosyntese, assimilering

andre proteinelementer (nitrogen N, fosfor P, svovl S, jern Fe, magnesium Mg) fra

opløselige salte fundet i jorden.

Dyreorganismer fremstiller for det meste færdige aminosyrer fra mad og på deres

basere proteiner i deres krop. Et antal aminosyrer (essentielle aminosyrer)

kan syntetiseres direkte af animalske organismer.

Et karakteristisk træk ved proteiner er deres mangfoldighed forbundet med

antallet, egenskaber og metoder til forbindelse indbefattet i deres molekyle

aminosyrer. Proteiner udfører funktionen af ​​biokatalysatorer - enzymer,

regulere hastigheden og retningen af ​​kemiske reaktioner i kroppen. den

kompleks med nukleinsyrer giver vækstfunktioner og overførsel

arvelige træk er det strukturelle grundlag for muskler og motion

Proteinmolekyler indeholder gentagne C (O) -NH-amidbindinger, kaldet

peptid (teorien om den russiske biokemist A.Ya Danilevsky).

Således er et protein et polypeptid indeholdende hundredvis eller

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html